67,111 matches
-
oxigenul în țesutul muscular . Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de oximioglobină: c) Citocromii Aceștea sunt cromoproteine ce au o grupare prostetică asemănătoare cu hemul. Citocromii sunt coenzime ale oxidoreductazelor ce acționează în procesele redox ca transportoare de electroni, procese deosebit de importante în respirația tisulară. Transportul de electroni are loc la baza reacției de oxidare a Fe2+ și de reducere a Fe3+: d) Enzimele heminice Acestea sunt enzime de oxidoreducere care conțin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acesta energia eliberată în cadrul proceselor catabolice asigură desfăsurarea proceselor anabolice de natură endergonică. Nucleotidele polifosforice derivă și de la celelalte baze azotate: Unele nucleotide difosforice (ADP) participă la structura unor coenzime cu rol important în procesele de oxidoreducere; tot în calitate de coenzimă acționează și UDP, care activează glucoza sau galactoza cu formare de UDP galactoză,ce servesc apoi ca donori de oze în reacțiile de biosinteză ale glucidelor. Nucleotidele trifosforice participă la inițierea unor procese de biosinteză: CTPintervine în procesul de biosinteză a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activ este format din resturi de aminoacizi situați în catena polipeptidică în poziții diferite, dar apropiați în spațiu în urma plierii lanțului polipeptidic. În situsul activ se găsesc două porțiuni: una de fixare a substratului și alta catalitică (situs catalitic) care acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale 182 procesului pe care îl catalizează și se regenerează la sfârșitul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel, în cavitatea bucală, saliva are o reacție neutră, ceea ce face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 Tabel 11 pH -ul optim al unor enzime Enzima pH optim Pepsina gastrică 1,5 2 * amilaza salivară sau pancreatică
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
complexului enzimă-susbstrat sau indirect anulând acțiunea unor inhibitori. Rol de activatori îl îndeplinesc și vitaminele E, K, C, care protejează enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
poate fi influențată și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele asupra cărora acționează se numesc enzime alosterice (enzime reglatoare sau enzime "cheie"). Enzimele reglatoare au structuri complexe, fiind alcătuite din mai multe subunități, a căror conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prin mecanisme biochimice sau fiziologice ale concentrației normale de produs. Inhibarea prin intermediul produsului final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă numele de retroinhibiție sau inhibiție feed back. Metabolitul inhibitor se numește efector sau modulator, iar enzima asupra căreia acționează,se numește enzimă reglatoare sau alosterică. Inhibiția feed-back este o reglare alosterică reversibilă: când scade concentrația produsului final, acesta se desprinde din situsul alosteric, eliberând enzima E1 care redevine activă iar procesul A.... F își reia cursul normal. Inhibiția prin
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și clasificare a enzimelor a fost propusă de Comisia de enzimologie a Uniunii Internaționale de (1961) care a stabilit ca numele enzimelor să se formeze după reacția chimică ce o catalizează ca principal criteriu, precum și după natura substratului asupra căruia acționează. Sunt 6 clase de enzime diferențiate după mecanismele de reacție: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze; subclasele acestora se referă la natura grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă este reprezentată de un cod format din 4 cifre care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
energie sunt mici în cazul acestei reacții reversibile. Scindările hidrolitice sub acțiunea hidrolazelor stau la baza proceselor de digestie ale glucidelor, lipidelor, proteinelor. După natura grupării scindate, hidrolazele cuprind mai multe subclase: 6.6.3.1. Esterazele sunt hidrolaze ce acționează asupra legăturilor ester cu formare de acid și alcool. Esterazele se subdivid după natura grupării acide în carboxilesteraze, tioesteraze, fosfoesteraze. Carboxilesterazele (E.C.3.1.1.) sunt hidrolazele esterilor acizilor carboxilici: Cele mai importante carboxilesteraze sunt: Glicerolesterhidrolazele (lipazele) care hidrolizează treptat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
A: O altă tioesterază importantă este succinil-coenzima A hidrolaza, care catalizează hidroliza succinil-coenzimei A, intermediar al ciclului Krebs: 6.6.3.3. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică ai mono-și diesterilor fosforici cu eliberare de acid fosforic și alcool: Fosfomonoesterazele (fosfatazele) acționează asupra mono esterilor fosforici. În funcție de pH-ul optim la care acționează au fost grupate astfel; fosfomonoesteraze de tip I cu un pH optim între 8,6 9,4 numite și fosfataze alcaline; fosfomonoesteraze de tip II cu pH optim între
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hidroliza succinil-coenzimei A, intermediar al ciclului Krebs: 6.6.3.3. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică ai mono-și diesterilor fosforici cu eliberare de acid fosforic și alcool: Fosfomonoesterazele (fosfatazele) acționează asupra mono esterilor fosforici. În funcție de pH-ul optim la care acționează au fost grupate astfel; fosfomonoesteraze de tip I cu un pH optim între 8,6 9,4 numite și fosfataze alcaline; fosfomonoesteraze de tip II cu pH optim între 5,0 5,5 și de tip III cu pH optim
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
depolimerizarea acizilor nucleici. După natura acidului nucleic, se deosebesc ribonucleaze și deoxiribonucleaze. Ribonucleazele sunt endonucleaze care scindează hidrolitic legătura nucleotid-5'-fosfat cu formare de nucleotide-3'-fosfat care apoi sunt hidrolizate de către fosfodiesteraze (exonucleaze) până la stadiul de ribomononucleotide. Deoxiribonucleazele (exoși endonucleaze) acționează asupra legăturilor diesterice din ADN, fără a elibera H3PO4, ci numai oligodeoxiribonucleotide, iar în final deoxiribomononucleotide. În cadrul metabolismului lipidic acționează o fosfodiesterază numită fosfolipaza C care catalizează reacția de hidroliză a colinfosfatidei cu formare de digliceridă și fosforilcolină: 6.6
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-fosfat cu formare de nucleotide-3'-fosfat care apoi sunt hidrolizate de către fosfodiesteraze (exonucleaze) până la stadiul de ribomononucleotide. Deoxiribonucleazele (exoși endonucleaze) acționează asupra legăturilor diesterice din ADN, fără a elibera H3PO4, ci numai oligodeoxiribonucleotide, iar în final deoxiribomononucleotide. În cadrul metabolismului lipidic acționează o fosfodiesterază numită fosfolipaza C care catalizează reacția de hidroliză a colinfosfatidei cu formare de digliceridă și fosforilcolină: 6.6.3.4. Glicozidaze (glicozid hidrolaze) această subclasă cuprinde enzimele care acționează asupra legăturilor glicozidice din oligoglucide, poliglucide sau heteroglucide: În funcție de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
numai oligodeoxiribonucleotide, iar în final deoxiribomononucleotide. În cadrul metabolismului lipidic acționează o fosfodiesterază numită fosfolipaza C care catalizează reacția de hidroliză a colinfosfatidei cu formare de digliceridă și fosforilcolină: 6.6.3.4. Glicozidaze (glicozid hidrolaze) această subclasă cuprinde enzimele care acționează asupra legăturilor glicozidice din oligoglucide, poliglucide sau heteroglucide: În funcție de natura legăturii glicozidice se disting * și *glicozidaze.Glicozidazele prezintă specificitate de substrat și stereochimică. După natura ozei legată glicozidic, se deosebesc * și *glucozidaze, * și * galactozidaze, * și *fructozidaze. În cadrul digestiei glucidelor acționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acționează asupra legăturilor glicozidice din oligoglucide, poliglucide sau heteroglucide: În funcție de natura legăturii glicozidice se disting * și *glicozidaze.Glicozidazele prezintă specificitate de substrat și stereochimică. După natura ozei legată glicozidic, se deosebesc * și *glucozidaze, * și * galactozidaze, * și *fructozidaze. În cadrul digestiei glucidelor acționează următoarele glucozid hidrolaze: Maltaza, o *glicozidază, care scindează hidrolitic legăturila *--1,4 din maltoză cu eliberarea a doi moli de *-glucoză; Lactaza, o *-galactozidază care scindează hidrolitic legătura *-1,4 glicozidică din lactoză cu formare de *-galactoză și *-glucoză; Zaharaza
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Aceste enzime se găsesc în tractul digestiv al ierbivorelor și sunt sintetizate de către bacteriile celulozolitice din prestomace și intestinul gros, astfel încât ierbivorele au capacitatea de a digera și asimila celuloza. Mucopoliglicozidazele catalizează scindarea hidrolitică a unor mucopoliglucide. Dintre acestea hialuronidaza, acționează asupra acidului hialuronic, pe care-l depolimerizează prin scindarea legăturilor 1,3*glicozidice până la faza de acid glucuronic și glucozamina. Hialuronidaza din spermatozoizi facilitează fecundația prin depolimerizarea stratului de acid hialuronic din jurul ovulului; de asemenea împiedică unele substanțe toxice și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
toxice și bacterii să pătrundă în organism. 6.6.3.5. Peptidhidrolaze sau peptidaze cuprind hidrolazele care catalizează scindarea hidrolitică a legăturilor peptidice, conform reacției: În organismul animal, peptidazele se găsesc în secrețiile digestive, pancreas, splină, rinichi; au specificitate diferită, acționează specific numai asupra anumitor substrate și sunt adaptate la anumite particularități structurale ale catenei polipeptidice. În funcție de poziția legăturilor peptidice hidrolizate, peptidazele se împart în două subgrupe: exopeptidaze, care scindează legăturile peptidice de la extermitățile catenei polipeptidice și endopeptidaze, care scindează hidrolitic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]