KorAP: Find »[drukola/base=cataliza & drukola/pos=verb]« with Poliqarp

<1 ...22 23 24 ...35 >

872 matches

Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322

transferă intramolecular radicali fosfat. De exemplu enzima fosfoglucomutaza catalizează reacția de izomerizare a glucozo-1 fosfatului la glucozo-6-fosfat: Enzima fosfogliceromutaza catalizează reacția de izomerizare a acidului 3 fosfogliceric în acid 2 fosfogliceric: 6.6.6. Ligaze (Sintetaze) Această clasă de enzime catalizează reacția de sinteză a două substrate, cu formare de legături chimice noi, în prezența unui donor de energie (ATP sau un alt nucleotid trifosfat). Ligazele catalizează formarea de noi legături chimice:C-C, C O, C-N, C-S, întâlnite

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
fosfogliceric în acid 2 fosfogliceric: 6.6.6. Ligaze (Sintetaze) Această clasă de enzime catalizează reacția de sinteză a două substrate, cu formare de legături chimice noi, în prezența unui donor de energie (ATP sau un alt nucleotid trifosfat). Ligazele catalizează formarea de noi legături chimice:C-C, C O, C-N, C-S, întâlnite în cursul reacțiilor de biosinteză ale proteinelor, lipidelor. 6.6.6.1. Carbon-oxigen ligaze -dintre ligazele care catalizează formarea de legături C-O o importanță deosebită

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
energie (ATP sau un alt nucleotid trifosfat). Ligazele catalizează formarea de noi legături chimice:C-C, C O, C-N, C-S, întâlnite în cursul reacțiilor de biosinteză ale proteinelor, lipidelor. 6.6.6.1. Carbon-oxigen ligaze -dintre ligazele care catalizează formarea de legături C-O o importanță deosebită o prezintă amino acid ARNt ligaza care participă la reacția de activare a aminoacizilor în vederea biosintezei proteinelor. ARNt este specific pentru fiecare aminoacid. 6.6.6.2. Carbon-sulf ligazele catalizează formarea legăturilor

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
ligazele care catalizează formarea de legături C-O o importanță deosebită o prezintă amino acid ARNt ligaza care participă la reacția de activare a aminoacizilor în vederea biosintezei proteinelor. ARNt este specific pentru fiecare aminoacid. 6.6.6.2. Carbon-sulf ligazele catalizează formarea legăturilor CS, fiind întâlnite în reacțiile de biosinteză ale acil coenzimei A (compus activat cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
6.2. Carbon-sulf ligazele catalizează formarea legăturilor CS, fiind întâlnite în reacțiile de biosinteză ale acil coenzimei A (compus activat cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
în reacțiile de biosinteză ale acil coenzimei A (compus activat cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
compus activat cu o legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina, iar a doua etapă, aceasta leagă glicocolul cu

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
legătură tioesterică macroergică): 6.6.6.3. C-N ligaze din această subclasă fac parte acid-amoniac ligazele care catalizează formarea amidelor și acid aminoacid ligazele (peptid sintetaze) care catalizează sinteza peptidelor, Astfel enzima Laspartat-amoniac ligaza (asparagin-sintetaza) catalizează reacția: Enzima glutationsintetaza catalizează reacția de biosinteză a tripeptidului numit glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina, iar a doua etapă, aceasta leagă glicocolul cu formare de glutation. 6

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
glutation prin formarea legăturilor peptidice între acid glutamic, cisteină și glicocol: Reacția are loc în două etape: inițial se formează dipeptidul glutamilcisteina, iar a doua etapă, aceasta leagă glicocolul cu formare de glutation. 6.6.6.4. Carbon-carbon ligaze (carboxilaze) catalizează formarea legăturilor C-C, conform reacției generale Reacțiile de carboxilare sunt importante în fotosinteză, în biosinteză și în ciclul Krebs. Carboxilazele au drept coenzimă biotina care activează CO2 și-l transportă, sub forma unui complex Biotin-enzimă-COOpe un substrat activat de

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
carboxilare sunt importante în fotosinteză, în biosinteză și în ciclul Krebs. Carboxilazele au drept coenzimă biotina care activează CO2 și-l transportă, sub forma unui complex Biotin-enzimă-COOpe un substrat activat de acil-coenzima A, pe care-l carboxilează. Acetil-coenzima A carboxilaza, catalizează reacția de formare a malonil-CoA: Acestă reacție inițieză biosinteza acizilor grași pe cale citoplasmatică. Toate reacțiile de biosinteză în care se crează legături covalente au loc pe seama energiei furnizate de ATP. 6.7. Exprimarea activității enzimatice Determinarea activității enzimatice are la

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Metodele fizico-chimice folosite în aceste cazuri pentru dozarea compușilor respectivi sunt metode spectrofotometrice în VIZ, UV, IR mai puțin cele titrimetrice sau gravimetrice. Activitatea unei enzime se exprimă în unități enzimatice notate cu "U", adică prin cantitatea de enzimă care catalizează transformarea unui micromol(μmol de substrat în timp de un minut. Determinările de activitate enzimatică se efectuează în condiții standard, adică la 250 C, în intervalul optim de pH și la starea de substrat. Puritatea unei enzime se poate afla

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
concentrație optimă de substrat. Activitatea unei enzime în soluție este redată prin unități de activitate corespunzătoare unității de volum: U/l, mU/ml. Activitatea enzimatică se mai poate exprima și prin unități catalitice (kat) care redau cantitatea de enzimă ce catalizează transformarea unui mol de substrat în timp de un minut. 6.8. APLICAȚIE PRACTICĂ 6.8.1. Reacții de evidențiere a activității enzimelor 6.8.1.1. Evidențierea activitații peroxidazei Peroxidazele sunt enzime care fac parte din clasa oxidoreductaze. Sunt

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Sunt distribuite în diferite țesuturi și lichide ale organismului animal, predominând în sânge (leucocite), ficat, lapte, salivă. Ca structură, peroxidazele sunt metal-enzime (heminproteide); gruparea prostetică este asemănătoare hemului din hemoglobină, însă fierul se găsește sub formă Fe3+. Ca acțiune, peroxidazele catalizează reacția de descompunere a peroxizilor în apă și oxigen atomic; oxigenul poate fi acceptat de diferiți compuși capabili să se oxideze (amine, fenoli etc.). Importanța peroxidazelor constă în descompunerea H2O2 formată în celule și care constituie un agent puternic de

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
8.1.2. Evidențierea activității α amilazei Amilazele sunt enzime care fac parte din clasa hidrolaze. Ele sunt răspândite atât în organismul animal cât și în cel vegetal; α-amilazele sunt prezente în salivă, intestinul subțire, mușchi, ficat, sânge, spermă. Amilazele catalizează scindarea hidrolitică a amidonului și a glicogenului până la stadiul de maltoză. Ca produși intermediari se obțin dextrinele care, în funcție de masa lor moleculară, determină, în prezența iodului, apariția unor colorații caracteristice: albastră-violetă (pentru amilodextrine), roșie (pentru eritrodextrine) și galbenă (pentru flavodextrine

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
indice denumirea și pH-ul optim a principalelor enzime hidrolitice care participă la procesul de digestie. 3 Se dau următoarele reacții enzimatice: a) b) c) d) e) f) g) h) i) Să se indice la ce clasă aparțin enzimele care catalizează fiecare din reacțiile menționate. 4. Se dau următoarele coenzime: FAD, CoA-SH, NAD+, TPP. Să se indice denumirile acestor coenzime ; și să se precizeze care anume participă în reacțiile de transfer de hidrogen. 5. Activitatea enzimelor este dependentă de pH, fapt

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Michaelis-Menten b) Să se traseze reprezentarea Lineweaver-Burk c) Să se calculeze valorile Vmax și Km d) Să se compare valorile obținute prin cele două metode grafice. 10. Un extract enzimatic conține 15 mg proteină/ml; 8 μl din acest extract catalizează transformarea a 2 μM de substrat în timp de 1 minut. Să se calculeze: a) concentrația enzimei din extract în unități /ml b) activitatea specifică a enzimei respective. 11. Se dă reacția generală: S - H2 + FAD + Enzimă → a) Să se

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
se calculeze: a) concentrația enzimei din extract în unități /ml b) activitatea specifică a enzimei respective. 11. Se dă reacția generală: S - H2 + FAD + Enzimă → a) Să se completeze reacția b) Să se indice clasa la care aparține enzima care catalizează reacția menționată c) Denumirea și structura coenzimei care participă la reacția menționată. CAPITOLUL 7 VITAMINE Vitaminele sunt substanțe organice de natură exogenă, care diferă prin structura chimică și proprietăți, fără valoare plastică sau energetică, dar care posedă activitate biologică în

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
azotul nucleului tiazolic au caracter bazic, deci pot forma săruri. Gruparea funcțională alcool primar poate fi esterificată cu acid pirofosforic cu formare de tiaminpirofosfat (TPP) cu rol de coenzimă în reacțiile de decarboxilare a unor cetoacizi, în reacțiile de transfer catalizate de transcetolaze. Carența în vitamina B1 produce la animale tulburări ale sistemului nervos central. La om avitaminoza tiaminică este cunoscută sub numele de boala beri-beri care produce modificări degenerative ale sistemului nervos; în forma cronică a carenței se semnalează polinevrita

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
piridinic al vitaminei B6 are o grupare metil la C2, o grupareOH la C3 și o grupare hidroximetil la C5: Gruparea alcoolică de la C5 formează prin esterificare fosfații respectivi: piridoxolfosfat, piridoxalfosfat și piridoxaminfosfat, ultimii doi fiind coenzimele unor enzime care catalizează transaminarea și decarboxilarea aminoacizilor, biosinteza hemului. Tesuturile animale conțin predominant piridoxamină și piridoxal, spre deosebire de plante, unde cele trei forme ale vitaminei B6 se găsesc în proporții aproximativ egale. Carența în vitamină B6 este mai frecventă la suine și păsări și

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
triptofan. Microflora intestinală sintetizează această vitamină din ornitină. Nicotinamida are un rol biologic deosebit, fiind componenta activă a două coenzime nicotinamidadenindinucleotidice, notate prescurtat NAD+ (Nicotinamidadenindinucleotid) și NADP+ (Nicotin amidadenindinucleotid fosfat). NAD+ și NADP+ sunt coenzime ale enzimelor numite dehidrogenaze, care catalizează reacțiile de oxidoreducere în metabolismul glucidelor, lipidelor, aminoacizilor. În procesele redox cele două coenzime acționează ca agenți de transfer ai H+ și e---prin intermediul nicotinamidei: Lipsa acidului nicotinic și a amidei sale din alimentație produce la om și animale boala

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
inel tetrahidroimidazolic condensat cu un inel tetrahidrotiofenic substituit cu un rest de acid valerianic: În organism biotina se găsește în stare liberă sau asociată cu proteinele enzimatice, prin intermediul lizinei, formând biocitina. În acest fel, biotina este coenzima unor enzime ce catalizează activarea și transportul CO2, deci reacțiile de catalizare și decarboxilare ale cetoacizilor. Deasemenea enzimele biotinice participă la reacțiile de dezaminare și hidrogenare a acizilor grași nesaturați, la biosinteza acizilor oleic și aspartic. Biotina este inactivată de o glicoproteină din albușul

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
grași, a lipidelor, aminoacizilor, în biosinteza sterolilor, a hormonilor corticosuprarenali, în metabolismul glucidic. De asemenea sub forma combinației sale cu cisteamina, numită pantoteină, acidul pantotenic intră în structura proteinei transportoare de grupări acil (PTA -SH) din cadrul complexului multienzimatic (CME) ce catalizează biosinteza acizilor grași. Prin intermediul grupării SH a pantoteinei, atât coenzima A cât și PTA -SH, pot forma tioesteri cu acizii carboxilici, asigurând în acest fel activarea și transportul acestora. Carența în acid pantotenic la diferite animale provoacă încetinirea creșterii, dermatite

Biochimie by Lucia Carmen Trincă (2014) [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
Corola-publishinghouse/Science/422_a_768

transferaza). Topoizomerazele sunt enzime care modifică structura ADN prin deschiderea acestuia, permițând accesul diferitelor enzime ce participă la procesele celulare de replicare, transcripție, recombinare. Topoizomerazele de tip I asigură scindarea unei catene a dublu helixului ADN; cele de tip II catalizează o dublă ruptură tranzitorie a ADN. Multe citostatice acționează, printr-un complex proteic clivabil, asupra acestui mecanism de rupere / desfacere a ADN mediat de topoizomeraze. Stabilizarea complexului sub acțiunea citostaticelor are acțiune letală [55,388]. Leziunile ADN pot fi reaparate

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
punct de vedere al funcțiilor lor, enzimele pot fi clasificate în enzime hidrolitice (esteraze, proteaze), fosforilaze, enzime oxido-re-ducătoare (dehidrogenaze, oxidaze, peroxidaze), enzime de transfer, decarboxilaze și altele. Unele dintre ele pot acționa strict specific asupra unui singur substrat, altele pot cataliza substraturi înrudite. Activitatea enzimelor este dependentă de o serie de variabile cum ar fi: concentrațiile enzimei și ale substratului, pH-ul, concentrațiile sărurilor din mediul tampon, temperatura, lumina, prezența unor ioni metalici ca agenți electrofili (Mg 2+ , Mn 2+ , Zn

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]
Peroxidaza (horseradish peroxidase) Este o glicoproteină monomerică cu o greutate moleculară de 44 kD. Prezintă un grup hem ce conține fier (hematina) ca situs activ (grupare proteică), doi atomi de Ca 2+ și în soluție se colorează în maro. Peroxidaza catalizează mai multe substraturi, două dintre ele fiind polifenolii și nitrații. O concentrație în exces a substratului determină inhibarea activității peroxidazei. Complexul format de peroxidază cu hidrogenul peroxid în exces, este inactiv din punct de vedere catalitic și, în absența unui

CANCERUL GLANDEI MAMARE BIOLOGIE MOLECULARĂ ŞI MARKERITUMORALI Volumul 2 by Emil ANTON, Nicolae IOANID (2009) [Corola-publishinghouse/Science/422_a_768]