9,341 matches
-
în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă-substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă-substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă-substrat (ES), labil care se scindează și pune în libertate produsul de reacție (P) și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și enzima regenerată, capabilă să se combine cu o nouă moleculă de substrat. Mecanismul de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință i se poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință i se poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
echilibru: KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se numește constanta lui Michaelis. Această constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax; din acest moment, viteza de reacție și KM rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea vitezei maxime reprezintă constanta Michaelis KM
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este numeric egală cu concentrația substratului la o viteză de reacție egală cu Vmax/2 Constanta KM se exprimă în moli/l și are valori cuprinse între 10-2 și 105 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
l și are valori cuprinse între 10-2 și 105 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]