82 matches
-
lichidul interstițial și apoi între lichidul interstițial (mediul intern) și lichidul intracelular. 2.2 Proprietățile fizico-chimice ale sângelui Culoarea - sângele integral are culoare roșie, nuanța roșiepurpurie depinzând de saturația hemoglobinei eritrocitare cu O2. Când toată hemoglobina este combinată cu O2 (oxihemoglobină), culoarea sângelui este roșu aprins (așa este în artere). În vene numai 60% din hemoglobină este combinată cu O2, sângele având culoarea roșu închis. Plasma sangvină (partea lichidă a sângelui circulant) și serul sangvin (partea lichidă a sângelui coagulat) au
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
sare neutră, ceea ce face ca pH-ul să se mențină constant. La nivelul sângelui sistemele tampon se găsesc în eritrocite și în plasmă. a) Sistemele hemoglobină acidă/hemoglobinat de potasiu și acid carbonic/bicarbonat de sodiu. La nivelul capilarelor sangvine oxihemoglobina cedează oxigenul țesuturilor, consecutiv cedând și K+. CO2 rezultat în urma metabolismului tisular pătrunde în eritrocite unde sub acțiunea anhidrazei carbonice intră în reacție cu apa, rezultând acidul carbonic (H2CO3) care disociază rezultând anionul carbonic (HCO3-) și H+. NaCl presentă în
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
Hg în alveole. Transportul sangvin al gazelor respiratorii În sânge O2 este transportat în cea mai mare parte sub formă combinată cu hemoglobina (97,5%) și în mică măsură sub formă dizolvată (1%). Combinația cu hemoglobina, reversibilă, poartă numele de oxihemoglobină iar proporția sa în sângele circulant crește paralel cu presiunea parțială a O2. Saturația hemoglobinei cu O2 se realizează gradat, pe măsură ce are loc fixarea gazului crescând și afinitatea hemoglobinei pentru O2. La nivel capilar oxihemoglobina cedează O2 țesuturilor, ușor, fără
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
hemoglobina, reversibilă, poartă numele de oxihemoglobină iar proporția sa în sângele circulant crește paralel cu presiunea parțială a O2. Saturația hemoglobinei cu O2 se realizează gradat, pe măsură ce are loc fixarea gazului crescând și afinitatea hemoglobinei pentru O2. La nivel capilar oxihemoglobina cedează O2 țesuturilor, ușor, fără intervenție enzimatică, și se transformă în hemoglobină redusă. În artere hemoglobina are o saturație în O2 de 97% iar în vene de 75%. Transformarea hemoglobinei reduse în oxihemoglobină și reacția inversă nu urmează o relație
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
afinitatea hemoglobinei pentru O2. La nivel capilar oxihemoglobina cedează O2 țesuturilor, ușor, fără intervenție enzimatică, și se transformă în hemoglobină redusă. În artere hemoglobina are o saturație în O2 de 97% iar în vene de 75%. Transformarea hemoglobinei reduse în oxihemoglobină și reacția inversă nu urmează o relație liniară într-o reprezentare grafică cu presiunea parțială a oxigenului pe abscisă și cantitatea de oxigen fixată ca oxihemoglobină pe ordonată, ci o curbă în “S” - curba de disociere a hemoglobinei (fig. 23
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
saturație în O2 de 97% iar în vene de 75%. Transformarea hemoglobinei reduse în oxihemoglobină și reacția inversă nu urmează o relație liniară într-o reprezentare grafică cu presiunea parțială a oxigenului pe abscisă și cantitatea de oxigen fixată ca oxihemoglobină pe ordonată, ci o curbă în “S” - curba de disociere a hemoglobinei (fig. 23). Disocierea hemoglobinei depinde de următorii factori: presiunea parțială a O2 (pO2) creșterea concentrației de CO2, care stimulează disocierea hemoglobinei (efectul Bohr); fenomen caracteristic țesuturilor aflate în
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
cu hemoglobina - carbohemoglobina - sau ciu alte proteine). Constituirea carbamaților depinde de pH și de gradul de saturare al hemoglobinei. Respirația tisulară reprezintă schimburile de gaze respiratorii de la nivel celular. Degradarea oxidativă a substraturilor energogenetice necesită O2. Acest gaz, după disocierea oxihemoglobinei, trece din capilarele arteriolare (unde pO2 este aproximativ 95 mm Hg) în lichidul interstițial (în care pO2 este în jur de 40 mm Hg) și de aici în celule (unde pO2 este circa 20 mm Hg). Din metabolismul celular se
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
O2 extrase din sângele arterial), prin: scăderea presiunii parțiale a O2 la nivel tisular ca urmare a intensificării proceselor oxidative; pe baza gradientului de presiune mărit, o cantitate mai mare de O2 trece din capilare în lichidul intersițial creșterea disocierii oxihemoglobinei ca urmare a acumulării CO2 (efectul Bohr) și a creșterii temperaturii vasodilatație utilizarea oxigenului fixat de către mioglobină 4.2. Fiziologia metabolismului Termenul de metabolism definește totalitatea transformărilor chimice care au loc în organism în cursul existenței acestuia. Metabolismul cuprinde două
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
organismul să funcționeze corect. Acest transport al oxigenului este efectuat de sânge, mai precis de hemoglobina din sânge (HHb), sub forma unei combinații chimice instabile. La nivelul plămânilor, hemoglobina se încarcă cu oxigen, după următoarea reacție: HHb + O2 → HbO2 + H+ Oxihemoglobina (HbO2) formată astfel este, într-o anumită măsură, un adevărat camion plin de oxigen care va transporta oxigenul către celule. Dar, în același timp, pe parcursul reacției se produce un radical liber (H+). Dată fiind frecvența foarte ridicată a reacțiilor respiratorii
[Corola-publishinghouse/Science/2291_a_3616]
-
apară prin lezarea peretelui vascular. 8.3. Proprietăți fizico-chimice ale sângelui Culoarea roșie a sângelui este conferită de prezența hemoglobinei la nivelul hematiilor; mai precis, de starea sa chimică. Legarea oxigenului de hemoglobină conduce la formarea unui compus labil numit oxihemoglobină care conferă culoarea roșu aprins a sângelui arterial. Sângele venos, unde cantitatea de oxigen legată de hemoglobină este mică, are o culoare roșu închis. Deci diferențele de saturație în oxigen a hemoglobinei explică diferențele de culoare ale sângelui. Densitatea sângelui
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
realiza numai printr-un mecanism ce permite o încărcare suficientă cu O2 a sângelui, dizolvarea fizică fiind departe de a asigura chiar și necesarul bazal de O2 al celulelor Oxigenul molecular formează cu ușurință o combinație reversibilă cu hemoglobina rezultând oxihemoglobina: . Această reacție determină capacitatea de încărcare cu O2 a sângelui în funcție de presiunea parțială; de fapt curba de încărcare a Hb.cu O2 sau curba de disociere a HbO2 (fig. 85). Cantitatea de O2 transportată de Hb crește până la pO2~50
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
2,3-DPG care conduce la o creștere a afinității Hb pentru oxigen, cu afectarea livrării oxigenului la nivel tisular, acest inconvenient poate fi diminuat prin adăugarea de inozină în sângele pentru transfuzie. O măsurătoare utilă privind curba de disociere a oxihemoglobinei este pO2 pentru 50% din saturația oxigenului (P50). Valoarea normală pentru sângele uman este de aproximativ 26 mm Hg la pCO2 de 40 mm Hg, pH 7,4 și temperatură de 370C. P50 diferă între speciile animale, adesea fiind vizibil
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
de hemoglobină conține 38 de reziduuri de histidină și datorită acestui lucru, hemoglobina are de 6 ori capacitatea de tamponare a proteinelor plasmatice. In plus, acțiunea hemoglobinei este unică deoarece grupurile imidazolice ale hemoglobinei disociază mai puțin decât acelea ale oxihemoglobinei, făcând ca hemoglobina redusă să fie un acid mai slab și deci un tampon mai bun decât oxihemoglobina. Sistemul are un pK de 6,8. In plasmă, concentrația fosfaților nu este suficient de mare pentru a fi un tampon important
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
de tamponare a proteinelor plasmatice. In plus, acțiunea hemoglobinei este unică deoarece grupurile imidazolice ale hemoglobinei disociază mai puțin decât acelea ale oxihemoglobinei, făcând ca hemoglobina redusă să fie un acid mai slab și deci un tampon mai bun decât oxihemoglobina. Sistemul are un pK de 6,8. In plasmă, concentrația fosfaților nu este suficient de mare pentru a fi un tampon important din punct de vedere cantitativ, dar este important în menținerea pH-ului intracelular și poate avea un rol
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
nivel endotelial care, prin interacțiunea cu receptorii endoteliali de tip ?2, stimulează activitatea enzimei și producția locală de NO (12). NO are un timp de înjumătățire plasmatic foarte scurt (doar câteva secunde), fiind rapid oxidat la nitrat de către oxigenul molecular, oxihemoglobină și, mia ales, de către anionul superoxid. Majoritatea acțiunilor biologice ale NO sunt mediate de cGMP celular produs în urma stimulării guanilat ciclazei (4). NO eliberat de către celulele endoteliale acționează pe mai multe tipuri de celule, incluzând celulele musculare netede vasculare, fibroblaști
Tratat de diabet Paulescu by Constantin Ionescu-Tîrgovişte, Cristian Guja () [Corola-publishinghouse/Science/92216_a_92711]
-
în atmosferă ca CO2 expirat. Astfel tamponul funcționează nu prin modificarea raportului 20/1 al bazei conjugate cu acidul slab, ci prin menținerea acestui raport crescând sau descrescând cantitatea totală de componente ale sistemului tampon. Cele două forme de hemoglobină, oxihemoglobina și oxihemoglobinat, constituie al doilea sistem tampon major al sângelui și țesuturilor. Capacitatea lor de tamponare este determinată de reactivitatea grupului imidazolic al resturilor de histidină întâlnite la ambele forme. Sistemul tampon poate fi reprezentat prin reacția: În plămâni, unde
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sistem tampon major al sângelui și țesuturilor. Capacitatea lor de tamponare este determinată de reactivitatea grupului imidazolic al resturilor de histidină întâlnite la ambele forme. Sistemul tampon poate fi reprezentat prin reacția: În plămâni, unde pO2 este mare, predomină cantitativ oxihemoglobina în raport cu oxihemoglobinatul și sângele tinde să devină mai acid.În țesuturile periferice unde pO2 este relativ mică predomină oxihemoglobinatul de sodiu care disociază conform reacției și pH-ul are tendința să crească. Cele două efecte sunt compensate de concentrațiile mai
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2 este mare, iar descompunerea HbO2 cu eliberarea O2 are loc în vasele capilare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2 este mare, iar descompunerea HbO2 cu eliberarea O2 are loc în vasele capilare din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de fier, orientată dedesubtul planului tetrapirolic: În structura HbO2, fierul nu mai leagă molecula de histidină prin intermediul apei, ci direct cu O2. Oxihemoglobina participă și la reglarea pHlui sanguin prin sistemele tampon pe care le formează cu oxihemoglobinați de Na sau K: b)Reacția cu oxidul de carbon Hemoglobina poate fixa și oxid de carbon printr-o legătură coordinativă mult mai puternică decât
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
K: b)Reacția cu oxidul de carbon Hemoglobina poate fixa și oxid de carbon printr-o legătură coordinativă mult mai puternică decât cea care leagă oxigenul, cu formarea carboxihemoglobinei: Formarea carboxihomoglobinei are loc de 300 ori mai repede decât a oxihemoglobinei. HbCO este o substanță stabilă puțin disciabilă, din care cauză hemoglobina se blochează, nu mai poate fixa O2, iar funcția respiratorie este compromisă. Intoxicațiile cu oxid de carbon se pot înlătura numai printr-o administare abundentă de O2, deoarece CO
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de oxigen miocardic este direct proporțională cu conținutul arterial în oxigen și cu fluxul sanguin coronarian. Conținutul arterial în oxigen este dependent de cantitatea de hemoglobină, de presiunea parțială a oxigenului și de factorii care afectează curba de disociere a oxihemoglobinei. Fluxul sanguin coronarian este dependent de tensiunea arterială diastolică și de cea sistolică, fiind invers proporțional cu rezistența vasculară coronariană. Pentru a asigura un consum optim de oxigen, valoarea hemoglobinei trebuie să fie între 10-12 g/dL, presiunea capilarului pulmonar
Tratat de chirurgie vol. VII () [Corola-publishinghouse/Science/92070_a_92565]
-
atât la nivelul aparatului respirator (inflamație bronșică, hipersecreție bronșică, alterarea mișcărilor muco-ciliare, alterarea activității macrofagelor ceea ce crește riscul de infecții în perioada postoperatorieă cât și în afara acestuia (scăderea disponibilității periferice a oxigenului prin deplasarea la stânga a curbei de disociere a oxihemoglobinei; risc crescut de complicații tromboembolice prin creșterea vâscozității sangvine, a activității fibrinogenului, a numărului de trombocite și a activității acestoraă; d. malnutriția scade masa musculară la nivelul aparatului respirator, cu scăderea capacității de adaptare la efort și prin afectarea funcției
CANCERUL DIGESTIV SUPERIOR. PRINCIPII, CONTROVERSE ȘI OPȚIUNI DE TRATAMENT by MIHAI STOIAN, CRISTIAN BULAT, MIHAELA DAMIAN () [Corola-publishinghouse/Science/402_a_1123]
-
realiza numai printr-un mecanism ce permite o încărcare suficientă cu O2 a sângelui, dizolvarea fizică fiind departe de a asigura chiar și necesarul bazal de O2 al celulelor Oxigenul molecular formează cu ușurință o combinație reversibilă cu hemoglobina rezultând oxihemoglobina: . Această reacție determină capacitatea de încărcare cu O2 a sângelui în funcție de presiunea parțială; de fapt curba de încărcare a Hb.cu O2 sau curba de disociere a HbO2 (fig. 85). Cantitatea de O2 transportată de Hb crește până la pO2~50
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2315]