9,341 matches
-
a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică 6,9 7 Lipaza pancreatică 7,5 8 Tripsina pancreatică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică 6,9 7 Lipaza pancreatică 7,5 8 Tripsina pancreatică 8 Chimotripsina pancreatică 8 8,6 Fosfataza alcalină din os și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică 6,9 7 Lipaza pancreatică 7,5 8 Tripsina pancreatică 8 Chimotripsina pancreatică 8 8,6 Fosfataza alcalină din os și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
os și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă din prostată 5,0 5,6 Vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-, NO-3, Zn 2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2+, Na+, K+, iar dintre substanțele organice: esterii fosforici, glutationul, cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii pot interveni direct asupra grupărilor active ale enzimei, influențând pozitiv formarea complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]