13,668 matches
-
lanțul unic din mioglobină). Proprietățile funcționale ale hemoglobinei care îi permit să funcționeze ca o proteină transportoare de oxigen necesită ca această proteină să fie asamblată sub formă de tetramer de lanțuri neidentice (α cu β sau δ cu γ). Hemoglobinele normale astfel formate (A, A2 și F) diferă puțin în ceea ce privește proprietățile lor funcționale prin aceea că Hb F are o capacitate mai mică de a lega fosfații organici. Defecte în sinteza lanțurilor polipeptidice specifice apar clinic sub forma unor afecțiuni
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
puțin în ceea ce privește proprietățile lor funcționale prin aceea că Hb F are o capacitate mai mică de a lega fosfații organici. Defecte în sinteza lanțurilor polipeptidice specifice apar clinic sub forma unor afecțiuni numite talasemii. 10.2.3. Proprietățile funcționale ale hemoglobinei Concentrația hemoglobinei la nivel eritrocitar este de 32 g/dl. In eritrocit, hemoglobina transportă eficient oxigenul fără a exercita un efect osmotic așa cum fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
proprietățile lor funcționale prin aceea că Hb F are o capacitate mai mică de a lega fosfații organici. Defecte în sinteza lanțurilor polipeptidice specifice apar clinic sub forma unor afecțiuni numite talasemii. 10.2.3. Proprietățile funcționale ale hemoglobinei Concentrația hemoglobinei la nivel eritrocitar este de 32 g/dl. In eritrocit, hemoglobina transportă eficient oxigenul fără a exercita un efect osmotic așa cum fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
mai mică de a lega fosfații organici. Defecte în sinteza lanțurilor polipeptidice specifice apar clinic sub forma unor afecțiuni numite talasemii. 10.2.3. Proprietățile funcționale ale hemoglobinei Concentrația hemoglobinei la nivel eritrocitar este de 32 g/dl. In eritrocit, hemoglobina transportă eficient oxigenul fără a exercita un efect osmotic așa cum fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
sub forma unor afecțiuni numite talasemii. 10.2.3. Proprietățile funcționale ale hemoglobinei Concentrația hemoglobinei la nivel eritrocitar este de 32 g/dl. In eritrocit, hemoglobina transportă eficient oxigenul fără a exercita un efect osmotic așa cum fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
hemoglobinei la nivel eritrocitar este de 32 g/dl. In eritrocit, hemoglobina transportă eficient oxigenul fără a exercita un efect osmotic așa cum fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
fac proteinele plasmatice. Proprietatea hemoglobinei de transportor de oxigen se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
se explică în primul rând prin afinitatea mare a hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește curba de disociere a oxigenului de hemoglobină (vezi
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește curba de disociere a oxigenului de hemoglobină (vezi cap. “Fiziologia Respirației”); In sfârșit, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen se modifică în funcție de pH-ul intracelular. Această proprietate a hemoglobinei a
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește curba de disociere a oxigenului de hemoglobină (vezi cap. “Fiziologia Respirației”); In sfârșit, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen se modifică în funcție de pH-ul intracelular. Această proprietate a hemoglobinei a fost descrisă pentru prima dată de Bohr în 1904. Din capilarele tisulare, bioxidul de carbon trece în plasmă și
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește curba de disociere a oxigenului de hemoglobină (vezi cap. “Fiziologia Respirației”); In sfârșit, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen se modifică în funcție de pH-ul intracelular. Această proprietate a hemoglobinei a fost descrisă pentru prima dată de Bohr în 1904. Din capilarele tisulare, bioxidul de carbon trece în plasmă și se leagă și la nivelul eritrocitelor. Eritrocitele conțin
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește curba de disociere a oxigenului de hemoglobină (vezi cap. “Fiziologia Respirației”); In sfârșit, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen se modifică în funcție de pH-ul intracelular. Această proprietate a hemoglobinei a fost descrisă pentru prima dată de Bohr în 1904. Din capilarele tisulare, bioxidul de carbon trece în plasmă și se leagă și la nivelul eritrocitelor. Eritrocitele conțin anhidraza carbonică care transformă rapid bioxidul de carbon în acid carbonic, un
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
și la nivelul eritrocitelor. Eritrocitele conțin anhidraza carbonică care transformă rapid bioxidul de carbon în acid carbonic, un acid slab care disociază în H+ și HCO3-, scăzând pH-ul intracelular. Această creștere a concentrației de H+ scade afinitatea oxigenului pentru hemoglobină (efect Bohr) și facilitează descărcarea oxigenului la țesuturi. Deoxihemoglobina leagă H+ eliberați de acidul carbonic. Creșterea concentrației ionilor HCO3determină difuzia acestora înafara eritrocitelor și sunt înlocuiți cu clorul. La nivel pulmonar procesul este invers; bioxidul de carbon este pierdut de către
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
H+ eliberați de acidul carbonic. Creșterea concentrației ionilor HCO3determină difuzia acestora înafara eritrocitelor și sunt înlocuiți cu clorul. La nivel pulmonar procesul este invers; bioxidul de carbon este pierdut de către sânge, pH-ul crește și are loc și creșterea afinității hemoglobinei pentru oxigen. Principalii modulatori al afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină este concentrația ionilor de hidrogen (efect Bohr), temperatura, fosfatul organic (2,3 DPG-ATP) și cel prezent în eritrocite (legat de magneziu). Creșterea temperaturii determină scăderea afinității oxigenului pentru molecula
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
înafara eritrocitelor și sunt înlocuiți cu clorul. La nivel pulmonar procesul este invers; bioxidul de carbon este pierdut de către sânge, pH-ul crește și are loc și creșterea afinității hemoglobinei pentru oxigen. Principalii modulatori al afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină este concentrația ionilor de hidrogen (efect Bohr), temperatura, fosfatul organic (2,3 DPG-ATP) și cel prezent în eritrocite (legat de magneziu). Creșterea temperaturii determină scăderea afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină. La nivel eritrocitar, 2,3 DPG se găsește la
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
oxigen. Principalii modulatori al afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină este concentrația ionilor de hidrogen (efect Bohr), temperatura, fosfatul organic (2,3 DPG-ATP) și cel prezent în eritrocite (legat de magneziu). Creșterea temperaturii determină scăderea afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină. La nivel eritrocitar, 2,3 DPG se găsește la o concentrație echimolară cu hemoglobina (5mM); ea modifică afinitatea pentru oxigen prin două mecanisme: prin legarea la deoxihemoglobină și prin efectul său asupra pH ului intracelular (2,3 DPG este un
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
hidrogen (efect Bohr), temperatura, fosfatul organic (2,3 DPG-ATP) și cel prezent în eritrocite (legat de magneziu). Creșterea temperaturii determină scăderea afinității oxigenului pentru molecula de hemoglobină. La nivel eritrocitar, 2,3 DPG se găsește la o concentrație echimolară cu hemoglobina (5mM); ea modifică afinitatea pentru oxigen prin două mecanisme: prin legarea la deoxihemoglobină și prin efectul său asupra pH ului intracelular (2,3 DPG este un anion puternic, impermeant care scade pH-ul intracelular). 10.2.4. Methemoglobina Fierul din
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
apă, iar în soluții alcaline este ocupat de grupări hidroxil. Methemoglobinemia apare în următoarele circumstanțe: după expunerea hematiilor la substanțe toxice cum ar fi nitriți, coloranți anilinici și unele droguri oxidante; la heterozigoți (statusul homozigot este letal), varianta M de hemoglobină în care substituirea aminoacizilor afectează hemul, produce oxidarea fierului; la homozigoții cu deficiența reductazei NADH dependentă. Nivele de methemoglobină între 10-25% determină cianoză care, în mod obișnuit necesită tratament. La nivel de 35% pacienții prezintă dispnee și cefalee, nivelele de
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
necesită tratament. La nivel de 35% pacienții prezintă dispnee și cefalee, nivelele de 70% sunt letale. Toxicitatea methemoglobinei este dată nu numai de incapacitatea sa de a transporta oxigenul ci și de efectele sale privind echilibrul oxigenului în tetramerii de hemoglobină. 10.2.5. Carboxihemoglobina Monoxidul de carbon (CO), ca și oxigenul, se leagă de fierul din hem, dar afinitatea hemoglobinei pentru CO este de 200 ori mai mare decât pentru oxigen; CO interferă cu transportul de oxigen pe următoarele două
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
nu numai de incapacitatea sa de a transporta oxigenul ci și de efectele sale privind echilibrul oxigenului în tetramerii de hemoglobină. 10.2.5. Carboxihemoglobina Monoxidul de carbon (CO), ca și oxigenul, se leagă de fierul din hem, dar afinitatea hemoglobinei pentru CO este de 200 ori mai mare decât pentru oxigen; CO interferă cu transportul de oxigen pe următoarele două căi: CO poate ocupa fierul din toate moleculele de hem ale tetramerului și astfel acesta nu mai poate lega oxigen
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
ocupa fierul din toate moleculele de hem ale tetramerului și astfel acesta nu mai poate lega oxigen. Simptomele toxicității cu CO apare la un nivel de 5-10% carboxihemoglobină; la 40% apare pierderea cunostinței până la moarte. Afinitatea mare a CO pentru hemoglobină se datorează ratei reduse de disociere a CO de hem. Timpul de înjumătățire a dispariției CO la un individ cu funcție ventilatorie normală este de aproximativ 4 ore; administrarea de oxigen pur poate scurta timpul de înjumătățire la 1 oră
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
oră. 10.3. Distrugerea eritrocitelor Imbătrânirea normală și moartea eritrocitelor este în funcție de vârsta lor; modificările moleculare care stau la baza îmbătrânirii eritrocitare probabil determină alterări ale membranei eritrocitare. Fagocitele mononucleare din splină, ficat și măduvă recunosc și îndepărtează hematiile îmbătrânite. Hemoglobina, alte proteine și lipidele membranare fagocitate sunt catabolizate în interiorul fagocitelor mononucleare. Hemul este disociat de globină și este oxidat (într-o reacție catalizată de enzime microsomale de tip hem oxidaz cu ruperea structurii inelare a porfirinei și eliberarea de fier
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
o reacție catalizată de enzime microsomale de tip hem oxidaz cu ruperea structurii inelare a porfirinei și eliberarea de fier). De aici fierul este preluat de transferină și este transportat înapoi în normoblaști pentru încorporarea într o nouă moleculă de hemoglobină. Ruperea nucleului porfirinic duce la eliberarea unei molecule de oxid de carbon, care este eliminat prin plămâni. Molecula de biliverdină este redusă în bilirubină și transportată prin plasmă, legată de albumină, pentru a fi excretată prin ficat. Aproximativ 3% din
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
sângelui de a transporta oxigen. Parametrii respectivi sunt numiți, impropriu dar în mod curent, constante eritrocitare. Parametrii de bază din această categorie, care se determină direct, sunt hematocritul, numărul de hematii (dintr-un mm3 de sânge) și, cel mai important, hemoglobina (concentrația hemoglobinei, exprimată în grame pe decilitru de sânge). Pe baza acestora se calculează un număr de parametri derivați, utili pentru evaluarea aprofundată a capacității sângelui de a transporta oxigen și în consecință ca elemente de analiză de laborator pentru
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]