3,150 matches
-
fost fomulată pentru prima dată în anul 1902, la a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de către Franz Hofmeister (ținînd cont de reacția biuretului) și Emil Fischer (care aduce clarificări asupra scheletului proteic). Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
clarificări asupra scheletului proteic). Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat". În perioada respectivă, numeroși savanți (William Astbury, Hermann Staudinger), punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă. Cu
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
că lanțul proteic este liniar, au fost idei greu de "digerat". În perioada respectivă, numeroși savanți (William Astbury, Hermann Staudinger), punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă. Cu timpul au apărut diverse ipoteze: Alte ipoteze au fost lansate de cătreEmil Abderhalden (modelul dicetopiperazinic),sau Troesengaard în anul 1942 (modelul pirol/piperidină). Toate aceste modele au fost infirmate de Frederick Sanger care reușește să identifice secvența aminoacizilor
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
și lanțurile beta. Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 și helixul π sunt, din punct de vedere energetic, favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat în proteinele naturale exceptînd părțile terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții "helix breakers" (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale neobișnuite și
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții "helix breakers" (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Aminoacizii care preferă să adopte conformația helixului proteic fac parte din așa numita serie MALEK (codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții "helix breakers" (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Aminoacizii care preferă să adopte conformația helixului proteic fac parte din așa numita serie MALEK (codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină, acid glutamic și lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina și fenilalanina, dar și aminoacizii
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții "helix breakers" (spărgători de helix), deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Aminoacizii care preferă să adopte conformația helixului proteic fac parte din așa numita serie MALEK (codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină, acid glutamic și lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina și fenilalanina, dar și aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina și
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina și fenilalanina, dar și aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina și treonina, adoptă configurația β. Structura secundară cunoaște cîteva ipoteze privind formarea ei: Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare: <nowiki> </nowiki>.Legăturile de hidrogen se pot stabili și între
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
cunoaște cîteva ipoteze privind formarea ei: Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare: <nowiki> </nowiki>.Legăturile de hidrogen se pot stabili și între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
secundare: <nowiki> </nowiki>.Legăturile de hidrogen se pot stabili și între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă proteinei stabilitatea necesară. În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice și cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină și acid fosforic), legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice). Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice. Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități catalitice.. Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
asamblarea acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități catalitice.. Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunități proteice. Numărul subunităților din oligomerice sunt denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunității. Punct izoelectric
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunități proteice. Numărul subunităților din oligomerice sunt denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunității. Punct izoelectric Precipitare Structura proteinelor
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
la nivelul reticulului endoplasmatic. În multe celule, distribuția asimetrică a lipidelor și a proteinelor conduce la delimitarea unor domenii specfice în membranele plasmatice. Astfel, membrana celulelor epiteliale este împarțită în două domenii distincte: apical și latero-bazal, ambele având un conițnut proteic și lipidic diferit. Transportul membranar reprezintă unul dintre procesele importante realizate cu ajutorul membranei celulare. Poate fi activ sau pasiv.
Membrană celulară () [Corola-website/Science/304449_a_305778]
-
ul (sau scheletul celular) reprezintă o structură subcelulară complexă formată din microtubuli, microfilamente și fibre intermediare, alcătuite din molecule proteice specializate. Acesta conferă celulei formă proprie și susținere. De-asemenea, citoscheletul are rol în locomoția celulară, în transportul intracelular și în schimbul de substanțe cu mediul extern si cu alte celule. Este comun tuturor celulelor eucariote (celule cu nucleu), ca de
Citoschelet () [Corola-website/Science/304448_a_305777]
-
Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roșu), a tuturor vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în transportul oxigenului (oxihemoglobină), și a CO (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină și o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunități proteice, formate dintr-un lanț proteic strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanț proteic adoptă
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
are rol în transportul oxigenului (oxihemoglobină), și a CO (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină și o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunități proteice, formate dintr-un lanț proteic strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanț proteic adoptă o conformație de alfa helix identică cu globina din alte proteine (mioglobina de exemplu). Gruparea hemică are un atom de fier cuplat cu inelul porfirinic. Atomul
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
oxihemoglobină), și a CO (carbohemoglobină). Constituită dintr-o componentă proteică numită globină și o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunități proteice, formate dintr-un lanț proteic strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanț proteic adoptă o conformație de alfa helix identică cu globina din alte proteine (mioglobina de exemplu). Gruparea hemică are un atom de fier cuplat cu inelul porfirinic. Atomul de fier realizează o legătură
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
componentă proteică numită globină și o componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legături conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunități proteice, formate dintr-un lanț proteic strîns asociat cu grupul hemic. Fiecare lanț proteic adoptă o conformație de alfa helix identică cu globina din alte proteine (mioglobina de exemplu). Gruparea hemică are un atom de fier cuplat cu inelul porfirinic. Atomul de fier realizează o legătură puternică cu proteina globulară prin intermediul nucleului imidazolic al
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le crească afinitatea pentru oxigen. Drept consecință, curba de legare a oxigenului de hemoglobină este de tip sigmoid sau S, opusă
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
care se descompune imediat punînd în libertate ionul carbonat HCO3- și un proton H+. Sîngele încărcat cu dioxid de carbon are un pH acid, și din acest motiv poate lega protonul și dioxidul de carbon determinînd transformări conformaționale în partea proteică și la nivelul capacității de legare și de eliberare a oxigenului. Protonul poate fi legat în diferite locuri de-a lungul lanțului proteic, dar dioxidul de carbon se poate lega doar de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul carbamat
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
acid, și din acest motiv poate lega protonul și dioxidul de carbon determinînd transformări conformaționale în partea proteică și la nivelul capacității de legare și de eliberare a oxigenului. Protonul poate fi legat în diferite locuri de-a lungul lanțului proteic, dar dioxidul de carbon se poate lega doar de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul carbamat. Atunci cînd nivelul de dioxid de carbon scade (de exemplu în capilarele pulmonare), CO2 și H sunt eliberați de la nivelul hemoglobinei, crescînd afinitatea
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
eritrocruorina, însă grupare hemică este diferită. Cînd nu leagă oxigenul are culoarea verde, în timp ce oxigenată are culoare roșie. Vanabina: Întâlnită la urocordate, se pare că heteroatomul este ionul de vanadiu (ipoteză neconfirmată). Eritrocruorina: Identificată la multe anelide, este un complex proteic cu masa de peste 3,5 milioane daltoni. Pinaglobina: Identificată doar la molusca "Pinna squamosa", heteroatomul fiind ionul de Mn. Leghemoglobina: Identificată la specii de leguminoase (lucernă, soia), bacteriile fixatoare de azot sunt protejate de această proteină care are drept heteroatom
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
ul este un termen cumulativ, inexact definit, pentru diferite componente proteice. Este de origine vegetală, prezent în cereale. ul este format din categoriile proteice prolamină și glutelină a cerealelor. Osborne prezintă categoriile de proteine existente în cereale, într-o lucrare din 1907. El împarte proteinele în : "prolamină, glutelină, albumină, globulină". Elasticitatea
Gluten () [Corola-website/Science/304455_a_305784]
-
ul este un termen cumulativ, inexact definit, pentru diferite componente proteice. Este de origine vegetală, prezent în cereale. ul este format din categoriile proteice prolamină și glutelină a cerealelor. Osborne prezintă categoriile de proteine existente în cereale, într-o lucrare din 1907. El împarte proteinele în : "prolamină, glutelină, albumină, globulină". Elasticitatea unui aluat frământat din făina cerealelor este dată de către gluten. Proteinele care formează
Gluten () [Corola-website/Science/304455_a_305784]