9,341 matches
-
și alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată (H2O2), de exemplu peroxidazele și catalazele. Peroxidazele și catalazele sunt înrudite structural;ca structură sunt heminproteine, care conțin în moleculă Fe3+. Aceste enzime au mecanism de acțiune asemănător, activează apa oxigenată, formând complexe enzimăsubstrat, care funcționează ca acceptori de hidrogen de la diferite substrate. Aceste enzime sunt răspândite atât în regnul animal, cât și în cel vegetal. Ele au un rol foarte important și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și catalazele. Peroxidazele și catalazele sunt înrudite structural;ca structură sunt heminproteine, care conțin în moleculă Fe3+. Aceste enzime au mecanism de acțiune asemănător, activează apa oxigenată, formând complexe enzimăsubstrat, care funcționează ca acceptori de hidrogen de la diferite substrate. Aceste enzime sunt răspândite atât în regnul animal, cât și în cel vegetal. Ele au un rol foarte important și anume descompun apa oxigenată și alți peroxizi care se formează în reacțiile de oxidoreducere aerobe și care,fiind oxidanți puternici sunt toxici
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
său redox funcționează ca donor față de H2O2: În cazul catalazelor apa oxigenată funcționează ca donor de hidrogen: Oxigenul eliberat este utilizat de celulele vii și contribuie și la mărirea presiunii în oxigen a țesuturilor. 6.6.2.Transferaze Numite și enzime de transport, catalizează transferul unor grupări chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: Grupările chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt: 6.6.2.1. Metiltransferazele sunt enzime care catalizează transferul grupării metil de pe un substrat donor pe altul acceptor, conform reacției: Substanțe donore de grupări metilice pot fi colina, metionina, betainele. Aceste substanțe au gruparea metilică legată de un atom de azot sau sulf care nu posedă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de transfer există o metiltransferază specifică în funcție de substanțele donatoare și acceptoare care, folosesc ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
unor compuși foarte importanți: acizi grași, corpi cetonici, steroli, hormoni steroizi, acetilcolină. Alte acilcoenzime importante sunt cele ale acizilor grași: Legătura macroergică dintre restul acil și coenzima A eliberează la hidroliză 8 kcal/mol. 6.6.2.3. Glicoziltransferaze sunt enzime de transfer al unui rest glucidic de pe un donor (oligoglucide, poliglucide, glicozizi, esteri fosforici) pe un acceptor (oze sau derivați ai ozelor. Aceste reacții sunt întâlnite în biosinteza oligo și poliglucidelor, a glicozidelor. Participarea monoglucidelor la reacții de transglicozilare se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
glicogenului este catalizată de gluco-1 fosfat uridiltransferaza. La degradarea glicogenului participă o glicoziltransferază numită fosforilază (*-1,4 glucan ortofosfat glicoziltransferaza) care catalizează transferul unui rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acidul glutamic), iar acceptori sunt cetoacizii piruvic, oxalilacetic, * cetoglutaric. Cele mai importante reacții de transaminare din organismul animal sunt cele dintre acidul glutamic și cetoacizii piruvic și oxalilacetic, catalizate de glutamat piruvat transaminaza (GPT) și respectiv glutamat oxaloacetat transaminaza (GOT), enzime cu valoare de diagnostic în unele afecțiuni, mai ales hepatice. Reacțiile de transaminare sunt deosebit de importante pentru organismul animal, deoarece prin intermediul acestora sunt biosintetizați aminoacizii proprii din * cetoacizii în exces. Prin reacțiile de transaminare se realizează legătura dintre metabolismul protidic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacizii proprii din * cetoacizii în exces. Prin reacțiile de transaminare se realizează legătura dintre metabolismul protidic și glucidic, prin intermediul ciclului Krebs, deoarece din acest ciclu rezultă cetoacizii acceptori de grupări aminice: piruvic, oxalilacetic, * cetoglutaric. 6.6.2.5. Fosfotransferazele sunt enzime care transferă grupări fosfat sau pirofosfat de pe un substrat donor pe unul acceptor. Aceste grupări sunt donate cel mai adesea de unii nucleozid trifosfați bogați în energie și în special adenozintrifosfatul (ATP), reacțiile fiind catalizate de ATP-fosfokinaza sau Reacțiile de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
deoarece ele reprezintă totodată și forme de activare (energizare) pentru glucide, acizi grași, aminoacizi vitamine, coenzime, nucleozid monoși difosfați: Tot astfel are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de energie sunt mici în cazul acestei reacții reversibile. Scindările hidrolitice sub acțiunea hidrolazelor stau la baza proceselor de digestie ale glucidelor, lipidelor, proteinelor. După natura grupării scindate, hidrolazele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ionii de calciu, acizii biliari, albumine. Acetilcolinesteraza catalizează hidroliza acetilcolinei după reacția: Acetilcolinesteraza se găsește în creier,nervi, eritrocite, mușchiul striat și joacă un rol deosebit în conducerea influxului nervos și în propagarea acestuia la nivelul sinapselor. Activatori ai acestei enzime sunt Mg2+, cisteina și glutationul redus. Colesterolesterazele hidrolizează colesteridele cu formare de acizi grași și colesterol. Fosfolipazele hidrolizează legăturile ester din glicerol fosfatide cu eliberare de acizi grași din pozițiile * și *. 6.6.3.2.Tioesterazele sunt hidrolaze ale tioesterilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prostată, iar cele de tip III în eritrocite, ficat, splină; sunt activate de cisteină și inhibate de Mg2+ și Fe-. O fosfomonoesterază importantă este glucozo-1 fosfataza care catalizează reacția: Fosfodiesterazele catalizează hidroliza legăturilor fosfodiesterice: glucozo-1-fosfat + Dintre fosfodiesteraze fac parte nucleazele, enzime care catalizează depolimerizarea acizilor nucleici. După natura acidului nucleic, se deosebesc ribonucleaze și deoxiribonucleaze. Ribonucleazele sunt endonucleaze care scindează hidrolitic legătura nucleotid-5'-fosfat cu formare de nucleotide-3'-fosfat care apoi sunt hidrolizate de către fosfodiesteraze (exonucleaze) până la stadiul de ribomononucleotide. Deoxiribonucleazele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
H3PO4, ci numai oligodeoxiribonucleotide, iar în final deoxiribomononucleotide. În cadrul metabolismului lipidic acționează o fosfodiesterază numită fosfolipaza C care catalizează reacția de hidroliză a colinfosfatidei cu formare de digliceridă și fosforilcolină: 6.6.3.4. Glicozidaze (glicozid hidrolaze) această subclasă cuprinde enzimele care acționează asupra legăturilor glicozidice din oligoglucide, poliglucide sau heteroglucide: În funcție de natura legăturii glicozidice se disting * și *glicozidaze.Glicozidazele prezintă specificitate de substrat și stereochimică. După natura ozei legată glicozidic, se deosebesc * și *glucozidaze, * și * galactozidaze, * și *fructozidaze. În cadrul digestiei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice de la capetele lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine; 1,6 amilaze care scindează legăturile 1,6 din amilopectină intervenind în procesul de deramificare a glicogenului sau amidonului. Celulazele sunt enzime care catalizează hidroliza legăturilor *-1,4 glicozidice din molecula celulozei până la faza de celobioză și în final glucoză. Aceste enzime se găsesc în tractul digestiv al ierbivorelor și sunt sintetizate de către bacteriile celulozolitice din prestomace și intestinul gros, astfel încât ierbivorele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
6 amilaze care scindează legăturile 1,6 din amilopectină intervenind în procesul de deramificare a glicogenului sau amidonului. Celulazele sunt enzime care catalizează hidroliza legăturilor *-1,4 glicozidice din molecula celulozei până la faza de celobioză și în final glucoză. Aceste enzime se găsesc în tractul digestiv al ierbivorelor și sunt sintetizate de către bacteriile celulozolitice din prestomace și intestinul gros, astfel încât ierbivorele au capacitatea de a digera și asimila celuloza. Mucopoliglicozidazele catalizează scindarea hidrolitică a unor mucopoliglucide. Dintre acestea hialuronidaza, acționează asupra
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
la anumite particularități structurale ale catenei polipeptidice. În funcție de poziția legăturilor peptidice hidrolizate, peptidazele se împart în două subgrupe: exopeptidaze, care scindează legăturile peptidice de la extermitățile catenei polipeptidice și endopeptidaze, care scindează hidrolitic legăturile peptidice din interiorul acesteia. Endopeptidaze (proteinaze) sunt enzime care scindează hidrolitic proteinele și unele polipeptide cu moleculă mare,în anumite poziții din interiorul catenei, până la peptide și aminoacizi. Proteinazele se formează din proenzimele respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
din proteinele native cât și din cele denaturate. Chimozina este întâlnită în literatura de specialitate și sub denumirea de labferment, renină sau cheag; este produsă de stomacul animalelor tinere (miei, viței, purcei) și acționează asupra cazeinelor din lapte. Sub acțiunea enzimei, cazeina din lapte este transformată în paracazeină greu solubilă. Într-o primă etapă are loc o ușoară hidroliză, urmată de precipitare sub acțiunea Ca2+ cu formare de cazeinat de Ca. După coagulare cazeinele sunt hidrolizate până la faza de polipeptide. Acțiunea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
găsesc și în pancreas, rinichi, splină. Dipeptidazele sau dipeptidhidrolazele scindează hidrolitic dipeptidele: prezintă o mare specificitate față de aminoacizii din substratul respectiv. Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează scindarea unor legături chimice din molecula substratului, fără a fi nevoie de hidroliză. Legăturile chimice scindate de liaze sunt: Liazele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
din substratul respectiv. Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează scindarea unor legături chimice din molecula substratului, fără a fi nevoie de hidroliză. Legăturile chimice scindate de liaze sunt: Liazele catalizează și apariția de duble legături în molecula substratului (C=C și C=O). 6.6.4.1
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hidroliazele care necesită prezența moleculei de apă. Dintre acestea, în rol important în metabolismul hidromineral îl are carbonathidrataza, care catalizează următoarea reacție de hidratare: Astfel organismul animal realizează un echilibru între CO2 și H2CO3 și între H+, Clși HCl. Aceste enzime conțin zinc și se găsesc în mucoasa gastrică, hematii, pancreas și rinichi. Carbonathidratazele din mucoasa gastrică accelerează hidratarea CO2 cu formare de H2CO3, mărind valoarea rezervei alcaline. Fumarat hidrataza (sau L-malat-hidroliaza) catalizează reacția de hidratare a acidului fumaric, cu formare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
6.6.4.4. C S Liaze catalizează reacția de scindare a legăturii carbonsulf. Astfel sub acțiunea acestor liaze, tioaminoacizii eliberează hidrogen sulfurat: Drept coenzimă în acestă reacție, participă piridoxalfosfatul (PP). 6.6.5. Izomeraze Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează reacțiile de izomerizare. După tipul de izomerie, aceste enzime formează mai multe subclase: epimeraze, izomeraze cis-trans, oxidoreductaze intramoleculare, transferaze intramoleculare (mutaze). 6.6.5.1. Racemazele sunt izomerazele care catalizează interconversia formelor L și D ale unui substrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a legăturii carbonsulf. Astfel sub acțiunea acestor liaze, tioaminoacizii eliberează hidrogen sulfurat: Drept coenzimă în acestă reacție, participă piridoxalfosfatul (PP). 6.6.5. Izomeraze Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează reacțiile de izomerizare. După tipul de izomerie, aceste enzime formează mai multe subclase: epimeraze, izomeraze cis-trans, oxidoreductaze intramoleculare, transferaze intramoleculare (mutaze). 6.6.5.1. Racemazele sunt izomerazele care catalizează interconversia formelor L și D ale unui substrat, cel mai adesea un aminoacid: D alanina L alanina alanin racemaza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și D ale unui substrat, cel mai adesea un aminoacid: D alanina L alanina alanin racemaza Aceste racemizări sunt necesare în cazul când organismul e nevoit să transforme anumite substanțe nenaturale ingerate în forme racemice asimilabile, pentru care dispune de enzimele respective. Epimerazele catalizează reacțiile de epimerizare. Cele mai întâlnite sunt epimerazele glucidelor și a derivaților lor. De exemplu, UDP glucozo-4epimeraza catalizează interconversia UDP-glucozei în UDP-galactoză: UDP Glucoza UDP-Galactoza 4 epimeraza Enzima ribulozofosfat -3-epimeraza catalizează reacția de izomerizare a D-ribulozo-5 fosfatului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]