4,306 matches
-
între ele există o interdependență în cadrul aceleași structuri generale, de ansamblu. 4.3.4.1. Structura primară a proteinelor este structura chimică de bază a moleculelor acestora și se referă la numărul, natura și secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic se realizează prin intermediul legăturilor peptidice formate între grupările * carboxilice și *aminice ale aminoacizilor învecinați: Fragmentul CO NH se numește legătură peptidică și are unele proprietăți specifice: legătura C-N este mai scurtă iar legătura C-O este
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
primară a proteinelor este structura chimică de bază a moleculelor acestora și se referă la numărul, natura și secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic. Secvența aminoacizilor în lanțul polipeptidic se realizează prin intermediul legăturilor peptidice formate între grupările * carboxilice și *aminice ale aminoacizilor învecinați: Fragmentul CO NH se numește legătură peptidică și are unele proprietăți specifice: legătura C-N este mai scurtă iar legătura C-O este mai lungă decât aceleași distanțe într o peptidă sintetică. Aceste abateri se datoresc unor efecte de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
căreia apare legătura dublă C = N cu toți cei 4 atomi coplanari, atomul de O și cel de H al grupei amino situându-se, de regulă, în poziția trans, mai stabilă din punct de vedere energetic. În alcătuirea unei proteine aminoacizii pot participa de mai multe ori, fără a exista o periodicitate în succesiunea lor. În organismele vii proteinele biosintetizate se diferențiază prin lungimea catenei și prin anumite secvențe de aminoacizi. Din această cauză proteinele naturale se caracterizează printro înaltă specificitate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
stabilă din punct de vedere energetic. În alcătuirea unei proteine aminoacizii pot participa de mai multe ori, fără a exista o periodicitate în succesiunea lor. În organismele vii proteinele biosintetizate se diferențiază prin lungimea catenei și prin anumite secvențe de aminoacizi. Din această cauză proteinele naturale se caracterizează printro înaltă specificitate exprimată prin funcții biochimice diferite și care este dirijată de acizii nucleici participanți la biosinteză. Structura primară determină configurația specifică fiecărei proteine. 4.3.4.2. Structura secundară Se referă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Nobel 1953) au elaborat două modele de structură secundară: modelul helicoidal (* helix) și modelul în "planuri pliate". Modelul helicoidal (* helix) rezultă prin răsucirea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar, luând forma unui helix (elice), orientat spre dreapta din cauza configurație * a aminoacizilor și stabil din punct de vedere energetic. Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
planuri pliate". Modelul helicoidal (* helix) rezultă prin răsucirea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar, luând forma unui helix (elice), orientat spre dreapta din cauza configurație * a aminoacizilor și stabil din punct de vedere energetic. Pasul elicei cuprinde 3,6 resturi de aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacizi și fiecare rest contribuie la avansarea elicei pe verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
verticală cu 1,4 A0, ceea ce determină o înălțime a pasului elicei de 5,4 A0. Stabilitatea helixului este dată de legăturile de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor peptidice și proiectați radial spre exterior. Ipoteza structurii spiralate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de H intracaternare între gruparea = C = O a unui aminoacid și o grupare NH de la al 4-lea aminoacid care-i urmează în secvență pe spirală: Legăturile de H sunt dispuse aproape paralel cu axa * helixului, iar radicalii R ai aminoacizilor componenți sunt dispuși alternativ deasupra și sub planurile legăturilor peptidice și proiectați radial spre exterior. Ipoteza structurii spiralate a lanțurilor peptidice aparține chimistului și agronomului român Haralambie Vasiliu, profesor la Facultatea de Agronomie din Iași (1880 1953), care cu 16
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
catenele orientate în sens opus antiparalel, iar radicalii R orientați într-o singură parte: Modelul tip colagen este o structură secundară de tip special atribuită colagenului, proteină fibrilară din țesuturile conjuctive, tendoane, cartilagii, oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor Pro și Pro (OH) 25% fac imposibilă formarea legăturilor de H și implicit existența structurilor helicoidale sau în planuri pliate. Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între grupările amină și carboxil aparținînd aa diaminici și dicarboxilici; legături covalente stabile de tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între grupările amină și carboxil aparținînd aa diaminici și dicarboxilici; legături covalente stabile de tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături chimice sunt mai slabe decât legăturile chimice obișnuite. Această structură își pierde stabilitatea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-se în regiunile respective, astfel că în ansamblu molecula prezină o organizare spațială complexă formată atât din porțiuni helicoidale ordonate, rigide, cât și din înfășurări neelicoidale, flexibile. Structura terțiară caracterizează proteinele globulare, ca de exemplu mioglobina, formată din 153 de aminoacizi și la care porțiunea helicoidală reprezintă 70% din lungimea sa. 4.3.4.4. Structura cuaternară este caracteristică agregatelor moleculare formate prin asocierea mai multor structuri terțiare ale proteinelor globulare. Stabilizarea acestora se face prin legături de H sau electrostatice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
valori de pH depărtate de cea a punctului izoionic. Solvenții organici micșorează solubilitatea -prin scăderea constantei dielectrice și micșorarea hidratării. În cantitate mare solvenții organici descarcă moleculele proteice și le deshidratează. În soluții apoase proteinele manifestă activitate optică levogiră datorită aminoacizilor constituienți optic activi . 4.3.6.1. Proprietăți ionice Proteinele sunt substanțe macromoleculare cu caracter amfionic. Datorită grupărilor libere amino și carboxil proteinele se comportă ca polielectroliți. Ca și aminoacizii, fiecare proteină se caracterizează prin punctul izoelectric a cărui valoare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
deshidratează. În soluții apoase proteinele manifestă activitate optică levogiră datorită aminoacizilor constituienți optic activi . 4.3.6.1. Proprietăți ionice Proteinele sunt substanțe macromoleculare cu caracter amfionic. Datorită grupărilor libere amino și carboxil proteinele se comportă ca polielectroliți. Ca și aminoacizii, fiecare proteină se caracterizează prin punctul izoelectric a cărui valoare este în funcție de raportul dintre grupările acide și bazice. Proteinele bogate în aminoacizi diaminici sunt bazice și au punctele izoelectrice la pH = 8 12; proteinele acide au un conținut ridicat în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substanțe macromoleculare cu caracter amfionic. Datorită grupărilor libere amino și carboxil proteinele se comportă ca polielectroliți. Ca și aminoacizii, fiecare proteină se caracterizează prin punctul izoelectric a cărui valoare este în funcție de raportul dintre grupările acide și bazice. Proteinele bogate în aminoacizi diaminici sunt bazice și au punctele izoelectrice la pH = 8 12; proteinele acide au un conținut ridicat în aminoacizi dicarboxilici au un pHi = 2,8 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, având pHi = 4,6 5,3
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fiecare proteină se caracterizează prin punctul izoelectric a cărui valoare este în funcție de raportul dintre grupările acide și bazice. Proteinele bogate în aminoacizi diaminici sunt bazice și au punctele izoelectrice la pH = 8 12; proteinele acide au un conținut ridicat în aminoacizi dicarboxilici au un pHi = 2,8 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, având pHi = 4,6 5,3. Proteinele manifestă caracter amfoter putând neutraliza atât acizii, cât și bazele. Pe această proprietate se bazează folosirea lor ca
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu sărurile de cupru în mediu alcalin, datorită formării unui complex intern de tip chelatic între legătura peptidică și ionii Cu2+: complex peptidic cupric, colorat în albastru violet. b)Alte reacții de culoare sunt date de catenele laterale ale anumitor aminoacizi din proteină. 4.3.8.2. Reacții de precipitare Precipitarea proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă. Soluțiile proteinelor precipită reversibil la adăugarea unor electroliți (NH4)2SO4 în concentrații mari. În acest caz precipitarea se numește salifiere și este de fapt
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Sub acțiunea căldurii proteinele precipită ireversibil, caz în care se produce o denaturare a structurii secundare și terțiare datorită ruperii legăturilor de H intercatenare. 4.3.8.3. Hidroliza proteinelor Proteinele hidrolizează chimic sau enzimatic cu eliberare de peptide sau aminoacizi. Hidroliza enzimatică decurge sub acțiunea catalitică a enzimelor proteolitice. În timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului digestiv produc o hidroliză completă a proteinelor până la faza de aminoacizi; aceste enzime scindează numai legăturile peptidice dintre aminoacizii din seria L și prezintă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
3. Hidroliza proteinelor Proteinele hidrolizează chimic sau enzimatic cu eliberare de peptide sau aminoacizi. Hidroliza enzimatică decurge sub acțiunea catalitică a enzimelor proteolitice. În timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului digestiv produc o hidroliză completă a proteinelor până la faza de aminoacizi; aceste enzime scindează numai legăturile peptidice dintre aminoacizii din seria L și prezintă specificitate și pentru anumiți aminoacizi. 4.3.9. Reprezentanți ai proteinelor animale 4.3.9.1. Proteine globulare Albuminele sunt proteine răspândite în citoplasmă și în diferite
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu eliberare de peptide sau aminoacizi. Hidroliza enzimatică decurge sub acțiunea catalitică a enzimelor proteolitice. În timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului digestiv produc o hidroliză completă a proteinelor până la faza de aminoacizi; aceste enzime scindează numai legăturile peptidice dintre aminoacizii din seria L și prezintă specificitate și pentru anumiți aminoacizi. 4.3.9. Reprezentanți ai proteinelor animale 4.3.9.1. Proteine globulare Albuminele sunt proteine răspândite în citoplasmă și în diferite lichide biologice, care prezintă solubilitate în apă și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acțiunea catalitică a enzimelor proteolitice. În timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului digestiv produc o hidroliză completă a proteinelor până la faza de aminoacizi; aceste enzime scindează numai legăturile peptidice dintre aminoacizii din seria L și prezintă specificitate și pentru anumiți aminoacizi. 4.3.9. Reprezentanți ai proteinelor animale 4.3.9.1. Proteine globulare Albuminele sunt proteine răspândite în citoplasmă și în diferite lichide biologice, care prezintă solubilitate în apă și în soluții diluate de electroliți. În albumine predomină aminoacizii monoaminomono-carboxilici
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
anumiți aminoacizi. 4.3.9. Reprezentanți ai proteinelor animale 4.3.9.1. Proteine globulare Albuminele sunt proteine răspândite în citoplasmă și în diferite lichide biologice, care prezintă solubilitate în apă și în soluții diluate de electroliți. În albumine predomină aminoacizii monoaminomono-carboxilici, fără triptofan și glicocol. Albuminele au un conținut ridicat de tioaminoacizi și un caracter slab acid.Dintre albuminele animale fac parte: ovalbuminele, lactalbuminele, mioalbuminele, serumalbuminele. Albuminele reprezintă rezerva de proteine pentru organism, servesc la reglarea presiunii osmotice a sângelui
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]