9,341 matches
-
2 KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax; din acest moment, viteza de reacție și KM rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: KM + [S] Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. În acest caz ecuația Michaelis-Menten devine: Rezolvând ecuația se obține relația: Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea vitezei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
este numeric egală cu concentrația substratului la o viteză de reacție egală cu Vmax/2 Constanta KM se exprimă în moli/l și are valori cuprinse între 10-2 și 10-5 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
l și are valori cuprinse între 10-2 și 10-5 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
pH-ul optim este în jur de 7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]