9,341 matches
-
ingerate în forme racemice asimilabile, pentru care dispune de enzimele respective. Epimerazele catalizează reacțiile de epimerizare. Cele mai întâlnite sunt epimerazele glucidelor și a derivaților lor. De exemplu, UDP glucozo-4epimeraza catalizează interconversia UDP-glucozei în UDP-galactoză: UDP Glucoza UDP-Galactoza 4 epimeraza Enzima ribulozofosfat -3-epimeraza catalizează reacția de izomerizare a D-ribulozo-5 fosfatului în D-xilulozo-5-fosfat: 6.6.5.2. Izomeraze cis-trans catalizează reacțiile de izomerie cistrans a unui substrat. De exemplu, enzima maleat cis-transizomeraza catalizează conversia acidului maleic (izomer cis) în acid fumaric (izomer
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
UDP glucozo-4epimeraza catalizează interconversia UDP-glucozei în UDP-galactoză: UDP Glucoza UDP-Galactoza 4 epimeraza Enzima ribulozofosfat -3-epimeraza catalizează reacția de izomerizare a D-ribulozo-5 fosfatului în D-xilulozo-5-fosfat: 6.6.5.2. Izomeraze cis-trans catalizează reacțiile de izomerie cistrans a unui substrat. De exemplu, enzima maleat cis-transizomeraza catalizează conversia acidului maleic (izomer cis) în acid fumaric (izomer trans): 6.6.5.3. Oxidoreductaze intramoleculare această subclasă cuprinde izomerazele care catalizează interconversia grupărilor aldehidă și cetonă din molecula unui substrat; astfel de interconversii au loc între
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se oxidează la gruparea cetonă: 6.6.5.4.Transferaze intramoleculare (mutaze) sunt izo meraze care catalizează transferul unor grupări chimice (acil, fosforil) de la un atom la altul, în aceeași moleculă (intramolecular). Astfel fosfomutazele transferă intramolecular radicali fosfat. De exemplu enzima fosfoglucomutaza catalizează reacția de izomerizare a glucozo-1 fosfatului la glucozo-6-fosfat: Enzima fosfogliceromutaza catalizează reacția de izomerizare a acidului 3 fosfogliceric în acid 2 fosfogliceric: 6.6.6. Ligaze (Sintetaze) Această clasă de enzime catalizează reacția de sinteză a două substrate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mutaze) sunt izo meraze care catalizează transferul unor grupări chimice (acil, fosforil) de la un atom la altul, în aceeași moleculă (intramolecular). Astfel fosfomutazele transferă intramolecular radicali fosfat. De exemplu enzima fosfoglucomutaza catalizează reacția de izomerizare a glucozo-1 fosfatului la glucozo-6-fosfat: Enzima fosfogliceromutaza catalizează reacția de izomerizare a acidului 3 fosfogliceric în acid 2 fosfogliceric: 6.6.6. Ligaze (Sintetaze) Această clasă de enzime catalizează reacția de sinteză a două substrate, cu formare de legături chimice noi, în prezența unui donor de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fosfomutazele transferă intramolecular radicali fosfat. De exemplu enzima fosfoglucomutaza catalizează reacția de izomerizare a glucozo-1 fosfatului la glucozo-6-fosfat: Enzima fosfogliceromutaza catalizează reacția de izomerizare a acidului 3 fosfogliceric în acid 2 fosfogliceric: 6.6.6. Ligaze (Sintetaze) Această clasă de enzime catalizează reacția de sinteză a două substrate, cu formare de legături chimice noi, în prezența unui donor de energie (ATP sau un alt nucleotid trifosfat). Ligazele catalizează formarea de noi legături chimice:C-C, C O, C-N, C-S
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ale acil coenzimei A (compus activat cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina, iar a doua etapă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina, iar a doua etapă, aceasta leagă glicocolul cu formare de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
au loc pe seama energiei furnizate de ATP. 6.7. Exprimarea activității enzimatice Determinarea activității enzimatice are la bază ca principiu dozarea cantității de substrat transformată în unitatea de timp sub acțiunea unui produs biologic cu activitate enzimatică sau a unei enzime în stare pură. Cantitatea de substrat transformată se apreciază mai ales după cantitatea de produși finali formați în urma reacției enzimatice, dar sunt situații când acesta se poate face prin determinarea cantității netransformate de substrat. Metodele fizico-chimice folosite în aceste cazuri
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatice, dar sunt situații când acesta se poate face prin determinarea cantității netransformate de substrat. Metodele fizico-chimice folosite în aceste cazuri pentru dozarea compușilor respectivi sunt metode spectrofotometrice în VIZ, UV, IR mai puțin cele titrimetrice sau gravimetrice. Activitatea unei enzime se exprimă în unități enzimatice notate cu "U", adică prin cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unui micromol(μmol de substrat în timp de un minut. Determinările de activitate enzimatică se efectuează în condiții standard, adică la 250 C, în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de substrat. Metodele fizico-chimice folosite în aceste cazuri pentru dozarea compușilor respectivi sunt metode spectrofotometrice în VIZ, UV, IR mai puțin cele titrimetrice sau gravimetrice. Activitatea unei enzime se exprimă în unități enzimatice notate cu "U", adică prin cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unui micromol(μmol de substrat în timp de un minut. Determinările de activitate enzimatică se efectuează în condiții standard, adică la 250 C, în intervalul optim de pH și la starea de substrat. Puritatea unei enzime se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de enzimă care catalizează transformarea unui micromol(μmol de substrat în timp de un minut. Determinările de activitate enzimatică se efectuează în condiții standard, adică la 250 C, în intervalul optim de pH și la starea de substrat. Puritatea unei enzime se poate afla prin determinarea activității specifice a acesteia, redată prin numărul de unități enzimatice corespunzător unui mg sau kg de proteină. Activitatea moleculară se exprimă prin numărul de moli de substrat transformat într-un minut de către un mol de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se poate afla prin determinarea activității specifice a acesteia, redată prin numărul de unități enzimatice corespunzător unui mg sau kg de proteină. Activitatea moleculară se exprimă prin numărul de moli de substrat transformat într-un minut de către un mol de enzimă, la o concentrație optimă de substrat. Activitatea unei enzime în soluție este redată prin unități de activitate corespunzătoare unității de volum: U/l, mU/ml. Activitatea enzimatică se mai poate exprima și prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
redată prin numărul de unități enzimatice corespunzător unui mg sau kg de proteină. Activitatea moleculară se exprimă prin numărul de moli de substrat transformat într-un minut de către un mol de enzimă, la o concentrație optimă de substrat. Activitatea unei enzime în soluție este redată prin unități de activitate corespunzătoare unității de volum: U/l, mU/ml. Activitatea enzimatică se mai poate exprima și prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
la o concentrație optimă de substrat. Activitatea unei enzime în soluție este redată prin unități de activitate corespunzătoare unității de volum: U/l, mU/ml. Activitatea enzimatică se mai poate exprima și prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Activitatea enzimatică se mai poate exprima și prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină. 6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul animal cât și în cel vegetal; α-amilazele sunt prezente în salivă, intestinul subțire, mușchi, ficat, sânge, spermă. Amilazele catalizează scindarea hidrolitică a amidonului și a glicogenului până la stadiul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
amilazei - este indicată de apariția precipitatului roșu-cărămiziu de oxid cupros (Cu2O). Gama de culori constatată în decursul hidrolizei enzimatice denotă prezența dextrinelor care, în funcție de masa lor moleculară, se colorează diferit cu iodul. 6.8.2. Factorii care influențează activitatea enzimatică Enzimele își manifestă activitatea catalitică în condiții riguros determinate. Reacțiile enzimatice, respectiv cinetica acestor reacții este dependentă de o serie de factori ca: concentrația substratului, concentrația enzimei, temperatura, pH-ul, efectorii enzimatici. 6.8.2. 1. Influența temperaturii Activitatea enzimatică este
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
moleculară, se colorează diferit cu iodul. 6.8.2. Factorii care influențează activitatea enzimatică Enzimele își manifestă activitatea catalitică în condiții riguros determinate. Reacțiile enzimatice, respectiv cinetica acestor reacții este dependentă de o serie de factori ca: concentrația substratului, concentrația enzimei, temperatura, pH-ul, efectorii enzimatici. 6.8.2. 1. Influența temperaturii Activitatea enzimatică este influențată de temperatură, factor care poate modifica în anumite condiții stabilitatea enzimei și, implicit, afinitatea enzimei pentru substrat. Există o valoare de temperatură - denumită temperatură optimă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cinetica acestor reacții este dependentă de o serie de factori ca: concentrația substratului, concentrația enzimei, temperatura, pH-ul, efectorii enzimatici. 6.8.2. 1. Influența temperaturii Activitatea enzimatică este influențată de temperatură, factor care poate modifica în anumite condiții stabilitatea enzimei și, implicit, afinitatea enzimei pentru substrat. Există o valoare de temperatură - denumită temperatură optimă - pentru care activitatea enzimatică este maximă. In general temperatura optimă este cuprinsă între 350 și 400C. Fiind proteine, enzimele sunt termolabile. In consecință temperaturi mai mari
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
dependentă de o serie de factori ca: concentrația substratului, concentrația enzimei, temperatura, pH-ul, efectorii enzimatici. 6.8.2. 1. Influența temperaturii Activitatea enzimatică este influențată de temperatură, factor care poate modifica în anumite condiții stabilitatea enzimei și, implicit, afinitatea enzimei pentru substrat. Există o valoare de temperatură - denumită temperatură optimă - pentru care activitatea enzimatică este maximă. In general temperatura optimă este cuprinsă între 350 și 400C. Fiind proteine, enzimele sunt termolabile. In consecință temperaturi mai mari de 50-600C diminuează sau
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care poate modifica în anumite condiții stabilitatea enzimei și, implicit, afinitatea enzimei pentru substrat. Există o valoare de temperatură - denumită temperatură optimă - pentru care activitatea enzimatică este maximă. In general temperatura optimă este cuprinsă între 350 și 400C. Fiind proteine, enzimele sunt termolabile. In consecință temperaturi mai mari de 50-600C diminuează sau inhibă activitatea enzimatică datorită denaturării componentei proteice; temperaturi mai scăzute decât temperatura optimă diminuează activitatea enzimatică, fără să determine însă denaturarea enzimei. Principiul metodei Se determină activitatea enzimatică a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cuprinsă între 350 și 400C. Fiind proteine, enzimele sunt termolabile. In consecință temperaturi mai mari de 50-600C diminuează sau inhibă activitatea enzimatică datorită denaturării componentei proteice; temperaturi mai scăzute decât temperatura optimă diminuează activitatea enzimatică, fără să determine însă denaturarea enzimei. Principiul metodei Se determină activitatea enzimatică a α-amilazei salivare prin “incubarea” acestei enzime cu o soluție de amidon la două valori de temperatură: 370C (temperatura optimă) și 600 C. Se urmărește evoluția procesului de hidroliză enzimatică prin efectuarea reacției de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mai mari de 50-600C diminuează sau inhibă activitatea enzimatică datorită denaturării componentei proteice; temperaturi mai scăzute decât temperatura optimă diminuează activitatea enzimatică, fără să determine însă denaturarea enzimei. Principiul metodei Se determină activitatea enzimatică a α-amilazei salivare prin “incubarea” acestei enzime cu o soluție de amidon la două valori de temperatură: 370C (temperatura optimă) și 600 C. Se urmărește evoluția procesului de hidroliză enzimatică prin efectuarea reacției de culoare cu iodul și a reacției Fehling. Reactivi * Soluție de amidon 1 % * Soluție
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
I, II) Mod de lucru Tehnica pentru evidențierea activității amilazei salivare la temperatura de 370C se bazează pe procedeul menționat anterior. Pentru evidențierea efectului temperaturii de 600C asupra activității enzimatice se procedează identic, dar în condiții de inactivare termică a enzimei.Soluția de amilază salivară conținută într-o eprubetă se menține câteva minute pe o baie de apă la temperatura de 600C înainte de a fi pusă în contact cu substratul de reacție, și anume, cu soluția de amidon. Se efectuează reacția
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]