390 matches
-
ul (numit și mureină sau mucopeptid) formează peretele celular bacterian. Se compune dintr-o parte glucidică (sau polizaharid) și o parte peptidică. Polizaharidul este un polimer de glicozaminopeptide în care N-acetil-glucozamina (GlcNAc sau NAG) și acidul N-acetil-muramic (MurNAc sau NAM) sunt legați prin legături ozidice formula 1, legături ce pot fi distruse de lizozim. NAM este un compus specific al pereților celulelor bacteriene
Peptidoglican () [Corola-website/Science/302811_a_304140]
-
în care N-acetil-glucozamina (GlcNAc sau NAG) și acidul N-acetil-muramic (MurNAc sau NAM) sunt legați prin legături ozidice formula 1, legături ce pot fi distruse de lizozim. NAM este un compus specific al pereților celulelor bacteriene. Două polizaharide sunt legate prin punți peptidice la nivelul NAM, punți formate între diferiți aminoacizi: D-alanina, L-alanina, acidul glutamic, L-lizina sau acidul diaminopimelic (analog al lizinei). Formele D ale aminoacizilor sunt specifice peretelui celular bacterian, negăsindu-se în alte structuri celulare. ul formează peretele
Peptidoglican () [Corola-website/Science/302811_a_304140]
-
suspendați în citosol (partea semifluida a citoplasmei), pe când ceilalți ribozomi sunt legați de reticolul endoplasmatic rugos, dându-i acestuia aspectul caracteristic. Cum ribozomii sunt alcătuiți majoritar din ARN, se crede că ei sunt o remineșcență a “lumii ARN”. Catalizarea legăturilor peptidice implică C2 hidroxilaza de la nivelul situsului P al ARN-ului, implicând un mecanism de transport proteic. Întreaga funcție a ribozomului se bazează pe schimbările pe care le face la nivelul conformației proteinelor. Ribozomii sunt considerați de multe ori organite, însă
Ribozom () [Corola-website/Science/304483_a_305812]
-
ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducând la formarea de "agregate moleculare". Atunci când are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietăților fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina își modifică proprietățile fizico-chimice. Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH și -COOH libere care nu sunt implicate în legăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
își pierd din proprietățile hidrofile "obțînînd" proprietăți hidrofobe. Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia. În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
hidrofile "obțînînd" proprietăți hidrofobe. Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia. În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia. În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță: Structura substanțelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicității structurii proteinelor, deoarece ele sunt în permanență supuse unor procese
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
supusă la un nou ciclu de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
de tratări pentru identificarea următoarei grupe amino. S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic. Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice. În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap. Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
în care aceste canale funcționează și nici cum arată.Începând cu anul 1980, Agre, a intrat pe linia dreaptă studiind mai multe membrane proteice din celulele roșii din sânge,găsind una asemănătoare în rinichi .Determinând că ambele au aceeași sevență peptidică și secvență corespunzătoare ADN,a realizat că aceasta este proteina căutată:canalul celular de apă. Ipoteza și-a demonstrat-o printr-un experiment simplu în care testa comportarea ,într-o soluție de apă, a celulelor cu proteină și a celor
Premiul Nobel pentru Chimie 2003 () [Corola-website/Science/309527_a_310856]
-
observat influența factorilor de mediu asupra răspândirii ciupercii și a conținutului în alcaloizi: Studiile efectuate au demonstrat existența a 3 tipuri de chemovarietăți: Extracția are loc fie cu apă (ergometrina) fie cu soluții de solvent apolar (eter), în cazul alcaloizilor peptidici. Identificarea se poate face prin HPLC, sau prin intermediul cromatografiei în strat subțire (CSS), evidențierea spoturilor fiind făcută cu PABA (p-dimetilaminobenzaldehidă)/H SO(culoare albastră rezultată fiind direct proporțională cu procentul de alcaloid-dozare spectrofotometrică). Tabel cu reactivii de culoare folosiți pentru
Cornul secarei () [Corola-website/Science/304742_a_306071]
-
nivelul diferiților receptori: adrenergici, serotoninergici și dopaminergici. Aceste efecte depind de: Din cauza acestei „nespecificități”, alcaloizii prezintă o mare varietate de acțiuni farmacologice. În general, pot acționa selectiv (amidele acidului lisergic prezintă selectvitate pentru receptorii 5-HT), sau neselectiv, în cazul alcaloizilor peptidici, care acționează atât asupra receptorilor adrenergici, cât și asupra receptorilor dopaminergici. Modificarea structurii chimice poate determina și schimbări la nivelul acțiunii farmacologice: În general, alcaloizii naturali cresc activitatea uterului gravid. La administrarea de doze mici, are loc creșterea frecvenței și
Cornul secarei () [Corola-website/Science/304742_a_306071]
-
și se continuă pe tot parcursul tratamentului cu gonadotrofine până în seara precedentă zilei de inducere a ovulației . Pentru indicații de preparare vezi pct . 6. 6 . 4. 3 Contraindicații • Hipersensibilitate la substanța activă sau oricare analog structural de GnRH , hormoni exogeni peptidici sau oricare dintre excipienți . Sarcina și alăptarea . • Menopauza . • Paciente cu afecțiuni renale sau hepatice moderate sau severe . 4. 4 Atenționări și precauții speciale pentru utilizare O atenție specială trebuie acordată femeilor cu semne și simptome ale unei stări alergice active
Ro_188 () [Corola-website/Science/290948_a_292277]
-
mg ) o dată pe zi , începând de la 96 ore de la administrarea de Cetrotide 3 mg , până la inducerea ovulației . Pentru indicații de preparare vezi pct . 6. 6 . 4. 3 Contraindicații • Hipersensibilitate la substanța activă sau oricare analog structural de GnRH , hormoni exogeni peptidici sau oricare dintre excipienți . Sarcina și alăptarea . • Menopauza . • Paciente cu afecțiuni renale sau hepatice moderate sau severe . 4. 4 Atenționări și precauții speciale pentru utilizare O atenție specială trebuie acordată femeilor cu semne și simptome ale unei stări alergice active
Ro_188 () [Corola-website/Science/290948_a_292277]
-
de menopauză ( HMG ) , dar experiența clinică limitată cu FSH recombinant sugerează o eficacitate similară . HMG și FSH sunt hormoni care stimulează maturarea ovulelor . 2 . ÎNAINTE SĂ UTILIZAȚI CETROTIDE Nu utilizați Cetrotide : • dacă sunteți alergică ( hipersensibilă ) la acetat de cetrorelix , hormoni peptidici exogeni ( medicamente similare cu Cetrotide 0, 25 mg ) sau oricare alt component • dacă sunteți în perioada de sarcină sau alăptare • dacă sunteți deja la menopauză • dacă aveți afecțiuni renale sau hepatice moderate sau severe . O atenție specială trebuie acordată femeilor
Ro_188 () [Corola-website/Science/290948_a_292277]
-
de menopauză ( HMG ) , dar experiența clinică limitată cu FSH recombinant sugerează o eficacitate similară . HMG și FSH sunt hormoni care stimulează maturarea ovulelor . 2 . ÎNAINTE SĂ UTILIZAȚI CETROTIDE Nu utilizați Cetrotide : • dacă sunteți alergică ( hipersensibilă ) la acetat de cetrorelix , hormoni peptidici exogeni( medicamente similare cu Cetrotide 3 mg ) sau oricare alt component • dacă sunteți în perioada de sarcină sau alăptare • dacă sunteți deja la menopauză • dacă aveți afecțiuni renale sau hepatice moderate sau severe . O atenție specială trebuie acordată femeilor cu
Ro_188 () [Corola-website/Science/290948_a_292277]
-
administrat BYETTA în studiile clinice controlate de lungă durată ( 16 săptămâni sau mai mult ) . De regulă , aceste reacții au fost de ușoare și nu au dus la întreruperea administrării BYETTA . Imunogenitate Concordant cu proprietățile imunogene potențiale ale medicamentelor proteinice și peptidice , în urma tratamentului cu BYETTA pacienții pot dezvolta anticorpi . La cei mai mulți pacienți care dezvoltă anticorpi , titrurile anticorpilor diminuă cu timpul și rămân mici până la 82 săptămâni . Global , procentul de pacienți pozitivi pentru anticorpi a fost concordant în diferitele studii clinice . Pacienții
Ro_158 () [Corola-website/Science/290918_a_292247]
-
administrat BYETTA în studiile clinice controlate de lungă durată ( 16 săptămâni sau mai mult ) . De regulă , aceste reacții au fost de ușoare și nu au dus la întreruperea administrării BYETTA . Imunogenitate Concordant cu proprietățile imunogene potențiale ale medicamentelor proteinice și peptidice , în urma tratamentului cu BYETTA pacienții pot dezvolta anticorpi . La cei mai mulți pacienți care dezvoltă anticorpi , titrurile anticorpilor diminuă cu timpul și rămân mici până la 82 săptămâni . Global , procentul de pacienți pozitivi pentru anticorpi a fost concordant în diferitele studii clinice . Pacienții
Ro_158 () [Corola-website/Science/290918_a_292247]
-
Mecanism de acțiune Tigeciclina , un antibiotic din clasa glicilciclinelor , inhibă translația proteinelor în interiorul bacteriei legându- se de subunitatea ribozomală 30S și blocând accesul moleculelor aminoacil ale ARNt la situsul A al ribozomului . Aceasta împiedică încorporarea fragmentelor de aminoacizi în lanțurile peptidice în creștere . În general , tigeciclina este considerată un antibiotic de tip bacteriostatic . În condițiile unei concentrații de 4 ori mai mare decât concentrația minimă inhibitorie ( CMI ) , s- a observat o reducere cu două ordine de mărime a numărului de colonii
Ro_1098 () [Corola-website/Science/291857_a_293186]