359 matches
-
enzimei solubile. Au fost imobilizate prin această metodă enzime ca: aminoacilaza [25], adsorbită pe un suport de acrilamidămetilenbisacrilamidă (Akrilex-P), α-amilaza adsorbită pe gel de metilmetacrilat fin divizat [26], obținându-se un preparat cu o activitate enzimatică bună. Imobilizarea glutamatului de dehidrogenază, a tripsinei și glucoamilazei au fost realizate pe suporturi de palmitat de sepharoză [27]; lactat dehidrogenaza, alcool dehidrogenaza [28] au fost imobilizate prin adsorbție fizică pe suporturi de poli(clortrifloretilenă) . De asemenea, prin adsorbție fizică a fost imobilizată lipaza pe
(Co)polimeri reticulaţi obţinuti prin polimerizare în suspensie by Ion Bunia () [Corola-publishinghouse/Science/743_a_1455]
-
de acrilamidămetilenbisacrilamidă (Akrilex-P), α-amilaza adsorbită pe gel de metilmetacrilat fin divizat [26], obținându-se un preparat cu o activitate enzimatică bună. Imobilizarea glutamatului de dehidrogenază, a tripsinei și glucoamilazei au fost realizate pe suporturi de palmitat de sepharoză [27]; lactat dehidrogenaza, alcool dehidrogenaza [28] au fost imobilizate prin adsorbție fizică pe suporturi de poli(clortrifloretilenă) . De asemenea, prin adsorbție fizică a fost imobilizată lipaza pe copolimeri de stiren divinilbenzen [29]. Metoda legării ionice Metoda legării ionice se bazează pe legarea ionică
(Co)polimeri reticulaţi obţinuti prin polimerizare în suspensie by Ion Bunia () [Corola-publishinghouse/Science/743_a_1455]
-
Akrilex-P), α-amilaza adsorbită pe gel de metilmetacrilat fin divizat [26], obținându-se un preparat cu o activitate enzimatică bună. Imobilizarea glutamatului de dehidrogenază, a tripsinei și glucoamilazei au fost realizate pe suporturi de palmitat de sepharoză [27]; lactat dehidrogenaza, alcool dehidrogenaza [28] au fost imobilizate prin adsorbție fizică pe suporturi de poli(clortrifloretilenă) . De asemenea, prin adsorbție fizică a fost imobilizată lipaza pe copolimeri de stiren divinilbenzen [29]. Metoda legării ionice Metoda legării ionice se bazează pe legarea ionică a enzimelor
(Co)polimeri reticulaţi obţinuti prin polimerizare în suspensie by Ion Bunia () [Corola-publishinghouse/Science/743_a_1455]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartataminotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalină 2.10410 Fosfataza acidă prostatică 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/184209_a_185538]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totala 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatică 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/184210_a_185539]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234267_a_235596]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234266_a_235595]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234265_a_235594]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234264_a_235593]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza �� 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234269_a_235598]
-
constituenți lipidici 2.104 Enzime 2.10400 Lactatohidrogenaza (LDH) 2.10401 Izoenzime LDH �� 2.10402 Alninainotransferaza (ALAT, TGP, GPT) 2.10403 Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234268_a_235597]
-
fi: anhidraza carbonică, ce catalizează reacția de transformare a dioxidului de carbon în bicarbonat, reacție ce reprezintă un 60 important mecanism de tamponare a pH-ului mediului intern din organismul multor animale. Acest metal activează enzimele zinco-dependente precum: fosfataza alcalină, dehidrogenaza molică, carboxipeptidaza A, etc. Zincul metalic nu este toxic, dar sărurile sale solubile (de exemplu sulfatul de zincă s-au dovedit a fi extrem de toxice. În ecosistemele acvatice, speciile acumulează zinc din sediment sau din apă în cantități impresionante, uneori
CONSERVAREA MEDIULUI ŞI A BIODIVERSITĂŢII by Dana Popa Răzvan Al. Popa () [Corola-publishinghouse/Science/739_a_1106]
-
acetică; o ultimă fază, în care prin reacția de oxidoreducere și eliberarea cuantificată a energiei potențiale se formează 2 moli ATP și produsele fermentației, respectiv 2CO , prin decarboxilarea acidului piruvic și alcool etilic, prin reducerea aldehidei acetice în prezența alcool dehidrogenazei. În cursul procesului se formează și mici cantități de glicerol, ce provine din reducerea celei de-a doua trioze. În afară de glicerol, în urma fermentației alcoolice se formează acizi organici ca: acid succinic, acid acetic, alcooli superiori, aldehide și cetone. Toate aceste
IZOLAREA ŞI IDENTIFICAREA UNOR SPECII DE LEVURI FOLOSITE ÎN BIOTEHNOLOGIA VINULUI by MIHAELA CIOCAN () [Corola-publishinghouse/Science/1308_a_1889]
-
grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată de molecula de apoenzimă, astfel încât acestea se comportă ca un tot unitar. La alte enzime cum ar fi dehidrogenazele piridirinnucleotidice, coenzima se detașează ușor, prin dializă, de partea proteică, ceea ce explică inactivitatea unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Comission”). 6.6.1.Oxidoreductaze Aceste enzime catalizează reacțiile de oxidoreducere din organismul viu în care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD+), sau redus (NADH) și nicotinamid adenin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transferat de la substrat pe nucleul piridinic care se transformă în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau direct de la substrat și îl cedează oxigenului formând apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul hidrogenului se realizează prin ciclul izoaloxazinic, care poate apărea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
duble la N1 și N10 (forma redusă). Mecanismul de acțiune(reversibil) se realizează astfel: H Cei doi atomi de H sunt adiționați treptat, reducerea decurgând în două etape.Unele flavinenzime conțin ioni metalici (Cu2+, Fe3+, Mo6+) ca de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe care-i cedează altui acceptor decât oxigenul. Enzimele flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
animale din triptofan. Microflora intestinală sintetizează această vitamină din ornitină. Nicotinamida are un rol biologic deosebit, fiind componenta activă a două coenzime nicotinamidadenindinucleotidice, notate prescurtat NAD+ (Nicotinamidadenindinucleotid) și NADP+ (Nicotin amidadenindinucleotid fosfat). NAD+ și NADP+ sunt coenzime ale enzimelor numite dehidrogenaze, care catalizează reacțiile de oxidoreducere în metabolismul glucidelor, lipidelor, aminoacizilor. În procesele redox cele două coenzime acționează ca agenți de transfer ai H+ și e---prin intermediul nicotinamidei: Lipsa acidului nicotinic și a amidei sale din alimentație produce la om și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activatori enzimatici? efectori allosterici? 5. Să se menționeze vitaminele și denumirea coenzimelor respective care participă la transferul enzimatic de hidrogen, cu precizarea grupărilor chimice implicate în reacția de transfer. 6. Vitaminele riboflavina și nicotinamida intră în structura unor coenzime ale dehidrogenazelor. Să se completeze și să se indice prin formule de structură următoarele reacții de oxidoreducere: Substrat - H2 + FAD ↔ Substrat -H2 + NAD + ↔ 7. Să se precizeze dependența chimismului procesului vizual de modificările structurale stereochimice ale retinalului și să se comenteze semnificația
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
insulinei pacienților cu sindrom Cushing va fi invariabil crescut . Glucocorticoizii acționează preponderent asupra țesutului adipos periferic, de la nivelul membrelor. țesutul adipos centripet (faciotroncular) are capacitatea de a activa local cortizonul în cortizol sub acțiunea unei enzime specifice, 11 beta hidroxisteroid dehidrogenaza de tip 1. Excesul de cortizol va inhiba expresia acestei izoenzime, astfel încât nivelul glucocorticoizilor activi intracelular va scădea în țesutul adipos centripet. în acest compartiment începe astfel să predomine activitatea insulinică. Hiperinsulinismul (cu efect anabolizant) va cauza în acest fel
Tulburările de creștere: ghid de diagnostic și tratament by Dumitru Brănișteanu () [Corola-publishinghouse/Science/92272_a_92767]
-
expresie predominantă a ARNm angiotensinogenic în regiunea omentală (13, 59); producția viscerală crescută de angiotensina II, rezultată din conversia adipocitară a angiotensinogenului, contribuie la hipertensiunea din sindromul dismetabolic (sindromul insulinorezistenței). 3. Glucocorticoizii Enzima de conversie a cortizonului în cortizol, 11β-hidroxisteroid dehidrogenaza 1, are o activitate crescută în adipocitele viscerale, hiperexpresia ei determinând obezitate viscerală la șoarecii transgenici (59). 4. Proteina de stimulare a acetilării (ASP) Țesutul adipos visceral conține de două ori mai mult ARNm al factorului C3a al complementului (sursa
Tratat de diabet Paulescu by Cornelia Pencea, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92256_a_92751]