150 matches
-
fiind vizibil mai mică la animalele cu greutate corporală mare (de exemplu, maimuțele mici și gorilele au valori ale P50 de 32 și respectiv, 25 mm Hg). Modificări ale P50 pot fi explicate prin variații ale compoziției porțiunii moleculare a globinei. Afinitatea hemoglobinei pentru oxigen este adesea crescută la animalele care trăiesc la altitudini mari (lama din America de Sud) sau în medii hipoxice (peștii din apele stătătoare). Diverse strategii pentru creșterea afinității includ modificări ale concentrației fosfaților organici și modificări ale efectului
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2285]
-
concomitent apa intră în celulă, crescând astfel volumul hematiei. Când hematiile trec prin plămân, ele se micșorează puțin. Compușii carbaminici sunt formați prin combinarea bioxidului de carbon cu grupări amino terminale ale proteinelor din sânge. Cea mai importantă proteină este globina din componența Hb; reacția de legare a CO2 la molecula de Hb poate fi reprezentată astfel : Reacția are loc foarte repede fără prezența unei enzime; cea mai mare parte din acidul carbamilic este sub formă ionizată. Hb ne oxigenată (redusă
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2285]
-
de hemoglobină din care rezultă 300 mg de pigmenți biliari. La nivelul celulelor sistemului reticulo-endotelial are loc ruperea inelului protoporfirinic al hemoglobinei cu producerea unui produs intermediar de culoare verde: coleglobina care, prin pierderea fierului, trece în biliverdinglobină. După detașarea globinei de pe molecula de biliverdinglobină rezultă biliverdina (de culoare verde). Biliverdina este redusă în bilirubină (culoare galben aurie). Fiind o substanță insolubilă în apă, bilirubina circulă în sânge legată de albumină. Ajunsă la ficat, este desprinsă de pe albumină, iar în interiorul hepatocitului
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2286]
-
fiind vizibil mai mică la animalele cu greutate corporală mare (de exemplu, maimuțele mici și gorilele au valori ale P50 de 32 și respectiv, 25 mm Hg). Modificări ale P50 pot fi explicate prin variații ale compoziției porțiunii moleculare a globinei. Afinitatea hemoglobinei pentru oxigen este adesea crescută la animalele care trăiesc la altitudini mari (lama din America de Sud) sau în medii hipoxice (peștii din apele stătătoare). Diverse strategii pentru creșterea afinității includ modificări ale concentrației fosfaților organici și modificări ale efectului
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2286]
-
concomitent apa intră în celulă, crescând astfel volumul hematiei. Când hematiile trec prin plămân, ele se micșorează puțin. Compușii carbaminici sunt formați prin combinarea bioxidului de carbon cu grupări amino terminale ale proteinelor din sânge. Cea mai importantă proteină este globina din componența Hb; reacția de legare a CO2 la molecula de Hb poate fi reprezentată astfel : Reacția are loc foarte repede fără prezența unei enzime; cea mai mare parte din acidul carbamilic este sub formă ionizată. Hb ne oxigenată (redusă
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2286]
-
însă numai de către celula hepatică. Conversia hemoglobinei în bilirubină are loc în trei etape: - desfacerea inelului tetrapirolic al hemoglobinei, cu formare de coleglobină de culoare verde la nivelul sistemului reticulo-endotelial (SRE); - pierderea fierului de către coleglobină, cu formarea biliverdin-globinei; - prin detașarea globinei din complexul biliverdin-globină se pune în libertate biliverdină, albastră-verzuie, care este redusă în bilirubină de culoare galben-roșie. Bilirubina astfel formată este transportată de sânge spre ficat sub formă legată de albumine. Celula hepatică o detașează de proteine și o conjugă
Sistemul nervos vegetativ Anatomie, fiziologie, fiziopatologie by I. HAULICĂ () [Corola-publishinghouse/Science/100988_a_102280]
-
primei perioade de evoluție că și consumtia importantă a plachetelor, plasminogenului fibrinogenului și a factorilor de coagulare. Hipoproteinemia și perturbările metabolice induse de ea fac din marele ars un mare anemic prin imposibilitatea recuperării hemului și a legării lui de globina la nivel hepatic. Depresia sistemului imunitar devine manifestă prin lipsa unui suport proteic în procesul de fabricare a anticorpilor. Astfel marele ars anemic și cu depresie imunitara devine pradă invaziei microbiene care se exprimă clinic de la infecția locală, la bacteriemie
Capitolul 15: ARSURILE. In: Chirurgie generală. Vol. I. Ediția a II-a by Conf. Dr. Teodor Stamate, Dr. Dragoş Pieptu () [Corola-publishinghouse/Science/751_a_1223]
-
o parte neproteică ce poartă denumirea de grupare prostetică. Ca și în cazul citocromilor și catalazei, gruparea prostetică este una porfirinică. Legătura dintre apo-enzima peroxidazei și gruparea porfirinică este o legătură trainică, de tip covalent, asemănătoare legăturii dintre hem și globină din hemoglobină sau clorofilă. Gruparea prostetică a acestei enzime se deosebește de gruparea prostetică (hem) a hemoglobinei prin faptul că cele 4 nuclee pirolice nu se leagă coordinativ de un atom de fier, aflat în starea de oxidare bivalentă Fe2
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice prin 2 legături covalente și 2 legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
elimină foarte încet. c) Reacția cu dioxidul de carbon Hemoglobina are un rol important în fixarea dioxidului de carbon și transportul acestuia de la țesuturi la plămâni sub formă de carbhemoglobina. Fixarea CO2 are loc la grupele aminice libere din catenele globinei sub formă de compuși carbaminici: Reacția este reversibilă, iar carbhemoglobina formată este un compus ușor disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este labilă, aceasta se poate degrada fie la nivelul hemului cu oxidarea fierului fie prin denaturarea globinei. Derivații hemoglobinei cu Fe3+ se numesc hemine; prin oxidarea fierului hemoglobina nu mai poate fixa oxigenul și își pierde funcția respiratorie. În cazul intoxicațiilor cu nitroderivați azotiți, azotați sau amine aromatice, în sânge apare methemoglobina care conține Fe3+ și un
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
nu mai poate fixa oxigenul și își pierde funcția respiratorie. În cazul intoxicațiilor cu nitroderivați azotiți, azotați sau amine aromatice, în sânge apare methemoglobina care conține Fe3+ și un anion OH-în locul O2. Prin scindare hidrolitică în mediu acid (HCl) globina se denaturează, rezultă o porfirină cu Fe3+care leagă și un ion Cl--, numită clorhemină. În cazuri patologice apar și alți produși prin degradarea mai avansată a hemoglobinei. Dintre aceștia fac parte uroporfirinele care nu conțin fier în moleculă, pigmenții
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
uroporfirinele care nu conțin fier în moleculă, pigmenții biliari, bilirubina și biliverdina formați prin ruperea nucleului porfirinic în urma degradării oxidative a hemoglobinei. b) Mioglobina În țesuturile musculare ale organismelor animale se găsește mioglobina, cromoproteină cu o structură asemă nătoare hemo globinei, cu molecula formată din 153 aminoacizi și care poate fixa o moleculă de hem. Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul în țesutul muscular. Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice prin 2 legături covalente și 2 legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]