13,668 matches
-
mg. In timpul lactației se pierd 0,5 1 mg/zi. Spre deosebire de aceste pierderi minore, hemoragia (sângerarea) produce pierderi substanțiale de fier. Un gram de hemoglobină conține 3,4 mg de fier; la un individ normal cu 15 mg/dl hemoglobină, 100 ml de sânge conține ~ 50 mg de fier. Fierul din carne este mai rapid absorbit decât cel din alte alimente (ouă, grâu); este absorbit la nivelul porțiunii superioare a intestinului subțire. Cantitatea absorbită depinde nu numai de conținutul în
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
este reținut în celulă sub formă de feritină. Când enterocitele se descuamează, fierul se pierde, de aceea aportul de fier prin alimentație trebuie să fie continuu. Zilnic, sunt necesare aproximativ 20 mg de fier pentru fabricarea unei noi molecule de hemoglobină, pentru a înlocui hemoglobina catabolizată în urma distrugerii eritrocitelor îmbătrânite. Acest fier este reciclat din catabolizarea hemoglobinei, transportat înapoi în plasmă sub formă de transferină de la fagocitele mononucleare la normoblaștii din măduva osoasă. Etapele eritropoezei Formarea eritrocitelor, plecând de la celula stem
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
sub formă de feritină. Când enterocitele se descuamează, fierul se pierde, de aceea aportul de fier prin alimentație trebuie să fie continuu. Zilnic, sunt necesare aproximativ 20 mg de fier pentru fabricarea unei noi molecule de hemoglobină, pentru a înlocui hemoglobina catabolizată în urma distrugerii eritrocitelor îmbătrânite. Acest fier este reciclat din catabolizarea hemoglobinei, transportat înapoi în plasmă sub formă de transferină de la fagocitele mononucleare la normoblaștii din măduva osoasă. Etapele eritropoezei Formarea eritrocitelor, plecând de la celula stem pluripotentă, parcurge următoarele etape
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
aceea aportul de fier prin alimentație trebuie să fie continuu. Zilnic, sunt necesare aproximativ 20 mg de fier pentru fabricarea unei noi molecule de hemoglobină, pentru a înlocui hemoglobina catabolizată în urma distrugerii eritrocitelor îmbătrânite. Acest fier este reciclat din catabolizarea hemoglobinei, transportat înapoi în plasmă sub formă de transferină de la fagocitele mononucleare la normoblaștii din măduva osoasă. Etapele eritropoezei Formarea eritrocitelor, plecând de la celula stem pluripotentă, parcurge următoarele etape: pronormoblast; normoblast bazofil, normoblast policromatofil, normoblast ortocromatic, reticulocit și eritrocit matur. Cea
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
In cursul maturației, mai întâi dispar nucleolii, rezultând normoblastul. Apoi dimensiunea normoblastului scade progresiv, nucleul regresează într-o masă picnotică care în final este expulzată, iar citoplasma își modifică culoarea din albastru în rozportocaliu. In decursul maturării crește cantitatea de hemoglobină sintetizată. Diviziunea celulară se oprește la stadiul de normoblast; ultimul stadiu de diviziune este reprezentat de reticulocit, care se găsește și în sânge. Sinteza de hemoglobină necesită trei condiții: cantități adecvate de ARNm pentru lanțurile polipeptidice de globină care trebuie
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
citoplasma își modifică culoarea din albastru în rozportocaliu. In decursul maturării crește cantitatea de hemoglobină sintetizată. Diviziunea celulară se oprește la stadiul de normoblast; ultimul stadiu de diviziune este reprezentat de reticulocit, care se găsește și în sânge. Sinteza de hemoglobină necesită trei condiții: cantități adecvate de ARNm pentru lanțurile polipeptidice de globină care trebuie sintetizate; celula trebuie să sintetizeze cantități suficiente de protoporfirină; fierul trebuie să fie disponibil pentru încorporarea în protoporfirină cu formarea hemului. Transferina plasmatică transportă fierul la
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
protoporfirină cu formarea hemului. Transferina plasmatică transportă fierul la celulele eritroide în creștere, care prezintă pe suprafața lor receptori membranari pentru aceasta. Reticulocitul este o celulă nucleată, mult mai mare decât eritrocitul adult, care prezintă tot echipamentul pentru sinteza de hemoglobină (ARN citoplasmatic, mitocondrii, receptori de suprafață pentru transferină). Reticulocitul normal se maturează în 1-2 zile la nivelul măduvei hematogene înainte de a intra în circulație, timp în care are loc sinteza continuă de hemoglobină pe măsură ce dimensiunile reticulocitului scad. Reglarea eritropoezei Eritropoetina
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
care prezintă tot echipamentul pentru sinteza de hemoglobină (ARN citoplasmatic, mitocondrii, receptori de suprafață pentru transferină). Reticulocitul normal se maturează în 1-2 zile la nivelul măduvei hematogene înainte de a intra în circulație, timp în care are loc sinteza continuă de hemoglobină pe măsură ce dimensiunile reticulocitului scad. Reglarea eritropoezei Eritropoetina este un factor major de reglare al eritropoezei. Ea este secretată de celulele juxtaglomerulare renale care sunt extrem de sensibile la hipoxia tisulară. Hipoxia tisulară poate avea următoarele cauze: scăderea conținutului sanguin de hemoglobină
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
hemoglobină pe măsură ce dimensiunile reticulocitului scad. Reglarea eritropoezei Eritropoetina este un factor major de reglare al eritropoezei. Ea este secretată de celulele juxtaglomerulare renale care sunt extrem de sensibile la hipoxia tisulară. Hipoxia tisulară poate avea următoarele cauze: scăderea conținutului sanguin de hemoglobină (anemie); o încărcare deficitară a hemoglobinei cu oxigen la nivel pulmonar (boli pulmonare, boli congenitale de cord, altitudine); o eliberare deficitară a oxigenului de pe hemoglobină (în cazul concentrațiilor crescute de monoxid de carbon). Eritropoeza normală necesită un nivel bazal de
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
eritropoezei Eritropoetina este un factor major de reglare al eritropoezei. Ea este secretată de celulele juxtaglomerulare renale care sunt extrem de sensibile la hipoxia tisulară. Hipoxia tisulară poate avea următoarele cauze: scăderea conținutului sanguin de hemoglobină (anemie); o încărcare deficitară a hemoglobinei cu oxigen la nivel pulmonar (boli pulmonare, boli congenitale de cord, altitudine); o eliberare deficitară a oxigenului de pe hemoglobină (în cazul concentrațiilor crescute de monoxid de carbon). Eritropoeza normală necesită un nivel bazal de stimulare a celulelor progenitoare eritroide prin
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
extrem de sensibile la hipoxia tisulară. Hipoxia tisulară poate avea următoarele cauze: scăderea conținutului sanguin de hemoglobină (anemie); o încărcare deficitară a hemoglobinei cu oxigen la nivel pulmonar (boli pulmonare, boli congenitale de cord, altitudine); o eliberare deficitară a oxigenului de pe hemoglobină (în cazul concentrațiilor crescute de monoxid de carbon). Eritropoeza normală necesită un nivel bazal de stimulare a celulelor progenitoare eritroide prin eritropoetină. Eritropoeza poate fi estimată prin numărul de celule nucleate din seria roșie care se observă în proba de
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
mai mic decât cel al hematiei) și apoi să revină la forma sa inițială. Hematia matură poate fi văzută ca o membrană celulară care conține proteine, electroliți și alte componente a sistemelor energetice. 95% din proteinele eritrocitare sunt reprezentate de hemoglobină, restul este reprezentat de enzime din sistemul energetic cu activitate catalitică. Hematiile au multiple funcții dar cea mai importantă este de transport al gazelor respiratorii (O2 și CO2). 10.1. Membrana eritrocitară Membrana eritrocitară, ca și a altor celule are
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
împotriva unui gradient de concentrație de 50 de ori mai mare), un transportor de glucoză spre interiorul celulei (GLUT1), protein kinaze. Majoritatea enzimelor se găsesc pe suprafața citoplasmatică a membranei: acetilcolinesteraza, glicozidaze și acid fosfataze cu funcții necunoscute. 10.2. Hemoglobina Producția de hemoglobină este un proces complex care necesită sinteza coordonată a diferitelor lanțuri de peptide (care constituie globina) și sinteza hemului. Sinteza de hemoglobină începe în măduva hematogenă, la nivelul eritrocitelor nucleate, se continuă la un nivel redus, timp
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
de concentrație de 50 de ori mai mare), un transportor de glucoză spre interiorul celulei (GLUT1), protein kinaze. Majoritatea enzimelor se găsesc pe suprafața citoplasmatică a membranei: acetilcolinesteraza, glicozidaze și acid fosfataze cu funcții necunoscute. 10.2. Hemoglobina Producția de hemoglobină este un proces complex care necesită sinteza coordonată a diferitelor lanțuri de peptide (care constituie globina) și sinteza hemului. Sinteza de hemoglobină începe în măduva hematogenă, la nivelul eritrocitelor nucleate, se continuă la un nivel redus, timp de 1-2 zile
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
pe suprafața citoplasmatică a membranei: acetilcolinesteraza, glicozidaze și acid fosfataze cu funcții necunoscute. 10.2. Hemoglobina Producția de hemoglobină este un proces complex care necesită sinteza coordonată a diferitelor lanțuri de peptide (care constituie globina) și sinteza hemului. Sinteza de hemoglobină începe în măduva hematogenă, la nivelul eritrocitelor nucleate, se continuă la un nivel redus, timp de 1-2 zile la nivelul reticulocitelor, iar la nivelul eritrocitelor mature sinteza de hemoglobină este sistată. 10.2.1. Hemul Hemul, protoporfirina IX feroasă, este
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
lanțuri de peptide (care constituie globina) și sinteza hemului. Sinteza de hemoglobină începe în măduva hematogenă, la nivelul eritrocitelor nucleate, se continuă la un nivel redus, timp de 1-2 zile la nivelul reticulocitelor, iar la nivelul eritrocitelor mature sinteza de hemoglobină este sistată. 10.2.1. Hemul Hemul, protoporfirina IX feroasă, este sintetizat într-o serie de etape care încep la nivel mitocondrial cu condensarea glicinei și succinil coenzimei A cu formarea acidului aminolevulinic (ALA). Această reacție este catalizată de δaminolevulinat
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
inserat în inelul protoporfirinic, reacție catalizată de o enzimă numită ferochelatază. Produsul, hemul este oprit prin sinteza primei enzime a acestui proces δ aminolevulinat sintetaza. Astfel, sinteza hemului este reglată prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
protoporfirinic, reacție catalizată de o enzimă numită ferochelatază. Produsul, hemul este oprit prin sinteza primei enzime a acestui proces δ aminolevulinat sintetaza. Astfel, sinteza hemului este reglată prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
sinteza hemului este reglată prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană (Hb F) conține două lanțuri α și două lanțuri γ, care diferă de lanțurile β prin secvența și numărul de aminoacizi. Hemoglobina A2
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană (Hb F) conține două lanțuri α și două lanțuri γ, care diferă de lanțurile β prin secvența și numărul de aminoacizi. Hemoglobina A2 se întâlnește la 2-3
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană (Hb F) conține două lanțuri α și două lanțuri γ, care diferă de lanțurile β prin secvența și numărul de aminoacizi. Hemoglobina A2 se întâlnește la 2-3 % din hemoglobina adultului; este compusă din două lanțuri α și două
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
oxigenarea. Hemoglobina A (95% din hemoglobina adultului uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană (Hb F) conține două lanțuri α și două lanțuri γ, care diferă de lanțurile β prin secvența și numărul de aminoacizi. Hemoglobina A2 se întâlnește la 2-3 % din hemoglobina adultului; este compusă din două lanțuri α și două lanțuri δ (lanțurile δ diferă prin 10 aminoacizi față de lanțurile β). Mecanismul prin care are loc transformarea Hb F în Hb A nu este
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
uman) conține două lanțuri α și două lanțuri β. Hemoglobina fetală umană (Hb F) conține două lanțuri α și două lanțuri γ, care diferă de lanțurile β prin secvența și numărul de aminoacizi. Hemoglobina A2 se întâlnește la 2-3 % din hemoglobina adultului; este compusă din două lanțuri α și două lanțuri δ (lanțurile δ diferă prin 10 aminoacizi față de lanțurile β). Mecanismul prin care are loc transformarea Hb F în Hb A nu este cunoscut; pare să fie corelat cu maturitatea
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
δ diferă prin 10 aminoacizi față de lanțurile β). Mecanismul prin care are loc transformarea Hb F în Hb A nu este cunoscut; pare să fie corelat cu maturitatea fetală și are loc la scurt timp după naștere. Lanțurile individuale de hemoglobină (α, β și γ) au proprietatea de a lega oxigenul (similar cu lanțul unic din mioglobină). Proprietățile funcționale ale hemoglobinei care îi permit să funcționeze ca o proteină transportoare de oxigen necesită ca această proteină să fie asamblată sub formă
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
este cunoscut; pare să fie corelat cu maturitatea fetală și are loc la scurt timp după naștere. Lanțurile individuale de hemoglobină (α, β și γ) au proprietatea de a lega oxigenul (similar cu lanțul unic din mioglobină). Proprietățile funcționale ale hemoglobinei care îi permit să funcționeze ca o proteină transportoare de oxigen necesită ca această proteină să fie asamblată sub formă de tetramer de lanțuri neidentice (α cu β sau δ cu γ). Hemoglobinele normale astfel formate (A, A2 și F
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]