493 matches
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234267_a_235596]
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234266_a_235595]
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234265_a_235594]
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234264_a_235593]
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza �� 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234269_a_235598]
-
Aspartatamnotransferaza (ASAT, TGO, GOT) 2.10404 Creatinfosfokinaza (CK) 2.10405 Izoenzime CK 2.10406 Gamaglutamiltranspeptidaza (GGT) 2.10407 Glutamat dehidrogenaza 2.10408 Fosfataza acidă totală 2.10409 Fosfataza alcalina 2.10410 Fosfataza acidă prostatica 2.10411 Colinesteraza 2.10412 Alfa amilaza 2.10413 Lipaza 2.10414 Leucinaminopeptidaza 2.10415 5 Nucleotidaza 2.10416 Ornitincarbamiltransfereza 2.10417 Glucozo-6-fosfatdehidogenaza 2.10418 Alte enzime 2.105 Constituenți anorganici 2.10500 Sodiul 2.10501 Potasiul 2.10502 Clorul 2.10503 Calciul total 2.10504 Calciul
EUR-Lex () [Corola-website/Law/234268_a_235597]
-
nou-născuților cu intoleranță ereditară la fructoză (hipoglicemie, vărsături, malnutriție) [68]. IV Standard Medicul trebuie să nu indice pentru nou-născutul prematur formule speciale care conțin amidon. C Argumentare Digestia amidonului este ultima care se dezvoltă în cursul vieții intrauterine și postnatal. Amilaza pancreatică este detectată prima oară în cursul celei de-a 22-a săptămână de gestație, dar are activitate maximă după vârsta de 6 luni [122]. IV Opțiune Medicul poate prescrie pentru nou-născutul prematur formule speciale cu fructo-oligozaharide și galacto-oligozaharide dar
EUR-Lex () [Corola-website/Law/235896_a_237225]
-
Prezența hidroxilului glicozidic imprimă maltozei caracter reducător: prin oxidare blândă formează acidul maltobionic. De asemenea maltoza prezintă anomerie și prin urmare mutarotație. Maltoza reprezintă unitatea structurală a amidonului și glicogenului, care o eliberează prin degradare hidrolitică sub acțiunea enzimelor numite amilaze. În cantități mari maltoza se formează în semințele germinate (extractul apos de orz încolțit se numește malț, de unde provine și denumirea maltozei). Izomaltoza se găsește alături de maltoză în structura amidonului și glicogenului și este formată din două molecule de glucoză
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
1 . 104. Amilopectina formează cu iodul o colorație violet roșcat, iar în apă caldă formează un sistem dispers stabil cu vâscozitate mare. Deosebirile structurale ale amidonului au putut fi evidențiate și datorită acțiunii diferite a unor enzime hidrolitice asupra acestuia: * amilaza ( din salivă și sucul pancreatic) hidrolizează legăturile 1,4 din interiorul lanțului cu formare de dextrine limită (fragmente de amidon scurte și ramificate). amilaza de origine vegetală desface legăturile * 1,4 de la capătul nereducător al lanțului cu formare de maltoză
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ale amidonului au putut fi evidențiate și datorită acțiunii diferite a unor enzime hidrolitice asupra acestuia: * amilaza ( din salivă și sucul pancreatic) hidrolizează legăturile 1,4 din interiorul lanțului cu formare de dextrine limită (fragmente de amidon scurte și ramificate). amilaza de origine vegetală desface legăturile * 1,4 de la capătul nereducător al lanțului cu formare de maltoză și dextrine limită care au ramificația compusă dintr-un singur rest de glucoză. * 1,6 glucozidaza scindează hidrolitic legăturile * 1,6 din amilopectină cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
încă 5 minute. Apoi se răcește soluția, se neutralizează cu NaOH 10 % și se execută reacția Fehling. Reacția va fi pozitivă datorită apariției glucozei ca produs final de hidroliză a amidonului. Hidroliza amidonului are loc și pe cale enzimatică, sub acțiunea amilazei. 2.9. TESTE DE AUTOEVALUARE 10. ÎNTREBĂRI RECAPITULATIVE 1. Prezentați structura Fisher, Tollens și Haworth pentru următoarele monoglucide: * / * - gluco piranoză, * / * - fructo - furanoză. 2. Glucoza, galactoza și hexoza sunt hexoze. Să se indice: * structurile ciclice * diferențe de structură * forme anomere (α
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
paralelă între structura amidonului și glicogenului pe de o parte și între amidon și celuloză pe de altă parte cu evidențierea asemănărilor și deosebirilor structurale, precum și a tipurilor de legături stabilite 19. Prezentați hidroliza amidonului (amiloza și amilopectina), sub acțiunea amilazei până la stadiul de diglucid (maltoză și izomaltoză)/ monoglucid (alfa glucopiranoză). 20. In legătură cu mucopoliglucidele se cere să se menționeze: componentele lor structurale; rolul lor biochimic. CAPITOLUL 3 LIPIDE Lipidele se caracterizează prin insolubilitate în mediu apos, și solubilitate în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică 6,9 7 Lipaza pancreatică 7,5 8 Tripsina pancreatică 8 Chimotripsina pancreatică 8 8,6 Fosfataza alcalină din os și ficat 8,6 9,1 Fosfataza acidă din prostată 5,0 5,6 Vitezei de reacție
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Celobiaza, o *glucozidază, care scindează hidrolitic legătura *-1,4 glicozidică din celuloză, cu eliberare a doi moli de *glucoză. Glicozid hidrolazele care catalizează reacția de hidroliză a amidonului și glicogenului până la faza de maltoză și glucoză se mai numesc și amilaze. În organismul animal amilazele se găsesc în salivă, mușchi, ficat, intestin, sânge. Amilazele sunt de mai multe tipuri: *-amilazele (endoamilaze) care scindează legăturile glicozidice din interiorul lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
scindează hidrolitic legătura *-1,4 glicozidică din celuloză, cu eliberare a doi moli de *glucoză. Glicozid hidrolazele care catalizează reacția de hidroliză a amidonului și glicogenului până la faza de maltoză și glucoză se mai numesc și amilaze. În organismul animal amilazele se găsesc în salivă, mușchi, ficat, intestin, sânge. Amilazele sunt de mai multe tipuri: *-amilazele (endoamilaze) care scindează legăturile glicozidice din interiorul lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice de la capetele lanțului poliglucidic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
eliberare a doi moli de *glucoză. Glicozid hidrolazele care catalizează reacția de hidroliză a amidonului și glicogenului până la faza de maltoză și glucoză se mai numesc și amilaze. În organismul animal amilazele se găsesc în salivă, mușchi, ficat, intestin, sânge. Amilazele sunt de mai multe tipuri: *-amilazele (endoamilaze) care scindează legăturile glicozidice din interiorul lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice de la capetele lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine; 1,6 amilaze
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
glucoză se mai numesc și amilaze. În organismul animal amilazele se găsesc în salivă, mușchi, ficat, intestin, sânge. Amilazele sunt de mai multe tipuri: *-amilazele (endoamilaze) care scindează legăturile glicozidice din interiorul lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice de la capetele lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine; 1,6 amilaze care scindează legăturile 1,6 din amilopectină intervenind în procesul de deramificare a glicogenului sau amidonului. Celulazele sunt enzime care catalizează hidroliza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Amilazele sunt de mai multe tipuri: *-amilazele (endoamilaze) care scindează legăturile glicozidice din interiorul lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine: * amilaze (exoamilaze) care scindează legăturile glicozidice de la capetele lanțului poliglucidic cu formare de maltoză și dextrine; 1,6 amilaze care scindează legăturile 1,6 din amilopectină intervenind în procesul de deramificare a glicogenului sau amidonului. Celulazele sunt enzime care catalizează hidroliza legăturilor *-1,4 glicozidice din molecula celulozei până la faza de celobioză și în final glucoză. Aceste enzime se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aparițiua unei colorații albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină. 6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul animal cât și în cel vegetal; α-amilazele sunt prezente în salivă, intestinul subțire, mușchi, ficat, sânge, spermă. Amilazele catalizează scindarea hidrolitică a amidonului și a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
unei colorații albastre, fapt care indică activitatea peroxidazei din sînge. In mod similar prezența peroxidazei din lapte se evidențiază prin apariția unei colorații albastre (cu nuanță verde) datorită formării albastrului de benzidină. 6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul animal cât și în cel vegetal; α-amilazele sunt prezente în salivă, intestinul subțire, mușchi, ficat, sânge, spermă. Amilazele catalizează scindarea hidrolitică a amidonului și a glicogenului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
6.8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul animal cât și în cel vegetal; α-amilazele sunt prezente în salivă, intestinul subțire, mușchi, ficat, sânge, spermă. Amilazele catalizează scindarea hidrolitică a amidonului și a glicogenului până la stadiul de maltoză. Ca produși intermediari se obțin dextrinele care, în funcție de masa lor moleculară, determină, în prezența iodului, apariția unor colorații caracteristice: albastră-violetă (pentru amilodextrine), roșie (pentru eritrodextrine) și galbenă (pentru
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prezența iodului, apariția unor colorații caracteristice: albastră-violetă (pentru amilodextrine), roșie (pentru eritrodextrine) și galbenă (pentru flavodextrine). Acrodextrinele având o masă moleculară mai mică nu se colorează în prezența iodului. Principiul metodei O soluție de amidon ca substrat se incubează cu amilază salivară la temperatura de 370C. Hidroliza enzimatică a amidonului se evidențiază prin reacția cu iodul, iar apariția maltozei, ca produs final al acțiunii amilazei, prin reacția Fehling. Prezența maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se colorează în prezența iodului. Principiul metodei O soluție de amidon ca substrat se incubează cu amilază salivară la temperatura de 370C. Hidroliza enzimatică a amidonului se evidențiază prin reacția cu iodul, iar apariția maltozei, ca produs final al acțiunii amilazei, prin reacția Fehling. Prezența maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică este invers proporțională cu timpul de hidroliză. R e a c t i v i: * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică este invers proporțională cu timpul de hidroliză. R e a c t i v i: * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură de potasiu 0,3 % * Amilază salivară: se colectează salivă într o eprubetă; după filtrare se diluează în raportul 1/10 cu apă distilată * Reactiv Fehling (I, II) Mod de lucru: Intr-o eprubetă se măsoară 10 cm3 soluție de amidon și se incubează minute într-
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]