9,341 matches
-
transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică-apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică-apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică-apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică-apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în sensul că vor cataliza transformarea unui singur izomer optic al substratului. Aceasta deoarece substratul este fixat de trei grupări ale centrului activ al enzimei prin intermediul a trei din cei patru
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în sensul că vor cataliza transformarea unui singur izomer optic al substratului. Aceasta deoarece substratul este fixat de trei grupări ale centrului activ al enzimei prin intermediul a trei din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
al enzimei prin intermediul a trei din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L-lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L-lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L-lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale procesului pe care îl catalizează și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale procesului pe care îl catalizează și se regenerează la sfârșitul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
temperatură și numărul de ciocniri dintre moleculele reactanților. Energia de activare este o constantă caracteristică pentru fiecare reacție și are valori cuprinse între 30 40 Kcal/mol. Scăderea energiei de activare se bazează pe formarea unui complex activat (ES) între enzimă (E) și substrat (S), pentru care energia de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și substrat (S) se formează un complex activat enzimă substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință i se poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: La echilibru V 1 = V 2 KM este constanta de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință i se poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: La echilibru V 1 = V 2 KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
calcula valoarea constantei de echilibru: La echilibru V 1 = V 2 KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]