2,196 matches
-
oase, bogată în glicocol, prolină, hidroxiprolină. Prezența aminoacizilor Pro și Pro (OH) 25% fac imposibilă formarea legăturilor de H și implicit existența structurilor helicoidale sau în planuri pliate. Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite una în jurul celeilalte și toate în jurul unui ax comun asemă nător unui cablu format din 3 sârme. Între cele 3 catene se stabilesc legături de H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Structura secundară a colagenului este un triplu helix (superhelix) format din 3 catene polipeptidice elicoidale orientate spre stânga și răsucite una în jurul celeilalte și toate în jurul unui ax comun asemă nător unui cablu format din 3 sârme. Între cele 3 catene se stabilesc legături de H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol. Această structură oferă rigiditate deosebită moleculei de colagen. 4.3.4.3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
H intermoleculare între grupările OH din hidroxiprolină și glicocol. Această structură oferă rigiditate deosebită moleculei de colagen. 4.3.4.3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor dintre radicalii R aparținând catenelor polipeptidice mai lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: -legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
3 Structura terțiară reprezintă un nivel superior de organizare a macromoleculei proteice și se datorește interacțiunilor dintre radicalii R aparținând catenelor polipeptidice mai lungi care posedă o structură secundară proprie. Stabilitatea structurii terțiare este dată de forțele de atracție dintre catenele laterale ale lanțurilor peptidice la care iau parte următoarele legaturi: -legături de hidrogen-între hidroxilul fenolic al tirozinei și o grupare carboxil aparținînd aminoacizilor diaminici și dicarboxilici -legături Van der Waals între resturile de hidrocarbură ale aminoacizilor monoamino monocarboxilici; -legături ionice-între
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături chimice sunt mai slabe decât legăturile chimice obișnuite. Această structură își pierde stabilitatea sub acțiunea factorilor fizici sau chimici, prin desfacerea acestor legături, ceea ce duce la denaturarea proteinelorDatorită acestor interacțiuni catenele polipeptidice se repliază, înfășurându-se în regiunile respective, astfel că în ansamblu molecula prezină o organizare spațială complexă formată atât din porțiuni helicoidale ordonate, rigide, cât și din înfășură ri neelicoidale, flexibile. Structura terțiară caracterizează proteinele globulare, ca de exemplu
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
porțiunea helicoidală reprezintă 70% din lungimea sa. 4.3.4.4. Structura cuaternară este caracteristică agregatelor moleculare formate prin asocierea mai multor structuri terțiare ale proteinelor globulare. Stabilizarea acestora se face prin legături de H sau electrostatice formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acestora se face prin legături de H sau electrostatice formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a moleculelor proteice, respectiv structura secundară și terțiară, determină forma și solubilitatea proteinelor. Din
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a moleculelor proteice, respectiv structura secundară și terțiară, determină forma și solubilitatea proteinelor. Din acest punct de vedere se cunosc două tipuri de proteine: fibrilare și globulare. Proteinele fibrilare au structură filiformă formată din catene polipeptidice lungi și stabilizată prin legături de H intercaternare. Structura fibrilară se caracterizează prin rezistență mecanică și insolubilitate în apă. Dintre proteinele fibrilare fac parte keratinele, fibroina, colagenul, care conferă elasticitate, protecție și rezistență mecanică țesuturilor. Proteinele globulare au moleculele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
produce o denaturare a proteinelor care constă într-o dezorganizare a structurii spațiale sub acțiunea agenților fizici sau chimici, fără ca structura primară sau masa moleculară să fie afectate. Prin denaturare se desfac legăturile care stabilizează structurile secundare, terțiare sau cuaternare, catenele se depliază și devin întinse, fără o organizare spațială specifică. Agenții denaturanți pot fi de natură fizică sau chimică. Dintre agenții fizici,un rol denaturant asupra proteinelor îl au în căldura radiațiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenții
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
organismul împotriva bolilor infecțioase. 4.3.8. Proprietăți chimice Proteinele prezintă reacții specifice grupărilor libere carboxil și amino, precum și reacții specifice legăturii peptidice. 4.3.8.1. Reacții de culoare Proteinele dau reacții de culoare,date de legătura peptidică și catena laterală, care servesc la identificarea lor. a)Reacția biuretului este o reacție de culoare dată de legătura peptidică a proteinelor. Proteinele dau o reacție de culoare cu sărurile de cupru în mediu alcalin, datorită formării unui complex intern de tip
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
o reacție de culoare cu sărurile de cupru în mediu alcalin, datorită formării unui complex intern de tip chelatic între legătura peptidică și ionii Cu2+: complex peptidic cupric, colorat în albastru violet. b)Alte reacții de culoare sunt date de catenele laterale ale anumitor aminoacizi din proteină. 4.3.8.2. Reacții de precipitare Precipitarea proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă. Soluțiile proteinelor precipită reversibil la adăugarea unor electroliți (NH4)2SO4 în concentrații mari. În acest caz precipitarea se numește salifiere
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
serina, tirozina. Este insolubilă în apă. Firul de mătase naturală mai conține și sericină alături de fibroină. Sericina este solubilă în apă caldă. Miozina este proteina contractilă din țesutul muscular cu o structură dublă: o porțiune filiformă alcă tuită din trei catene helicoidale răsucite și o porțiune globulară la capetele catenelor. Datorită acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, atât de proteină globulară, cât și fibrilară. Fibrinogenul este proteina fibrilară din plasma sanguină cu rol în procesul de coagulare a
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
naturală mai conține și sericină alături de fibroină. Sericina este solubilă în apă caldă. Miozina este proteina contractilă din țesutul muscular cu o structură dublă: o porțiune filiformă alcă tuită din trei catene helicoidale răsucite și o porțiune globulară la capetele catenelor. Datorită acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, atât de proteină globulară, cât și fibrilară. Fibrinogenul este proteina fibrilară din plasma sanguină cu rol în procesul de coagulare a sângelui, proces ce constă în transformarea ireversibilă a fibrinogenului
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se elimină foarte încet. c) Reacția cu dioxidul de carbon Hemoglobina are un rol important în fixarea dioxidului de carbon și transportul acestuia de la țesuturi la plămâni sub formă de carbhemoglobina. Fixarea CO2 are loc la grupele aminice libere din catenele globinei sub formă de compuși carbaminici: Reacția este reversibilă, iar carbhemoglobina formată este un compus ușor disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ca radicali laterali ai lanțului polinucleotidic. În ceea ce privește modul de organizare structurală a macromoleculelor de acizi nucleici se deosebesc 3 nivele de organizare a acestora,-structura :primară, secundară și terțiară. Acizii nucleici au structură primară monocaternară asemănătoare, cu deosebirea că lungimea catenelor polinucleotidice este mai mare în ADN decât în ARN. În funcție de structura primară se disting 2 tipuri principale de acizi nucleici: ARN și ADN. Aceștia se deosebesc prin natura pentozei și prin bazele nucleice pe care le conțin. Astfel ARN conține
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
verticală, iar pentoza și legăturile fosfodiesterice sunt aranjate în exterior, constituind părțile laterale ale acestuia. O tură completă a spiralei duble cuprinde 10 perechi de baze azotate și are înălțimea de 34 A°, iar diametrul de 20 A°. Cele două catene helicoidale sunt strâns legate prin legături de H intercaternare care se stabilesc după o regulă specifică între anumite perechi de baze, una purinică și alta pirimidinică și care imprimă stabilitatea stucturii secundare. Din punct de vedere structural și energetic este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și ceto de la nivelul atomilor de carbon C2 și C6 și între atomii de azot N1 Perechile de baze astfel formate sunt denumite baze complementare: A = T, C ≡G. Datorită legăturilor de H, care determină asocierea specifică a celor două catene într-o spirală dublă, cele 2 lanțuri polinucleotidice, deși nu sunt identice, devin complementare; astfel în dreptul adeninei dintr-un lanț se află timina din celălalt lanț și invers: în mod asemănător se comportă și celelalte două baze nucleice, guanina și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
polinucleotidic devine replica complementară a celuilalt. Lanțurile polinucleotidice din spirală sunt orientate antiparalel, ceea ce înseamnă că într-o direcție mononucleotidele dintr-un lanț sunt legate prin legături 5'-3' fosfodiesterice, iar în lanțul antiparalel prin legături 3'-5' fosfodiesterice. Fiecare catenă polinucleotidică are la capătul 5' un radical fosforic, iar la 3' o grupare OH. Resturile de acid fosforic imprimă ADN un caracter acid, astfel încât poate stabili legături ionice cu proteinele bazice protamine și histone legături care măresc stabilitatea ADN. Prezența
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
grupare OH. Resturile de acid fosforic imprimă ADN un caracter acid, astfel încât poate stabili legături ionice cu proteinele bazice protamine și histone legături care măresc stabilitatea ADN. Prezența legăturilor de H dintre bazele nucleice condiționează ca secvența nucleotidelor dintr-o catenă să determine aranjarea complementară a nucleotidelor într-o catenă pereche. Ca urmare a acestui fapt, în molecula ADN adenina și timina, la fel ca și guanina și citozina, intră în aceeași proporție, din care cauză raporturile A/T = G/C
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]