9,341 matches
-
în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în controlul activității enzimatice Activitatea enzimatică poate fi influențată și de alte
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în controlul activității enzimatice Activitatea enzimatică poate fi influențată și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatice Activitatea enzimatică poate fi influențată și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la sfârșitul secvenței
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la sfârșitul secvenței metaboloce; controlează reacțiile ireversibile și sunt în echilibru cu alte enzime care catalizează reacțiile în sens invers; -sunt situate în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la sfârșitul secvenței metaboloce; controlează reacțiile ireversibile și sunt în echilibru cu alte enzime care catalizează reacțiile în sens invers; -sunt situate în puncte metabolice nodale, unde se exercită un control multiplu; -posedă proprietăți alosterice, fiind implicate în procesele de retroinhibiție (feed-back). Inhibiția alosterică are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
multiplu; -posedă proprietăți alosterice, fiind implicate în procesele de retroinhibiție (feed-back). Inhibiția alosterică are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob, Moneod și Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro secvență de reacții, prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A.... F până la restabilirea prin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
secvență de reacții, prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A.... F până la restabilirea prin mecanisme biochimice sau fiziologice ale concentrației normale de produs. Inhibarea prin intermediul produsului final al primei reacții dintr-o
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A.... F până la restabilirea prin mecanisme biochimice sau fiziologice ale concentrației normale de produs. Inhibarea prin intermediul produsului final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă numele de retroinhibiție sau inhibiție feed back
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]