9,341 matches
-
se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri chimice diferite, majoritatea dintre ele fiind vitamine sau derivați ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ai acestora, grupări hem, di și trifosfați de nucleozid, ioni metalici. Pentru desăvârșirea reacției enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată de prezența ambelor părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
părți, apoenzima și coenzima; individual aceste sunt inactive, dar împreună formează un complex activ, numit holoenzimă. Pentru reacțiile care prezintă specificitatea stereochimică, fixarea substratului pe enzimă se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se face prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acțiune La enzimele cu structură heteroproteică, componența neproteică, coenzima, imprimă enzimei specificitatea de acțiune, respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în sensul că vor cataliza transformarea unui singur izomer optic al substratului. Aceasta deoarece substratul este fixat de trei grupări ale centrului activ al enzimei prin intermediul a trei din cei patru
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în sensul că vor cataliza transformarea unui singur izomer optic al substratului. Aceasta deoarece substratul este fixat de trei grupări ale centrului activ al enzimei prin intermediul a trei din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
al enzimei prin intermediul a trei din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale 182 procesului pe care îl catalizează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale 182 procesului pe care îl catalizează și se regenerează la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
temperatură și numărul de ciocniri dintre moleculele reactanților. Energia de activare este o constantă caracteristică pentru fiecare reacție și are valori cuprinse între 30 40 Kcal/mol. Scăderea energiei de activare se bazează pe formarea unui complex activat (ES) între enzimă (E) și substrat (S), pentru care energia de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]