286 matches
-
din cele trei tipuri principale: proteolitice, amilolitice și lipolitice. Enzimele proteolitice sunt reprezentate de: aminopeptidaza și dipeptidaza, care împreună cu proteazele pancreatice constituie complexul enzimatic numit erepsină; aceasta degradează polipeptidele și dipeptidele până la aminoacizi; enterokinaza, ce activează tripsinogenul și acționează asupra polipeptidelor scindându-le în peptide mai mici; leucinaminopeptidaza, ce acționează asupra polipeptidelor care conțin în structura lor prolină; arginaza, ce acționează asupra argininei scindând-o în uree și creatină; polinucleotidaza, ce acționează asupra acizilor nucleici rezultați din degradarea nucleoproteinelor. Enzimele glicolitice
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2283]
-
sunt reprezentate de: aminopeptidaza și dipeptidaza, care împreună cu proteazele pancreatice constituie complexul enzimatic numit erepsină; aceasta degradează polipeptidele și dipeptidele până la aminoacizi; enterokinaza, ce activează tripsinogenul și acționează asupra polipeptidelor scindându-le în peptide mai mici; leucinaminopeptidaza, ce acționează asupra polipeptidelor care conțin în structura lor prolină; arginaza, ce acționează asupra argininei scindând-o în uree și creatină; polinucleotidaza, ce acționează asupra acizilor nucleici rezultați din degradarea nucleoproteinelor. Enzimele glicolitice sunt dizaharidazele, care acționează asupra dizaharidelor transformându le în monozaharide. Maltaza
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2283]
-
mg/kg Plumb Nu mai mult de 5 mg/kg Mercur Nu mai mult de 1 mg/kg Metale grele (exprimate în Pb) Nu mai mult de 10 mg/kg E 234 NIZINA Definiție │Nizina este alcătuită din mai multe polipeptide │strâns legate, produse din tulpini naturale de │Streptococcus lactis, grupa Lancefield N Iesce │215-807-5 Formulă chimică │C(143)H(230)N(42)O(37)S(7) Masă moleculară │3 354,12 Compoziție │Concentratul de nizină conține nu mai puțin de
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214616_a_215945]
-
de bacterii Nu mai mult de 50 000/g Specii de Salmonella Absentă prin testare în 25 g Coliforme Nu mai mult de 30/g E. coli Absentă prin testare în 25 g E 1105 LISOZIM Definiție │Lisozimul este o polipeptidă liniară obținută │din albușul de ou de găină constând din 129 │aminoacizi. Prezintă activitate enzimatică în │capacitatea sa de a hidroliza legăturile │f2â(1-4) dintre acidul N-acetilmuramic și │Nacetilglucosana din membranele exterioare │ale speciilor de bacterii, în special organisme │gram-pozitive
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214616_a_215945]
-
mg/kg Plumb Nu mai mult de 5 mg/kg Mercur Nu mai mult de 1 mg/kg Metale grele (exprimate în Pb) Nu mai mult de 10 mg/kg E 234 NIZINA Definiție │Nizina este alcătuită din mai multe polipeptide │strâns legate, produse din tulpini naturale de │Streptococcus lactis, grupa Lancefield N Iesce │215-807-5 Formulă chimică │C(143)H(230)N(42)O(37)S(7) Masă moleculară │3 354,12 Compoziție │Concentratul de nizină conține nu mai puțin de
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214606_a_215935]
-
de bacterii Nu mai mult de 50 000/g Specii de Salmonella Absentă prin testare în 25 g Coliforme Nu mai mult de 30/g E. coli Absentă prin testare în 25 g E 1105 LISOZIM Definiție │Lisozimul este o polipeptidă liniară obținută │din albușul de ou de găină constând din 129 │aminoacizi. Prezintă activitate enzimatică în │capacitatea sa de a hidroliza legăturile │f2â(1-4) dintre acidul N-acetilmuramic și │Nacetilglucosana din membranele exterioare │ale speciilor de bacterii, în special organisme │gram-pozitive
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214606_a_215935]
-
mg/kg Plumb Nu mai mult de 5 mg/kg Mercur Nu mai mult de 1 mg/kg Metale grele (exprimate în Pb) Nu mai mult de 10 mg/kg E 234 NIZINA Definiție │Nizina este alcătuită din mai multe polipeptide │strâns legate, produse din tulpini naturale de │Streptococcus lactis, grupa Lancefield N Iesce │215-807-5 Formulă chimică │C(143)H(230)N(42)O(37)S(7) Masă moleculară │3 354,12 Compoziție │Concentratul de nizină conține nu mai puțin de
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214617_a_215946]
-
de bacterii Nu mai mult de 50 000/g Specii de Salmonella Absentă prin testare în 25 g Coliforme Nu mai mult de 30/g E. coli Absentă prin testare în 25 g E 1105 LISOZIM Definiție │Lisozimul este o polipeptidă liniară obținută │din albușul de ou de găină constând din 129 │aminoacizi. Prezintă activitate enzimatică în │capacitatea sa de a hidroliza legăturile │f2â(1-4) dintre acidul N-acetilmuramic și �� │Nacetilglucosana din membranele exterioare │ale speciilor de bacterii, în special organisme │gram-pozitive
EUR-Lex () [Corola-website/Law/214617_a_215946]
-
izomere în funcție de numărul și secvența aminoacizilor în moleculă. De exemplu, o tetrapeptidă formează 24 izomeri, o pentapetidă 120, iar o hexapetidă-720. 4.2.2. Clasificarea peptidelor În funcție de numărul de aminoacizi constituienți peptidele se subîmpart în oligopeptide (2 10 aminoacizi) și polipeptide (10 100 aminoacizi. Clasificarea peptidelor mai poate fi făcută și în funcție de structura lanțului polipeptedic în: liniare, ramificate și ciclice. În funcție de proveniență peptidele pot fi vegetale, animale, bacteriene. Nomenclatura chimică a peptidelor derivă de la denumirile aminoacizilor componenți, în ordinea în care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
grupe de substanțe. 4.2.4.1. Proprietățile fizice Peptidele sunt substanțe solide, cristalizate care nu coagulează la căldură și nu se denaturează. În alcool etilic sunt insolubile. Solubilitatea în apă scade cu creșterea masei moleculare: oligopeptidele formează soluții propriu-zise, polipeptidele formează soluții coloidale. 4.2.4.2. Proprietățile chimice Sunt determinate de prezența grupărilor carboxil și amino libere. Ca și aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formează săruri solubile cu acizii și bazele. Cu sărurile de cupru în mediu alcalin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
2. Proprietățile chimice Sunt determinate de prezența grupărilor carboxil și amino libere. Ca și aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formează săruri solubile cu acizii și bazele. Cu sărurile de cupru în mediu alcalin, oligopeptidele dau o colorație albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacția biuretului), reacția servește la separarea oligo de polipeptide. Polipeptidele cu mase moleculare mari dau reacții asemănătoare proteinelor: prin hidroliză acidă sau enzimatică peptidele eliberează aminoacizii componenți. În organismul animal hidroliza enzimatică a peptidelor are loc sub acțiunea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
libere. Ca și aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formează săruri solubile cu acizii și bazele. Cu sărurile de cupru în mediu alcalin, oligopeptidele dau o colorație albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacția biuretului), reacția servește la separarea oligo de polipeptide. Polipeptidele cu mase moleculare mari dau reacții asemănătoare proteinelor: prin hidroliză acidă sau enzimatică peptidele eliberează aminoacizii componenți. În organismul animal hidroliza enzimatică a peptidelor are loc sub acțiunea peptidazelor. Multe din peptidele cunoscute manifestă proprietăți fiziologice deosebite. 4.2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Ca și aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formează săruri solubile cu acizii și bazele. Cu sărurile de cupru în mediu alcalin, oligopeptidele dau o colorație albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacția biuretului), reacția servește la separarea oligo de polipeptide. Polipeptidele cu mase moleculare mari dau reacții asemănătoare proteinelor: prin hidroliză acidă sau enzimatică peptidele eliberează aminoacizii componenți. În organismul animal hidroliza enzimatică a peptidelor are loc sub acțiunea peptidazelor. Multe din peptidele cunoscute manifestă proprietăți fiziologice deosebite. 4.2.5
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
În funcție de poziția legăturilor peptidice hidrolizate, peptidazele se împart în două subgrupe: exopeptidaze, care scindează legăturile peptidice de la extermitățile catenei polipeptidice și endopeptidaze, care scindează hidrolitic legăturile peptidice din interiorul acesteia. Endopeptidaze (proteinaze) sunt enzime care scindează hidrolitic proteinele și unele polipeptide cu moleculă mare,în anumite poziții din interiorul catenei, până la peptide și aminoacizi. Proteinazele se formează din proenzimele respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde devin active, prin scindarea unor fragmente peptidice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
stomac la un pH 1,5-2,5 pepsinogenul se transformă în pepsină activă: pepsinogen H autocatalitic pepsina + inhibitor polipepeptidic + Prezentă în sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: chimotripsinogen tripsina
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acțiunea enzimei, cazeina din lapte este transformată în paracazeină greu solubilă. Într-o primă etapă are loc o ușoară hidroliză, urmată de precipitare sub acțiunea Ca2+ cu formare de cazeinat de Ca. După coagulare cazeinele sunt hidrolizate până la faza de polipeptide. Acțiunea ei este foarte puternică la un pH optim de 6-7 (1mg chimozină precipită 72 litri lapte): datorită acestui fapt este utilizată în fabricarea brânzeturilor, la coagularea laptelui. Catepsinele se găsesc în toate țesuturile, în interiorul celulei și anume în lizozomi
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
au arătat o reducere a apetitului la șoareci sub tratament cu agoniști selectivi ai MC4 (9). Mutații la nivelul genelor umane ce codifică MC4 și POMC s-au asociat cu fenotipul obez (9). Orexinele A și B (hipocretinele) sunt două polipeptide sintetizate dintr-un precursor comun la nivelul hipotalamusului lateral, și se leagă cu afinitate diferită de receptori specifici numiți OX1 și OX2 (9). Acționează central stimulând aportul alimentar. Grelina este un peptid secretat în stomac care are ca rol principal
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92256_a_92751]
-
Vitamina H și derivații ei (pentru uz furajer) ex.2936.29.30 144 -- Amestecuri de vitamine, chiar în soluție 2936.90.90 145 - Hormoni, prostaglandine, tromboxani și leucotiene, naturali sau reproduși prin sinteză; derivații și analogii structurali ai lor, inclusiv polipeptidele cu catena modificată, utilizați în principal că hormoni (pentru uz veterinar) ex.2937 146 - Antibiotice (pentru uz veterinar) ex.2941 147 -- Antiseruri 3002.10.10 148 - Superfosfați 3103.10 149 - Clorura de potasiu 3104.20 150 - Sulfat de potasiu 3104
EUR-Lex () [Corola-website/Law/154865_a_156194]
-
Ea este secretată de celulele principale ale glandelor gastrice sub formă inactivă, de pepsinogen. Transformarea pepsinogenului în pepsină se face sub influența HCl care inițiază scindarea pepsinogenului, iar pepsina formată întreține procesul autocatalitic. Pepsina hidrolizează legăturile peptidice ale proteinelor rezultând polipeptide mai mici. Labfermentul determină coagularea laptelui în stomac (transformarea cazeinogenului solubil în cazeină insolubilă în prezența ionului de calciu) permițând separarea laptelui într-o fracțiune solidă care rămâne în stomac și una lichidă evacuată rapid în duoden. Este important la
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2281]
-
care fac parte ioni și fermenți. Enzimele din sucul intestinal fac parte din cele trei tipuri principale: proteolitice, amilolitice și lipolitice. Enzimele proteolitice sunt reprezentate de: aminopeptidaza și dipeptidaza, care împreună cu proteazele pancreatice constituie complexul enzimatic numit erepsină; aceasta degradează polipeptidele și dipeptidele până la aminoacizi; enterokinaza, ce activează tripsinogenul și acționează asupra polipeptidelor scindându-le în peptide mai mici; leucinaminopeptidaza, ce acționează asupra polipeptidelor care conțin în structura lor prolină; arginaza, ce acționează asupra argininei scindând-o în uree și creatină
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2281]
-
din cele trei tipuri principale: proteolitice, amilolitice și lipolitice. Enzimele proteolitice sunt reprezentate de: aminopeptidaza și dipeptidaza, care împreună cu proteazele pancreatice constituie complexul enzimatic numit erepsină; aceasta degradează polipeptidele și dipeptidele până la aminoacizi; enterokinaza, ce activează tripsinogenul și acționează asupra polipeptidelor scindându-le în peptide mai mici; leucinaminopeptidaza, ce acționează asupra polipeptidelor care conțin în structura lor prolină; arginaza, ce acționează asupra argininei scindând-o în uree și creatină; polinucleotidaza, ce acționează asupra acizilor nucleici rezultați din degradarea nucleoproteinelor. Enzimele glicolitice
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2281]
-
sunt reprezentate de: aminopeptidaza și dipeptidaza, care împreună cu proteazele pancreatice constituie complexul enzimatic numit erepsină; aceasta degradează polipeptidele și dipeptidele până la aminoacizi; enterokinaza, ce activează tripsinogenul și acționează asupra polipeptidelor scindându-le în peptide mai mici; leucinaminopeptidaza, ce acționează asupra polipeptidelor care conțin în structura lor prolină; arginaza, ce acționează asupra argininei scindând-o în uree și creatină; polinucleotidaza, ce acționează asupra acizilor nucleici rezultați din degradarea nucleoproteinelor. Enzimele glicolitice sunt dizaharidazele, care acționează asupra dizaharidelor transformându le în monozaharide. Maltaza
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2281]