3,150 matches
-
apoi utilizat in ribozomi pentru sinteza proteinelor. La procariote legarea ARN de ribosomi are loc după ce acesta este îndepărtat de nucleoid; în contrast la procariote acest proces are loc chiar în membrana nucleară și apoi translocat în citoplasmă. Rata sintezei proteică poate ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puțin la eucariote. În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape: Ribozomul are situsuri de legare care permit
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc.
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc. Procesul de sinteză chimică poate avea loc în
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi modificări post-translaționale și plierea lanțului proteic, responsabilă de structura secundară și cea terțiară. Modificările post-translaționale se referă la posibilitatea formării de legături disulfidice, sau de atașarea la scheletul proteic a diferite grupări ca rol biochimic: acetat, fosfat etc. Procesul de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de reacții chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
de sinteză chimică poate avea loc în laborator, dar pentru lanțuri mici de proteine. O serie de reacții chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantități mari de proteine. Prin sinteza chimică se permite introducerea în lanțul proteic a aminoacizilor ne-naturali, atașarea de exemplu a unor grupări fluorescente. Metodele sunt utilizate în biochimie și in biologia celulei. Sinteza are la bază cuplarea grupării carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino -NH (segmentul N terminus). Se cunosc 2
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
cea introdusă de R.C. Sheppard în anul 1971, și are la bază folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru înepărtarea acesteia se folosește de obicei mediu bazic asigurat de o soluție 20% piperidină/ DMF (dimetil formamidă). Îndepărtarea grupării din lanțul proteic se face prin incubare în acid trifluoracetic (TFA). Protejarea grupării prin intermediul Fmoc este de obicei lentă, deoarece anionul nitro produs la sfîrșitul reacției nu este un produs favorabil desfășurării reacției. Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
din acidul aspartic, nu sunt prezente în organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obțin prin consumul hranei conținând proteine. Proteinele ingerate sunt supuse acțiunii acidului clorhidric din stomac și acțiunii enzimelor numite proteaze, proces în urma căruia lanțurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esențiali este foarte importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără acești aminoacizi nu se poate desfășura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o sursă importantă de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizați direct în
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor esențiali este foarte importantă pentru sănătatea organismului, deoarece fără acești aminoacizi nu se poate desfășura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o sursă importantă de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizați direct în sinteza proteică, ci sunt introduși în procesul de gluconeogeneză, proces prin care organismul asigură necesarul de glucoză în perioadele de înfometare (mai ales proteienele aflate în mușchi). În funcție de compoziția lor chimică ele pot fi clasificate în: Datorită formării aproape în exclusivitate din
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteine Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducând la formarea de "agregate moleculare". Atunci când
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH, -CH, -CH, care favorizează
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină). Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
naștere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluții diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluțiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluțiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină). Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni: formula 1, în prezența HO În mediu acid proteinele se comportă ca
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină). Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni: formula 1, în prezența HO În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe, ele primind protoni și formând cationi proteici: formula 2, cation al proteinei. Reacția stă la baza "electroforezei" proteinelor, datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit "cataforeză", proteina fiind în acest caz electropozitivă. În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedând protoni, se formează
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
al proteinei. Reacția stă la baza "electroforezei" proteinelor, datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit "cataforeză", proteina fiind în acest caz electropozitivă. În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedând protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit "anaforeză", proteina avînd încărcare electronegativă. formula 3, anion al proteinei. Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H). Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H). Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H). Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluție amfiioni, H, ioni hidroxil
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia. În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp ce, dacă se
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță: Structura substanțelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicității structurii proteinelor, deoarece ele sunt în permanență supuse unor procese de sinteză și de degradare. Pentru evidențierea succesiunii aminoacizilor în structura proteinelor se folosesc 2 metode: Degradarea Edman folosește ca reactiv izotiocianatul de fenil
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
de feniltiohidantoină se detașează de restul polipeptidei. Aceasta cu noul său aminoacid terminal poate fi supusă la un nou ciclu de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
aminoacid terminal poate fi supusă la un nou ciclu de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat. Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat. Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]