6,210 matches
-
cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat în exces. Între enzimă, substrat și inhibitor au loc reacțiile: Din reacții se vede că substratul se combină numai cu o parte din enzimă, cealaltă parte fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Changeux (premiul Nobel în 1963), această inhibiție se datorește faptului că pe suprafața enzimei alosterice pe lângă centrul activ există și centrul alosteric pe care se fixează inhibitorul. Prin legarea inhibitorului alosteric, conformația centrului activ se modifică, astfel încât afinitatea acestuia pentru substrat scade mult, procesul numindu-se inhibiția alosterică. Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro secvență de reacții, prin care un produs inițial A se transformă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
măsură, prin structura componenței proteice. Izoenzimele se deosebesc prin structura primară a catenelor polipeptidice, deci prin secvențializarea aminoacizilor și printr-o serie de proprietăți fizico-chimice: pH optim, mobilitatea în câmpul electroforetic, stabilitatea la căldură. Izoenzimele prezintă afinități diferite pentru același substrat și se comportă diferit față de efectorii alosterici. La enzimele cu structură cuaternară pot apărea izoenzime prin hibridizarea formelor intermediare. Izoenzimele prezintă importanța în reglarea unor metabolisme, în morfogeneză și în diferențierea celulară. De exemplu, studiul izoenzimelor LDH oferă date clinice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzime Actuala nomenclatură și clasificare a enzimelor a fost propusă de Comisia de enzimologie a Uniunii Internaționale de (1961) care a stabilit ca numele enzimelor să se formeze după reacția chimică ce o catalizează ca principal criteriu, precum și după natura substratului asupra căruia acționează. Sunt 6 clase de enzime diferențiate după mecanismele de reacție: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze; subclasele acestora se referă la natura grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă este reprezentată de un cod format din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
clasei, subclasei, subsubclasei și numărului de ordine, cod care este precedat de abrevierea EC(“Enzyme Comission”). 6.6.1.Oxidoreductaze Aceste enzime catalizează reacțiile de oxidoreducere din organismul viu în care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
nucleotid adenilic. Structura NADP+ este deosebită de a NAD+ prin prezența unui rest de acid fosforic la C2 al ribozei din nucleotidul adenilic: Transportul hidrogenului se explică prin existența celor două forme(oxidată și redusă), deoarece hidrogenul este transferat de la substrat pe nucleul piridinic care se transformă în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
C2 al ribozei din nucleotidul adenilic: Transportul hidrogenului se explică prin existența celor două forme(oxidată și redusă), deoarece hidrogenul este transferat de la substrat pe nucleul piridinic care se transformă în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau direct de la substrat și îl cedează oxigenului formând apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul hidrogenului se realizează prin ciclul izoaloxazinic, care poate apărea cu legături duble conjugate (forma oxidată) și fără legături duble la N1 și N10
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transporta și electroni, pe care-i cedează altui acceptor decât oxigenul. Enzimele flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor decât oxigenul) și aerobe, când acceptorul de electroni este oxigenul. Transelectronazele anaerobe se mai numesc și citocromi. Citocromii sunt cromoproteide feroporfirinice ce iau parte la procesele de respirație celulară. Prin intermediul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cel mai electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se formează apa și se eliberează energie. 6.6.1.3. Oxidazele-sunt enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii pentru a forma apa: O astfel de enzimă care încheie lanțul respirator, este citocromoxidaza din mitocondrii, o hemoproteină care conține în moleculă ioni de fier și cupru.Reacția
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată (H2O2), de exemplu peroxidazele și catalazele. Peroxidazele și catalazele sunt înrudite structural;ca structură sunt heminproteine, care conțin în moleculă Fe3+. Aceste enzime au mecanism de acțiune asemănător, activează apa oxigenată, formând complexe enzimăsubstrat, care funcționează ca acceptori
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
apa oxigenată funcționează ca donor de hidrogen: Oxigenul eliberat este utilizat de celulele vii și contribuie și la mărirea presiunii în oxigen a țesuturilor. 6.6.2.Transferaze Numite și enzime de transport, catalizează transferul unor grupări chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: Grupările chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt: 6.6.2.1. Metiltransferazele sunt enzime care catalizează transferul grupării metil de pe un substrat donor pe altul acceptor, conform reacției: Substanțe donore de grupări metilice pot fi colina, metionina, betainele. Aceste substanțe au gruparea metilică legată de un atom de azot sau sulf care nu posedă un potențial de transfer prea ridicat, din care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prea ridicat, din care cauză este necesară activarea cu ATP. Agentul activ de metilare cel mai des întâlnit în organismul animal (ficat, rinichi, mușchi, creier) este S-adenozil metionina, care conține radicalul metil sub formă activată, ce poate fi transferat pe substraturi acceptoare(colamină, glicocolul, acidul guanidinacetic), cu dublete de electroni neparticipanți la atomul de N. Pentru fiecare reacție de transfer există o metiltransferază specifică în funcție de substanțele donatoare și acceptoare care, folosesc ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transaminare se realizează legătura dintre metabolismul protidic și glucidic, prin intermediul ciclului Krebs, deoarece din acest ciclu rezultă cetoacizii acceptori de grupări aminice: piruvic, oxalilacetic, * cetoglutaric. 6.6.2.5. Fosfotransferazele sunt enzime care transferă grupări fosfat sau pirofosfat de pe un substrat donor pe unul acceptor. Aceste grupări sunt donate cel mai adesea de unii nucleozid trifosfați bogați în energie și în special adenozintrifosfatul (ATP), reacțiile fiind catalizate de ATP-fosfokinaza sau Reacțiile de fosforilare sunt deosebit de importante în metabolism, deoarece ele reprezintă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
colinfosfatidei cu formare de digliceridă și fosforilcolină: 6.6.3.4. Glicozidaze (glicozid hidrolaze) această subclasă cuprinde enzimele care acționează asupra legăturilor glicozidice din oligoglucide, poliglucide sau heteroglucide: În funcție de natura legăturii glicozidice se disting * și *glicozidaze.Glicozidazele prezintă specificitate de substrat și stereochimică. După natura ozei legată glicozidic, se deosebesc * și *glucozidaze, * și * galactozidaze, * și *fructozidaze. În cadrul digestiei glucidelor acționează următoarele glucozid hidrolaze: Maltaza, o *glicozidază, care scindează hidrolitic legăturila *--1,4 din maltoză cu eliberarea a doi moli de *-glucoză
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Sunt secretate prin sucul pancreatic în intestin într-o formă inactivă, iar apoi activate de tripsină. Sunt metalenzime (Zn2+) și se găsesc și în pancreas, rinichi, splină. Dipeptidazele sau dipeptidhidrolazele scindează hidrolitic dipeptidele: prezintă o mare specificitate față de aminoacizii din substratul respectiv. Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează scindarea unor legături chimice din molecula substratului, fără a fi nevoie de hidroliză. Legăturile chimice scindate de liaze sunt: Liazele catalizează și apariția de duble legături în molecula substratului (C=C și C=O). 6.6.4.1. C-C Liaze (carboliaze) Catalizează reacțiile de scindare a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează scindarea unor legături chimice din molecula substratului, fără a fi nevoie de hidroliză. Legăturile chimice scindate de liaze sunt: Liazele catalizează și apariția de duble legături în molecula substratului (C=C și C=O). 6.6.4.1. C-C Liaze (carboliaze) Catalizează reacțiile de scindare a legăturilor carbon-carbon. Cele mai importante liaze din această subclasă sunt carboxilazele (sau decarboxilazele) și aldehidliazele (sau aldolaze). carboxilazele catalizează reacțiile de decarboxilare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]