872 matches
-
L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale 182 procesului pe care îl catalizează și se regenerează la sfârșitul acestuia; între catalizator și substanța cu care reacționează nu există raporturi stoechiometrice. Într-o reacție catalizată are loc o creștere a vitezei acesteia, datorită scăderii energiei de activare a procesului dat. Energia de activare reprezintă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pentru care energia de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la sfârșitul secvenței metaboloce; controlează reacțiile ireversibile și sunt în echilibru cu alte enzime care catalizează reacțiile în sens invers; -sunt situate în puncte metabolice nodale, unde se exercită un control multiplu; -posedă proprietăți alosterice, fiind implicate în procesele de retroinhibiție (feed-back). Inhibiția alosterică are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro secvență de reacții, prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A.... F până la restabilirea prin mecanisme biochimice sau fiziologice ale concentrației normale de produs. Inhibarea prin intermediul produsului final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
F își reia cursul normal. Inhibiția prin produșii finali de reacție este întâlnită în toate etapele de biosinteză a compușilor biologic activi. Astfel, se cunosc numeroase cazuri în care produșii finali ai unei căi de biosinteză inhibă activitatea enzimei care catalizează prima reacție; de exemplu CTP inhibă aspartat transcarbanilaza; triptofanul inhibă antranilat sintetaza, izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cazuri în care produșii finali ai unei căi de biosinteză inhibă activitatea enzimei care catalizează prima reacție; de exemplu CTP inhibă aspartat transcarbanilaza; triptofanul inhibă antranilat sintetaza, izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice. Izoenzimele se deosebesc prin structura primară a catenelor polipeptidice, deci prin secvențializarea aminoacizilor și printr-o serie de proprietăți fizico-chimice: pH optim, mobilitatea în câmpul electroforetic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
LDH2. 6.6. Prezentarea principalelor clase de enzime Actuala nomenclatură și clasificare a enzimelor a fost propusă de Comisia de enzimologie a Uniunii Internaționale de (1961) care a stabilit ca numele enzimelor să se formeze după reacția chimică ce o catalizează ca principal criteriu, precum și după natura substratului asupra căruia acționează. Sunt 6 clase de enzime diferențiate după mecanismele de reacție: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze; subclasele acestora se referă la natura grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă este reprezentată de un cod format din 4 cifre care corespund clasei, subclasei, subsubclasei și numărului de ordine, cod care este precedat de abrevierea EC(“Enzyme Comission”). 6.6.1.Oxidoreductaze Aceste enzime catalizează reacțiile de oxidoreducere din organismul viu în care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe care-i cedează altui acceptor decât oxigenul. Enzimele flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor decât oxigenul) și aerobe, când acceptorul de electroni este oxigenul. Transelectronazele anaerobe se mai numesc și citocromi. Citocromii sunt cromoproteide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
numește citocromoxidază având potențialul cel mai electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se formează apa și se eliberează energie. 6.6.1.3. Oxidazele-sunt enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii pentru a forma apa: O astfel de enzimă care încheie lanțul respirator, este citocromoxidaza din mitocondrii, o hemoproteină care conține în moleculă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fenolaze), uricazei și ascorbat oxidazei. Fenoloxidazele transportă electronii direct pe oxigenul molecular, cu formare de apă, iar difenolii și alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată (H2O2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]