9,341 matches
-
desfășurarea normală a reacțiilor enzimatice. Vitaminele din complexul B intră în alcătuirea grupelor prostetice ale multor enzime, deci sintetizarea acestora de către organism este condiționată de prezența în cantitate suficientă a acestor vitamine. 6.2. Natura și structura chimică a enzimelor Enzimele sunt substanțe organice mecromoleculare de natură proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sintetizarea acestora de către organism este condiționată de prezența în cantitate suficientă a acestor vitamine. 6.2. Natura și structura chimică a enzimelor Enzimele sunt substanțe organice mecromoleculare de natură proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri chimice diferite, majoritatea dintre ele fiind vitamine sau derivați ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, -OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]