43 matches
-
autocatalitică favorizată de Ca2+. În intestin, această cataliză este realizată de o proteinază, enterokinaza, eliberată de mucoasa duodenală. Aceasta, având un conținut ridicat în polizaharide, nu este descompusă de enzimele intestinale înainte de a-și îndeplini rolul activator. Sub acțiunea enterokinazei, tripsinogenul se degradează în tripsina, pierzând din molecula sa șase aminoacizi. Procesul se desfășoară exploziv, încât sunt suficiente numai urme de activator pentru a declanșa reacția, care continuă apoi nelimitat, indiferent de cantitatea de suc inactiv adăugată, întrucât tripsina - odată formată
Sistemul nervos vegetativ Anatomie, fiziologie, fiziopatologie by I. HAULICĂ () [Corola-publishinghouse/Science/100988_a_102280]
-
genetică la nivelul genei fibrozei chistice transmembranare reglatoare a conductanței - De remarcat absența bolii pulmonare la acești pacienți Ereditară - Apare În copilărie În jurul vârstei de 10-12 ani - Transmitere autosomal dominantă pentru două mutații În gena cationică tripsinogenică ce previne deactivarea tripsinogenului și determinând astfel autodigestia pancreasului Diabetul apare la aproximativ 20% din pacienți după 8-10 de la debutul bolii - Riscul apariției pe parcursul vieții a cancerului de pancreas este 40% cu un risc maxim În decadele cincișapte de viață Autoimună - pancreatitele pot fi
Patologie chirurgicală by Sorinel Luncă () [Corola-publishinghouse/Science/91483_a_93262]
-
de prag de > 147 U/L, BALP poate diferenția pacienții cu CC fără icter de alte cauze de colestaza malignă nonicterică cu o sensibilitate de 85%, specificitate de 79%, valoare predictivă pozitivă de 81% și negativă de 83% [119]. Proteazele Tripsinogenul 2 Tripsinogenul 2 și complexul tripsinogen 2-α1antitripsină (tripsin-2-AAT) au valori crescute în CC, dar și în cancerul pancreatic, pancreatitele acute, puseele de pancreatită acută pe fond cronic sau afecțiunile biliare obstructive. Creșterea valorii serice a tripsinogenului 2 și al T-2-AAT
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Adrian Covași () [Corola-publishinghouse/Science/92154_a_92649]
-
de > 147 U/L, BALP poate diferenția pacienții cu CC fără icter de alte cauze de colestaza malignă nonicterică cu o sensibilitate de 85%, specificitate de 79%, valoare predictivă pozitivă de 81% și negativă de 83% [119]. Proteazele Tripsinogenul 2 Tripsinogenul 2 și complexul tripsinogen 2-α1antitripsină (tripsin-2-AAT) au valori crescute în CC, dar și în cancerul pancreatic, pancreatitele acute, puseele de pancreatită acută pe fond cronic sau afecțiunile biliare obstructive. Creșterea valorii serice a tripsinogenului 2 și al T-2-AAT se raportează
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Adrian Covași () [Corola-publishinghouse/Science/92154_a_92649]
-
BALP poate diferenția pacienții cu CC fără icter de alte cauze de colestaza malignă nonicterică cu o sensibilitate de 85%, specificitate de 79%, valoare predictivă pozitivă de 81% și negativă de 83% [119]. Proteazele Tripsinogenul 2 Tripsinogenul 2 și complexul tripsinogen 2-α1antitripsină (tripsin-2-AAT) au valori crescute în CC, dar și în cancerul pancreatic, pancreatitele acute, puseele de pancreatită acută pe fond cronic sau afecțiunile biliare obstructive. Creșterea valorii serice a tripsinogenului 2 și al T-2-AAT se raportează în CC în 65
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Adrian Covași () [Corola-publishinghouse/Science/92154_a_92649]
-
de 83% [119]. Proteazele Tripsinogenul 2 Tripsinogenul 2 și complexul tripsinogen 2-α1antitripsină (tripsin-2-AAT) au valori crescute în CC, dar și în cancerul pancreatic, pancreatitele acute, puseele de pancreatită acută pe fond cronic sau afecțiunile biliare obstructive. Creșterea valorii serice a tripsinogenului 2 și al T-2-AAT se raportează în CC în 65%, respectiv 70% din cazuri, dar lipsa de specificitate îi limitează valorile [120]. M2piruvat kinaza (M2-PK) Este o enzimă glicolitică, a cărei expresie este crescută în celulele cu indice proliferativ înalt
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Adrian Covași () [Corola-publishinghouse/Science/92154_a_92649]
-
cu mutația PRSS1 prezentă. Vârsta la care trebuie început screeningul este încă subiect de dezbatere, dar se acceptă vârsta de 50 de ani ca punct de debut al screening-ului. Excepția o reprezintă pacienții cu pancreatită ereditară cu mutația PRSS1 (mutația tripsinogenului cationic), la care screeningul începe la 40 ani. Screeningul inițial trebuie să includă ecoendoscopie și/sau RMN (nu ERCP sau CT abdominal). CT se efectuează în caz de detecție a unei leziuni solide. Nu există un acord asupra intervalului ideal
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Alina-Simona Muntean, Gabriel Kacsó () [Corola-publishinghouse/Science/92207_a_92702]
-
asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepărtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legăturilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-se a fi 4,46 sau în valoare absolută 21.4 cazuri/100,000 persoane/an [53]. Pancreatita cronică ereditară Pancreatita ereditară este o boală cu transmitere autosomal dominantă (defect situat pe cromozomul 7q35, determinat de o mutație a genei tripsinogenului cationic PRSS1) a cărei simptomatologie debutează frecvent înaintea vârstei de 5 ani, pentru ca la douăzeci de ani majoritatea pacienților să fie simptomatici [54]. Ea se asociază cu o creștere importantă a riscului de cancer de pancreas, riscul cumulativ de cancer
Tratat de oncologie digestivă vol. II. Cancerul ficatului, căilor biliare și pancreasului by Marcel Tanţău () [Corola-publishinghouse/Science/92183_a_92678]