9,341 matches
-
căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-, NO-3, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2+, Na+, K+, iar dintre substanțele organice: esterii fosforici, glutationul, cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a șSț pentru șEț și șIț
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor fig. 44. Curbele de saturare ale enzimei în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor fig. 44. Curbele de saturare ale enzimei în prezența unui inhibitor competitiv 259 6.5.5.3.Efectori alosterici
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor fig. 44. Curbele de saturare ale enzimei în prezența unui inhibitor competitiv 259 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în controlul activității enzimatice Activitatea enzimatică poate fi influențată și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]