4,306 matches
-
culoarea roz violet pe care o dau aminoacizii cu ninhidrina nu este specifică, ea fiind dată și de amoniac, peptide și protide, dar eliberarea de CO2 în această reacție este specifică aminoacizilor. Cu ajutorul reacției ninhidrinei se pot pune în evidență aminoacizii separați dintr-un amestec, prin metoda cromatografică. 4.5.TESTE DE AUTOEVALUARE 1.Aminoacizii sunt combinații: a). Monoaminomonocarbonilice; b). Monoaminomonocarboxilice; c). Monoaminodicarboxilice; d). Diaminomonocarboxilice. 4.Acidul glutamic este un aa: a). monoaminomonocarboxilic; b). diaminomonocarboxilic; c). diaminodicarboxilic; d) monoaminodicarboxilic. 2. Aminoacizii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fiind dată și de amoniac, peptide și protide, dar eliberarea de CO2 în această reacție este specifică aminoacizilor. Cu ajutorul reacției ninhidrinei se pot pune în evidență aminoacizii separați dintr-un amestec, prin metoda cromatografică. 4.5.TESTE DE AUTOEVALUARE 1.Aminoacizii sunt combinații: a). Monoaminomonocarbonilice; b). Monoaminomonocarboxilice; c). Monoaminodicarboxilice; d). Diaminomonocarboxilice. 4.Acidul glutamic este un aa: a). monoaminomonocarboxilic; b). diaminomonocarboxilic; c). diaminodicarboxilic; d) monoaminodicarboxilic. 2. Aminoacizii diamino monocarboxilici au caracter chimic a).acid; b).bazic; c).amfoter; d).neutru. 5
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacizii separați dintr-un amestec, prin metoda cromatografică. 4.5.TESTE DE AUTOEVALUARE 1.Aminoacizii sunt combinații: a). Monoaminomonocarbonilice; b). Monoaminomonocarboxilice; c). Monoaminodicarboxilice; d). Diaminomonocarboxilice. 4.Acidul glutamic este un aa: a). monoaminomonocarboxilic; b). diaminomonocarboxilic; c). diaminodicarboxilic; d) monoaminodicarboxilic. 2. Aminoacizii diamino monocarboxilici au caracter chimic a).acid; b).bazic; c).amfoter; d).neutru. 5. Peptidele sunt: a). compuși care apar în organismele vii; b). îndeplinesc funcții vitale; c). produși de hidroliză parțială a proteinelor; d). servesc la descifrarea structurii proteinelor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
au caracter chimic a).acid; b).bazic; c).amfoter; d).neutru. 5. Peptidele sunt: a). compuși care apar în organismele vii; b). îndeplinesc funcții vitale; c). produși de hidroliză parțială a proteinelor; d). servesc la descifrarea structurii proteinelor. 3. Sunt aminoacizi esențiali: a). glicocol; b). alanină; c). lizina; d).acid glutamic. 6. Proteine globulare sunt: a). albumine; b). globulime; c). hemoglobine; d). keratine. Răspunsuri corecte: 1 - b ,c, d , 2 -b , 3 - c, 4 - d, 5 - toate, 6 - a, b, c
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sunt: a). albumine; b). globulime; c). hemoglobine; d). keratine. Răspunsuri corecte: 1 - b ,c, d , 2 -b , 3 - c, 4 - d, 5 - toate, 6 - a, b, c. 4.6.ÎNTREBĂRI RECAPITULATIVE 1. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice pentru decarboxilarea aminoacizilor proteinogeni. 2. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice pentru principalele tipuri de dezaminare a aminoacizilor proteinogeni. 3. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice corespunzător formării glutationului redus și oxidat. 4. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice corespunzătoare formării următoarelor tripeptide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
2 -b , 3 - c, 4 - d, 5 - toate, 6 - a, b, c. 4.6.ÎNTREBĂRI RECAPITULATIVE 1. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice pentru decarboxilarea aminoacizilor proteinogeni. 2. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice pentru principalele tipuri de dezaminare a aminoacizilor proteinogeni. 3. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice corespunzător formării glutationului redus și oxidat. 4. Să se scrie ecuațiile reacțiilor chimice corespunzătoare formării următoarelor tripeptide: glicil-aspartil-cisteina, alanil glutamil-serina, leucil-lizil-glicina, izoleucil-alanil-treonina, metionil-arginil-leucina, fenil-alanil-seril-glicina, prolil metionil-asparagina, histidil-treonilglutamina. 5. Să se scrie ecuația
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
moleculară minimă a proteinei. 9. Comentați pe scurt structura proteinelor și arătați care din cele 4 nivele de organizare determină configurația specifică fiecărei proteine. 10. Descrieți proteinele care se găsesc în lapte. 11. O soluție conține un amestec de următorii aminoacizi: glicocol, lizină, acid glutamic, alanină, serină și arginină. Această soluție este supusă electroforezei la pH= 6,4. Să se indice: a) direcția de migrare a acestor aminoacizi b) structurile lor ionizate la pHi c) valorile aproximative ale zonei de pHi
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care se găsesc în lapte. 11. O soluție conține un amestec de următorii aminoacizi: glicocol, lizină, acid glutamic, alanină, serină și arginină. Această soluție este supusă electroforezei la pH= 6,4. Să se indice: a) direcția de migrare a acestor aminoacizi b) structurile lor ionizate la pHi c) valorile aproximative ale zonei de pHi pentru fiecare din aminoacizii menționați. 12. Prin hidroliza unei pentapeptide s-au obținut următorii aminoacizi: acid aspartic, lizină, histidină, cisteină, treonină. Să se stabilească structura chimică a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
glutamic, alanină, serină și arginină. Această soluție este supusă electroforezei la pH= 6,4. Să se indice: a) direcția de migrare a acestor aminoacizi b) structurile lor ionizate la pHi c) valorile aproximative ale zonei de pHi pentru fiecare din aminoacizii menționați. 12. Prin hidroliza unei pentapeptide s-au obținut următorii aminoacizi: acid aspartic, lizină, histidină, cisteină, treonină. Să se stabilească structura chimică a acestei pentapeptide pe baza secvenței date de aminoacizi și să se denumească pentapeptida respectivă. 13. Catena polipeptidică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pH= 6,4. Să se indice: a) direcția de migrare a acestor aminoacizi b) structurile lor ionizate la pHi c) valorile aproximative ale zonei de pHi pentru fiecare din aminoacizii menționați. 12. Prin hidroliza unei pentapeptide s-au obținut următorii aminoacizi: acid aspartic, lizină, histidină, cisteină, treonină. Să se stabilească structura chimică a acestei pentapeptide pe baza secvenței date de aminoacizi și să se denumească pentapeptida respectivă. 13. Catena polipeptidică din care este alcătuită o proteină se află într-o conformație
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
valorile aproximative ale zonei de pHi pentru fiecare din aminoacizii menționați. 12. Prin hidroliza unei pentapeptide s-au obținut următorii aminoacizi: acid aspartic, lizină, histidină, cisteină, treonină. Să se stabilească structura chimică a acestei pentapeptide pe baza secvenței date de aminoacizi și să se denumească pentapeptida respectivă. 13. Catena polipeptidică din care este alcătuită o proteină se află într-o conformație α-helix. Să se indice: a) nivelurile de organizare care sunt implicate în structura de ansamblu a acestei proteine b) natura
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
un număr diferit de proteine: subunitatea mai mică are 25 -40 molecule de proteine, iar subunitatea mai mare conține 60 100 molecule proteine. ARN de transport se găsește solubilizat în citoplasmă în stare liberă și are rolul de a transporta aminoacizii din citoplasmă spre reticulul endoplasmatic, unde are loc biosinteza proteinelor. Lanțul polinucleotidic format din 75 90 nucleotide suferă pe anumite porțiuni o spiralare asemănătoare dublului helix, cu formarea a trei bucle principale stabilizate prin legături de H între bazele complementare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
asemănătoare dublului helix, cu formarea a trei bucle principale stabilizate prin legături de H între bazele complementare apropiate în spațiu;ARNt are o structură spațială în formă de "frunză de trifoi". Această structură secundară are un rol important în recunoașterea aminoacidului specific, în fixarea lui pe ribozomi și pe ARN mesager. La unul din capetele lanțului se află de cele mai multe ori GMP cu gruparea -OH liberă. Fixarea aminoacizilor se face la celălalt capăt al lanțului polinucleotidic (care este identic la toți
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de "frunză de trifoi". Această structură secundară are un rol important în recunoașterea aminoacidului specific, în fixarea lui pe ribozomi și pe ARN mesager. La unul din capetele lanțului se află de cele mai multe ori GMP cu gruparea -OH liberă. Fixarea aminoacizilor se face la celălalt capăt al lanțului polinucleotidic (care este identic la toți ARNt,) unde se găsește un triplet comun format din CMP CMP AMP (C-C-A) cu gruparea OH de la C3 liberă, capabilă să lege gruparea -COOH a aminoacidului ce
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Fixarea aminoacizilor se face la celălalt capăt al lanțului polinucleotidic (care este identic la toți ARNt,) unde se găsește un triplet comun format din CMP CMP AMP (C-C-A) cu gruparea OH de la C3 liberă, capabilă să lege gruparea -COOH a aminoacidului ce trebuie transportat. În partea opusă tripletului comun,(la baza buclei centrale), se află anticodonul, specific fiecărui aminoacid, adică un triplet de 3 baze azotate care sunt complementare cu un alt triplet numit codon, dintr-o anumită secvență a ARN
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
găsește un triplet comun format din CMP CMP AMP (C-C-A) cu gruparea OH de la C3 liberă, capabilă să lege gruparea -COOH a aminoacidului ce trebuie transportat. În partea opusă tripletului comun,(la baza buclei centrale), se află anticodonul, specific fiecărui aminoacid, adică un triplet de 3 baze azotate care sunt complementare cu un alt triplet numit codon, dintr-o anumită secvență a ARN mesager: în aceste zone are loc interacțiunea dintre ARN transportor și ARN mesager. Fiecare aminoacid are cel puțin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
anticodonul, specific fiecărui aminoacid, adică un triplet de 3 baze azotate care sunt complementare cu un alt triplet numit codon, dintr-o anumită secvență a ARN mesager: în aceste zone are loc interacțiunea dintre ARN transportor și ARN mesager. Fiecare aminoacid are cel puțin un ARN transportor de care se leagă specific și care-l va transporta pe ribozomi. fig. 25. Structura ARN de transport ARN mesager are o structură monocatenară formată din 75-3000 nucleotide și se biosintetizează în nucleu pe
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Enzimele sunt substanțe organice mecromoleculare de natură proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule relativ mici, cu structuri
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatice este necesar ca substratul să se fixeze pe enzimă cu formarea unui complex activat enzimă-substrat. Această fixare se face în zone bine determinate de pe suprafața enzimei, numite centri activi. Centrul activ sau situsul activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Enzimele cu structură
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice. Izoenzimele se deosebesc prin structura primară a catenelor polipeptidice, deci prin secvențializarea aminoacizilor și printr-o serie de proprietăți fizico-chimice: pH optim, mobilitatea în câmpul electroforetic, stabilitatea la căldură. Izoenzimele prezintă afinități diferite pentru același substrat și se comportă diferit față de efectorii alosterici. La enzimele cu structură cuaternară pot apărea izoenzime prin hibridizarea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
coenzima A se notează prescurtat HS-CoA. Radicalii acil se fixează pe coenzima A cu formare de acilcoenzima A, reacția are loc cu aport de energie de la ATP care îi activează; Apoi radicalii acili sunt transferați pe diferiți acceptori (oze, amine, aminoacizi) cu eliberarea coenzimei A: În reacțiile biochimice din organismul animal un rol important îl are acetilcoenzima A numită și "acid acetic activat": Acetilcoenzima A se formează prin catabolizarea glucidelor, acizilor grași, aminoacizilor și totodată servește ca substanță inițială pentru biosinteza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]