6,210 matches
-
fi transformată în complexul ES. Acestei concentrații a substratului,-numită concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax; din acest moment, viteza de reacție și KM rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de concentrația substratului se exprimă grafic printr-o hiperbolă. Viteza unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de concentrația substratului se exprimă grafic printr-o hiperbolă. Viteza unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de concentrația substratului se exprimă grafic printr-o hiperbolă. Viteza unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea vitezei maxime reprezintă constanta Michaelis KM. Această constantă KM este egală
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea vitezei maxime reprezintă constanta Michaelis KM. Această constantă KM este egală cu constanta de disociere a complexului ES și este numeric egală cu concentrația substratului la o viteză de reacție egală
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este jumătate din valoarea vitezei maxime reprezintă constanta Michaelis KM. Această constantă KM este egală cu constanta de disociere a complexului ES și este numeric egală cu concentrația substratului la o viteză de reacție egală cu Vmax/2 Constanta KM se exprimă în moli/l și are valori cuprinse între 10-2 și 105 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
egală cu concentrația substratului la o viteză de reacție egală cu Vmax/2 Constanta KM se exprimă în moli/l și are valori cuprinse între 10-2 și 105 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
are valori cuprinse între 10-2 și 105 moli/l. Valoarea lui KM oferă indicații asupra afinității dintre enzimă și substrat. Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
celor două reacții fiind deplasat puternic spre formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]