239 matches
-
întregul volum, găsindu-și manifestarea deplină în când se sinucide nimeni în nimeni: „era cunoscut drept poetul Cetății căci avea analize la zi/ asidurare și Diplomă de tigru dresat“ (p. 72) Înțelegerea liricii sale ține de o mărturisire din Când Hem se întorce în mine, poate cel mai frumos poem din întregul volum: „criticii literari vor greși încă o dată/ dibuind sensuri la care nu m-am gândit/ vor spune că Versul e incandescent că/ stilul revoluționează Arta migrației/ că scrierea mea
Val Mănescu () [Corola-website/Science/337550_a_338879]
-
e decât un fals tratat pentru uzul autorilor lirici. Unul despre (auto)iluzionare. Nu limbaj, ci trăire, dar o trăire pusă într-un limbaj când provocator, când simulat modest, pentru a masca dependența autorului de poezie: „eu vânez doar Cuvinte hem doar simple cuvinte/ Le pândesc alerg după ele/ și când le prind le țintuiesc pe Hârtie cu țesuturi din mine“ (p. 65) Același joc între sentiment (autentic) și discurs (distant) caracterizează poemul Țigara de după, splendid omagiu adus ideii de feminitate
Val Mănescu () [Corola-website/Science/337550_a_338879]
-
are ca heteroatom ionul de Fe (fier), legat prin valențe secundare de 2 atomi de N (azotul dintr-un heterociclu bazat pe pirol) în timp ce cu ceilați 2 atomi de N este legat covalent. Este cel mai des întîlnit tip de hem, fiind întîlnit atît în structura proteinelor transportoare de O (hemoglobina, mioglobina), cît și în structura enzimelor de tipul peroxidazelor.Enzimele COX1 și COX2 ciclooxigenazele care intervin în sinteza prostaglandinelor,conțin și ele o grupare hemică în unul din cele 2
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
proteinelor transportoare de O (hemoglobina, mioglobina), cît și în structura enzimelor de tipul peroxidazelor.Enzimele COX1 și COX2 ciclooxigenazele care intervin în sinteza prostaglandinelor,conțin și ele o grupare hemică în unul din cele 2 site-uri active.În general hemul B eset atașat de helixul proteic prin intermediul unei legături coordinative între ionul de Fe și lanțul proteic.În cazul hemoglobinei legătura coordinativă este realizată cu histidina,în timp ce NOS (sintaza oxidului de azot) și citocromul P450 realizează legătura cu cisteina.Datorită
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
cisteina.Datorită existenței unui singur electron la atomul de Fe, are poate fi legat printr-o legătura coordinativă cu proteina, fierul adoptă o stare de pentacoordinare, în timp ce în cazul legării oxigenului sau monoxidului de carbon , fierul este hexacoordinat. Diferența față de hemul B este oxidarea lanțului metilic din poziția 8 la o grupare formil, iar substituentul din poziția 2 este un lanț izoprenoid.ul A este atașat de proteină tot prin legătură coordinativă, și intră în structura citocromului c oxidazei.Separe că
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
lanț izoprenoid.ul A este atașat de proteină tot prin legătură coordinativă, și intră în structura citocromului c oxidazei.Separe că atît gruparea formil cît și radicalul izopreonoid joacă un rol important în conservarea oxigenului redus de către citocrom c oxidazei. Hemul diferă de hemul B , prin legăturile disulfurice stabilite între cele 2 lanțuri vinilice le formează cu matricea proteică.Datorită acestui fapt fierul este legat de 2 lanțuri de aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
A este atașat de proteină tot prin legătură coordinativă, și intră în structura citocromului c oxidazei.Separe că atît gruparea formil cît și radicalul izopreonoid joacă un rol important în conservarea oxigenului redus de către citocrom c oxidazei. Hemul diferă de hemul B , prin legăturile disulfurice stabilite între cele 2 lanțuri vinilice le formează cu matricea proteică.Datorită acestui fapt fierul este legat de 2 lanțuri de aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C legată la ambele
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
formează cu matricea proteică.Datorită acestui fapt fierul este legat de 2 lanțuri de aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C legată la ambele capete cu histidină și cu metionină.Primul care a identificat structura hemului C eset biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
fierul este legat de 2 lanțuri de aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C legată la ambele capete cu histidină și cu metionină.Primul care a identificat structura hemului C eset biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
2 lanțuri de aminoacizi, fiind hexacoordinat.Citocromul C conține o grupare hemică de tip C legată la ambele capete cu histidină și cu metionină.Primul care a identificat structura hemului C eset biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
ambele capete cu histidină și cu metionină.Primul care a identificat structura hemului C eset biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
C eset biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
biochimistul suedez K.G.Paul. Hemul O diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
diferă față de hemul A prin înlocuirea radicalului formil din poziția 8 cu un radical metil, lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai important constituent al peroxidazelor animale: Hemul
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
lanțul izoprenoidic ramîne neschimbat;hemul O eset implicat în reducerea oxigenului la nivel tisular, oarecum asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai important constituent al peroxidazelor animale: Hemul M este asemănător cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
asemănător cu hemul A. Hemul L este un derivat al hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai important constituent al peroxidazelor animale: Hemul M este asemănător cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat de situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest metionil,formînd un
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
hemului B, atașat prin legături covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai important constituent al peroxidazelor animale: Hemul M este asemănător cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat de situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest metionil,formînd un ion sulfoniu ceea ce îi permite să oxideze cu ușurință ionii
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
covalente de lactoperoxidază, peroxidaza eosinofilelor, și tiroid peroxidaza.Diferă de hemul B prin esterificarea la nivelul C1 și C5 cu o grupare glutamat respectiv aspartat.Hemul L este cel mai important constituent al peroxidazelor animale: Hemul M este asemănător cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat de situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest metionil,formînd un ion sulfoniu ceea ce îi permite să oxideze cu ușurință ionii bromură și clorură. Hemul S
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
cu hemul B, fiind esterificat la C1 și la C5.Este legat de situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest metionil,formînd un ion sulfoniu ceea ce îi permite să oxideze cu ușurință ionii bromură și clorură. Hemul S se deosebește de hemul B prin prezența unei grupe formil la C2 în locul grupării vinil.A fost identificat la viermii de mare, structura sa fiind stabilită de chimistul Hans Fischer. Calea de sinteză are drept precursori acidul D aminolevulinic
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
la C1 și la C5.Este legat de situsul activ la mieloperoxidazei.Gruparea vinilică este legată de un rest metionil,formînd un ion sulfoniu ceea ce îi permite să oxideze cu ușurință ionii bromură și clorură. Hemul S se deosebește de hemul B prin prezența unei grupe formil la C2 în locul grupării vinil.A fost identificat la viermii de mare, structura sa fiind stabilită de chimistul Hans Fischer. Calea de sinteză are drept precursori acidul D aminolevulinic format din glicină și succinil
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
coproporfirinogenul III, cu grupări metilice la acești carboni.Acesta eet supus decarboxilării și dehidrogenării la C6 și C4, formîndu-se protoporfirinogenul IX, care prin dehidrogenare trece în protoporfirina IX.Sub acțiunea ferochelatazei asupra protoporfirinei IX, are loc încorporarea fierului, formîndu-se astfel hemul Tabel ce prezintă intermediarii și cu enzimele implicate în sinteza hemului
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
decarboxilării și dehidrogenării la C6 și C4, formîndu-se protoporfirinogenul IX, care prin dehidrogenare trece în protoporfirina IX.Sub acțiunea ferochelatazei asupra protoporfirinei IX, are loc încorporarea fierului, formîndu-se astfel hemul Tabel ce prezintă intermediarii și cu enzimele implicate în sinteza hemului
Hem () [Corola-website/Science/304545_a_305874]
-
sau expusă duce la producerea de radicali liberi care în general sunt toxici pentru celule. Fierul se poate combina cu orice tip de biomoleculă și, ca atare, va adera la membrane, acizi nucleici, proteine etc. Multe animale înglobează fierul în hemuri, o componentă esențială a citocromilor, proteine implicate în reacții redox (incluzând respirația celulară), și a proteinelor purtătoare de oxigen hemoglobina și mioglobina. Fierul anorganic implicat în reacții redox se găsește de asemenea în complexele fier-sulf din multe enzime, cum ar
Fier () [Corola-website/Science/302787_a_304116]
-
Charlotte Aglaé s-a gândit serios la cerere însă părinții ei au refuzat. În 1718, Charlotte Aglaé a început o relație romantică cu Louis François Armand du Plessis, duce de Richelieu. În 1719, ducele a fost arestat și închis la Hem în legătură cu participarea lui la Conspirația Cellamare. Charlotte Aglaé l-a vizitat pe duce de câteva ori la închisoare. Dorind să se căsătorească cu el, și-a rugat tatăl să-l ierte. Verișoara ei mai mare, Louise Anne de Bourbon, era
Charlotte Aglaé de Orléans () [Corola-website/Science/321122_a_322451]
-
față de sursele puternice de lumină ( de exemplu lumina solară directă ) . 5 . 5. 1 Proprietăți farmacodinamice Grup farmacoterapeutic : Produse utilizate în terapia fotodinamică , cod ATC : L01XD04 Acidul 5- aminolevulinic ( 5- ALA ) , substanța activă din Gliolan , este un precursor biochimic natural al hemului , care este metabolizat printr- o serie de reacții enzimatice în porfirine fluorescente , în special protoporfirina IX ( PPIX ) . Sinteza de 5- ALA este reglată de acumularea intracelulară de hem liber printr- un mecanism de feedback negativ . Administrarea sistemică a 5- ALA
Ro_414 () [Corola-website/Science/291173_a_292502]