9,341 matches
-
în contact cu substratul de reacție, și anume, cu soluția de amidon. Se efectuează reacția cu iodul și reacția Fehling. Rezultate și interpretare La temperatură ridicată (600C), amilaza suferă un proces de denaturare termică însoțit de inactivarea sa. Ca urmare, enzima pierde proprietatea catalitică de a hidroliza amidonul. Amidonul rămas nehidrolizat reacționează cu iodul, obținîndu-se culoarea albastră caracteristică. Reacția Fehling este de asemenea, negativă, deoarece amilaza fiind denaturată termic nu produce hidroliza amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Fehling este de asemenea, negativă, deoarece amilaza fiind denaturată termic nu produce hidroliza amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul Fehling. In consecință, nu se constată apariția precipitatului roșu-cărămiziu de Cu2O. 6.8.2.2. Influența pH-ului Enzimele își manifestă activitatea lor catalitică într-un domeniu limitat de pH. Fiecare enzimă prezintă o valoare de pH - denumită pH optim - pentru care activitatea sa enzimatică este maximă. Activitatea enzimelor scade de o parte și de alta a valorii pH
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul Fehling. In consecință, nu se constată apariția precipitatului roșu-cărămiziu de Cu2O. 6.8.2.2. Influența pH-ului Enzimele își manifestă activitatea lor catalitică într-un domeniu limitat de pH. Fiecare enzimă prezintă o valoare de pH - denumită pH optim - pentru care activitatea sa enzimatică este maximă. Activitatea enzimelor scade de o parte și de alta a valorii pH-ului optim. Variațiile moderate de pH influențează activitatea enzimatică, respectiv viteza de reacție
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
roșu-cărămiziu de Cu2O. 6.8.2.2. Influența pH-ului Enzimele își manifestă activitatea lor catalitică într-un domeniu limitat de pH. Fiecare enzimă prezintă o valoare de pH - denumită pH optim - pentru care activitatea sa enzimatică este maximă. Activitatea enzimelor scade de o parte și de alta a valorii pH-ului optim. Variațiile moderate de pH influențează activitatea enzimatică, respectiv viteza de reacție, prin modificarea stării de ionizare a moleculelor de enzimă, modificare care se repercutează asupra afinității enzimelor atât
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pentru care activitatea sa enzimatică este maximă. Activitatea enzimelor scade de o parte și de alta a valorii pH-ului optim. Variațiile moderate de pH influențează activitatea enzimatică, respectiv viteza de reacție, prin modificarea stării de ionizare a moleculelor de enzimă, modificare care se repercutează asupra afinității enzimelor atât pentru substratul de reacție (complexul enzimă-substrat), cât și pentru anumiți efectori enzimatici. Modificări mai mult sau mai puțin accentuate în raport cu valoarea pH-ului optim determină, de regulă, o diminuare sau chiar o
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Activitatea enzimelor scade de o parte și de alta a valorii pH-ului optim. Variațiile moderate de pH influențează activitatea enzimatică, respectiv viteza de reacție, prin modificarea stării de ionizare a moleculelor de enzimă, modificare care se repercutează asupra afinității enzimelor atât pentru substratul de reacție (complexul enzimă-substrat), cât și pentru anumiți efectori enzimatici. Modificări mai mult sau mai puțin accentuate în raport cu valoarea pH-ului optim determină, de regulă, o diminuare sau chiar o inhibare a activității enzimatice. Principiul metodei Se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
colectează probe de câte 1 cm3. Se adaugă la fiecare probă 2 picături de soluție de iod. Se urmărește variația culorii și se determină momentul în care s-a atins punctul acromic. Interpretarea rezultatelor Se constată că activitatea maximă a enzimei (hidroliza cea mai rapidă) se produce la pH=6,8, punctul acromic atingându-se în aproximativ 10 minute. La valorile de pH 5,2 și 8,2 viteza de reacție este redusă, punctul acromic atingându-se în aproximativ 20 de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optimă a amilazei salivare este la pH = 6,8. 6.8.2.3. Influența efectorilor enzimatici Efectorii enzimatici sunt substanțe de natură chimică diferită care modifică activitatea enzimatică, respectiv viteza reacțiilor enzimatice. In funcție de acțiunea pe care o exercită asupra enzimelor, efectorii pot fi activatori și inhibitori. Activatorii sunt efectori care influențează pozitiv activitatea enzimatică pe care o favorizează sau stimulează. Inhibitoriii sunt efectori care diminuează sau anulează activitatea enzimatică. In general, activitatea catalitică a enzimelor este influențată de prezența anumitor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pe care o exercită asupra enzimelor, efectorii pot fi activatori și inhibitori. Activatorii sunt efectori care influențează pozitiv activitatea enzimatică pe care o favorizează sau stimulează. Inhibitoriii sunt efectori care diminuează sau anulează activitatea enzimatică. In general, activitatea catalitică a enzimelor este influențată de prezența anumitor ioni în mediul de reacție. Astfel, α-amilaza este activată de anionul Clși este inhibată de prezența unor cationi ca Ag+, Pb2+, Cu2+. 6.8.2.3.1. Influența activatorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
α-amilaza este activată de anionul Clși este inhibată de prezența unor cationi ca Ag+, Pb2+, Cu2+. 6.8.2.3.1. Influența activatorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea amilazei salivare în prezența și în absența ionului de Cl-. Activitatea enzimei este invers proporțională cu timpul în care se atinge nivelul acromic. Reactivi: * Soluție de amidon 1% (substrat). * Soluție tampon fosfați de pH=6,8. * Soluție de NaCl 1 %. * Soluție de iod în KI 0,3 %. *Amilaza salivară (diluată 1 /10
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
amidonului este mult diminuată în comparație cu proba martor. In concluzie, ionii Pb2+ se comportă ca inhibitori ai amilazei salivare, determinând scăderea activității enzimatice (sau chiar inhibarea totală a acesteia la concentrații mai mari de Pb2+). 6.9. TESTE DE AUTOEVALUARE 1. Enzimele sunt: a). lipide; b). glucide; c). protide; d). polinucleotide. 3. Viteza de reacție este: a). proporțională cu concentrația substratului; b). independentă de concentrația enzimei; c). independentă de concentrația substratului; d). egală cu viteze maximă. 2. Enzimele se deosebesc de catalizatorii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
inhibarea totală a acesteia la concentrații mai mari de Pb2+). 6.9. TESTE DE AUTOEVALUARE 1. Enzimele sunt: a). lipide; b). glucide; c). protide; d). polinucleotide. 3. Viteza de reacție este: a). proporțională cu concentrația substratului; b). independentă de concentrația enzimei; c). independentă de concentrația substratului; d). egală cu viteze maximă. 2. Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici astfel: a). intervin doare în reacții posibile din punct de vedere termodinamic; b). au eficiență catalitică mai mare; c). scad energia de activare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
TESTE DE AUTOEVALUARE 1. Enzimele sunt: a). lipide; b). glucide; c). protide; d). polinucleotide. 3. Viteza de reacție este: a). proporțională cu concentrația substratului; b). independentă de concentrația enzimei; c). independentă de concentrația substratului; d). egală cu viteze maximă. 2. Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici astfel: a). intervin doare în reacții posibile din punct de vedere termodinamic; b). au eficiență catalitică mai mare; c). scad energia de activare a procesului chimic dat; d). nu modifică echilibrele chimice la care conduc
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
FAD; d). acidul dehidroascorbic. Răspunsuri corecte: 1 - c, 2 - b, 3 - a, 4 - a, b, c 6.10. INTREBARI RECAPITULATIVE 1. Să se prezinte factorii care influențează activitatea enzimatică 2. Să se indice denumirea și pH-ul optim a principalelor enzime hidrolitice care participă la procesul de digestie. 3 Se dau următoarele reacții enzimatice: a) b) c) d) e) f) g) h) i) Să se indice la ce clasă aparțin enzimele care catalizează fiecare din reacțiile menționate. 4. Se dau următoarele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Să se indice denumirea și pH-ul optim a principalelor enzime hidrolitice care participă la procesul de digestie. 3 Se dau următoarele reacții enzimatice: a) b) c) d) e) f) g) h) i) Să se indice la ce clasă aparțin enzimele care catalizează fiecare din reacțiile menționate. 4. Se dau următoarele coenzime: FAD, CoA-SH, NAD+, TPP. Să se indice denumirile acestor coenzime ; și să se precizeze care anume participă în reacțiile de transfer de hidrogen. 5. Activitatea enzimelor este dependentă de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ce clasă aparțin enzimele care catalizează fiecare din reacțiile menționate. 4. Se dau următoarele coenzime: FAD, CoA-SH, NAD+, TPP. Să se indice denumirile acestor coenzime ; și să se precizeze care anume participă în reacțiile de transfer de hidrogen. 5. Activitatea enzimelor este dependentă de pH, fapt ce rezultă din datele consemnate în următorul tabel pentru o enzimă (E): pH Activitate (unități) pH Activitate (unități) Să se indice pH-ul optim de activitate al enzimei (E) și să se traseze curba dependenței
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
CoA-SH, NAD+, TPP. Să se indice denumirile acestor coenzime ; și să se precizeze care anume participă în reacțiile de transfer de hidrogen. 5. Activitatea enzimelor este dependentă de pH, fapt ce rezultă din datele consemnate în următorul tabel pentru o enzimă (E): pH Activitate (unități) pH Activitate (unități) Să se indice pH-ul optim de activitate al enzimei (E) și să se traseze curba dependenței activității enzimatice în funcție de pH pentru valorile date 6. Se dau următoarele reacții enzimatice simbolizate astfel: a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reacțiile de transfer de hidrogen. 5. Activitatea enzimelor este dependentă de pH, fapt ce rezultă din datele consemnate în următorul tabel pentru o enzimă (E): pH Activitate (unități) pH Activitate (unități) Să se indice pH-ul optim de activitate al enzimei (E) și să se traseze curba dependenței activității enzimatice în funcție de pH pentru valorile date 6. Se dau următoarele reacții enzimatice simbolizate astfel: a) E + S ↔ b) E + S + Inhibitor alosteric ↔ Să se reprezinte prin scheme reacțiile menționate și să se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
S ↔ b) E + S + Inhibitor alosteric ↔ Să se reprezinte prin scheme reacțiile menționate și să se completeze aceste reacții pe baza datelor rezultate din schemele obținute. Să se comenteze și să se interpreteze cele două tipuri de reacții enzimatice. 7. Enzimele E1, E2, E3 se caracterizează prin următoarele valori ale Km: Km1= 2,5•10 -3 M, Km2= 4•10 -4 M, Km3= 8•10 -3 M Să se indice care din aceste enzime manifestă o afinitate mai mare pentru substrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cele două tipuri de reacții enzimatice. 7. Enzimele E1, E2, E3 se caracterizează prin următoarele valori ale Km: Km1= 2,5•10 -3 M, Km2= 4•10 -4 M, Km3= 8•10 -3 M Să se indice care din aceste enzime manifestă o afinitate mai mare pentru substrat și să se interpreteze soluția aleasă. 8. Activitatea unei enzime (ca viteză de reacție exprimată în μM/l) a fost determinată la următoarele concentrații Să se calculeze : a) valoarea Km a enzimei b
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Km: Km1= 2,5•10 -3 M, Km2= 4•10 -4 M, Km3= 8•10 -3 M Să se indice care din aceste enzime manifestă o afinitate mai mare pentru substrat și să se interpreteze soluția aleasă. 8. Activitatea unei enzime (ca viteză de reacție exprimată în μM/l) a fost determinată la următoarele concentrații Să se calculeze : a) valoarea Km a enzimei b) viteza maximă (Vmax) de reacție (în μM/l), utilizând ecuația Michaelis Menten și reprezentarea grafică obținută din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aceste enzime manifestă o afinitate mai mare pentru substrat și să se interpreteze soluția aleasă. 8. Activitatea unei enzime (ca viteză de reacție exprimată în μM/l) a fost determinată la următoarele concentrații Să se calculeze : a) valoarea Km a enzimei b) viteza maximă (Vmax) de reacție (în μM/l), utilizând ecuația Michaelis Menten și reprezentarea grafică obținută din valorile consemnate în tabel. 9. Dependența vitezei de reacție v (măsurată prin absorbție în uv) a unei enzime în funcție de concentrația * Pe baza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a) valoarea Km a enzimei b) viteza maximă (Vmax) de reacție (în μM/l), utilizând ecuația Michaelis Menten și reprezentarea grafică obținută din valorile consemnate în tabel. 9. Dependența vitezei de reacție v (măsurată prin absorbție în uv) a unei enzime în funcție de concentrația * Pe baza acestor date experimentale: a) Să se traseze reprezentarea Michaelis-Menten b) Să se traseze reprezentarea Lineweaver-Burk c) Să se calculeze valorile Vmax și Km d) Să se compare valorile obținute prin cele două metode grafice. 10. Un
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se compare valorile obținute prin cele două metode grafice. 10. Un extract enzimatic conține 15 mg proteină/ml; 8 μl din acest extract catalizează transformarea a 2 μM de substrat în timp de 1 minut. Să se calculeze: a) concentrația enzimei din extract în unități /ml b) activitatea specifică a enzimei respective. 11. Se dă reacția generală: S - H2 + FAD + Enzimă → a) Să se completeze reacția b) Să se indice clasa la care aparține enzima care catalizează reacția menționată c) Denumirea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Un extract enzimatic conține 15 mg proteină/ml; 8 μl din acest extract catalizează transformarea a 2 μM de substrat în timp de 1 minut. Să se calculeze: a) concentrația enzimei din extract în unități /ml b) activitatea specifică a enzimei respective. 11. Se dă reacția generală: S - H2 + FAD + Enzimă → a) Să se completeze reacția b) Să se indice clasa la care aparține enzima care catalizează reacția menționată c) Denumirea și structura coenzimei care participă la reacția menționată. CAPITOLUL 7
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]