1,037 matches
-
eliberează doar 2 3 kcal/mol. Compușii macroergici au proprietatea de a ceda grupări fosfat și energia legăturii macroergice unor nucleotide difosforice cu transformarea acestora în nucleotide trifosforice: Reacția este reversibilă, formarea ATP reprezintă procesul de înmagazinare a energiei, iar scindarea acestuia în fosfat și ADP reprezintă procesul de generare a energiei. În felul acesta energia eliberată în cadrul proceselor catabolice asigură desfăsurarea proceselor anabolice de natură endergonică. Nucleotidele polifosforice derivă și de la celelalte baze azotate: GDP GTP, UDP UTP, CDP CTP
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul catalitic), iar celălalt în fragmentul prostetic, unde se leagă coenzima. La aceste enzime, catalizarea reacției este condiționată
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legă turilor α glicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzima de acțiune toxică a peroxizilor care apar în timpul reacțiilor biochimice. În acest caz activatorii se numesc protectori. Alți activatori acționează asupra proenzimelor inactive din punct de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de energie sunt mici în cazul acestei reacții reversibile. Scindările hidrolitice sub acțiunea hidrolazelor stau la baza proceselor de digestie ale glucidelor, lipidelor, proteinelor. După natura grupării scindate, hidrolazele cuprind mai multe subclase: 6.6.3.1. Esterazele sunt hidrolaze ce acționează asupra legăturilor ester cu formare de acid și
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Cele mai importante sunt acil-S-CoA-hidrolazele, ce catalizează hidroliza legăturii tioesterice din compușii macroergici ai acil-coenzimei A: O altă tioesterază importantă este succinil-coenzima A hidrolaza, care catalizează hidroliza succinil coenzimei A, intermediar al ciclului Krebs: 6.6.3.3. Fosfoesterazele catalizează scindarea hidrolitică ai mono-și diesterilor fosforici cu eliberare de acid fosforic și alcool: Fosfomonoesterazele (fosfatazele) acționează asupra mono esterilor fosforici. În funcție de pH-ul optim la care acționează au fost grupate astfel; fosfomonoesteraze de tip I cu un pH optim între
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
până la faza de celobioză și în final glucoză. Aceste enzime se găsesc în tractul digestiv al ierbivorelor și sunt sintetizate de către bacteriile celulozolitice din prestomace și intestinul gros, astfel încât ierbivorele au capacitatea de a digera și asimila celuloza. Mucopoliglicozidazele catalizează scindarea hidrolitică a unor mucopoliglucide. Dintre acestea hialuronidaza, acționează asupra acidului hialuronic, pe care-l depolimerizează prin scindarea legăturilor 1,3*glicozidice până la faza de acid glucuronic și glucozamina. Hialuronidaza din spermatozoizi facilitează fecundația prin depolimerizarea stratului de acid hialuronic din jurul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
și sunt sintetizate de către bacteriile celulozolitice din prestomace și intestinul gros, astfel încât ierbivorele au capacitatea de a digera și asimila celuloza. Mucopoliglicozidazele catalizează scindarea hidrolitică a unor mucopoliglucide. Dintre acestea hialuronidaza, acționează asupra acidului hialuronic, pe care-l depolimerizează prin scindarea legăturilor 1,3*glicozidice până la faza de acid glucuronic și glucozamina. Hialuronidaza din spermatozoizi facilitează fecundația prin depolimerizarea stratului de acid hialuronic din jurul ovulului; de asemenea împiedică unele substanțe toxice și bacterii să pătrundă în organism. 6.6.3.5
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acid glucuronic și glucozamina. Hialuronidaza din spermatozoizi facilitează fecundația prin depolimerizarea stratului de acid hialuronic din jurul ovulului; de asemenea împiedică unele substanțe toxice și bacterii să pătrundă în organism. 6.6.3.5. Peptidhidrolaze sau peptidaze cuprind hidrolazele care catalizează scindarea hidrolitică a legă turilor peptidice, conform reacției: În organismul animal, peptidazele se găsesc în secrețiile digestive, pancreas, splină, rinichi; au specificitate diferită, acționează specific numai asupra anumitor substrate și sunt adaptate la anumite particularități structurale ale catenei polipeptidice. În funcție de poziția
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
proteinele și unele polipeptide cu moleculă mare,în anumite poziții din interiorul catenei, până la peptide și aminoacizi. Proteinazele se formează din proenzimele respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde devin active, prin scindarea unor fragmente peptidice inhibitoare. Endopeptidazele acționează atât în mediu acid, cât și în mediu alcalin. Din această subgrupă fac parte pepsina, tripsina, chimotripsina chimozina, catepsinele. Pepsina este secretată în regiunea pilorică a stomacului sub formă de pepsinogen, precursor inactiv. Sub
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
-NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este produsă ca și tripsina tot în pancreas, sub formă inactivă de chimotripsinogen. Activarea chimotripsinogenului are loc sub acțiunea tripsinei, în mai multe etape intermediare, prin scindarea unui polipeptid ciclic și eliberarea a două dipeptide: În acest mod se permite permite plierea moleculei de chimotripsină și formarea centrului activ (catalitic) asemănător cu cel al tripsinei. Se cunosc mai multe chimotripsine (*,*,). Acționează la un pH optim între 8-9
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Sunt prezente în intestin și în alte țesuturi. Așa de exemplu, glicil-glicindipeptidaza (E.C.3.4.3.1.) catalizează reacția: Enzima este activată de ionii de calciu și magneziu. 6.6.4.Liazele Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează scindarea unor legături chimice din molecula substratului, fără a fi nevoie de hidroliză. Legăturile chimice scindate de liaze sunt: C-C; C-O; C-S; C-N; C-X. Liazele catalizează și apariția de duble legături în molecula substratului (C=C
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
scindate de liaze sunt: C-C; C-O; C-S; C-N; C-X. Liazele catalizează și apariția de duble legături în molecula substratului (C=C și C=O). 6.6.4.1. C-C Liaze (carboliaze) Catalizează reacțiile de scindare a legăturilor carbon-carbon. Cele mai importante liaze din această subclasă sunt carboxilazele (sau decarboxilazele) și aldehidliazele (sau aldolaze). carboxilazele catalizează reacțiile de decarboxilare, de tipul: În funcție de natura acidului carboxilic se disting *-cetoacid decarboxilaze și *-aminoacid decarboxilaze, care catalizează decarboxilarea *-cetoacizilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
liaze este piridoxal-5-fosfatul. În urma decarboxilării aminoacizilor, în organism se formează amine biogene: -aldehidliazele scindează resturi de aldehidă din molecula substratului. O liază importantă"cheie" întâlnită în transformările catabolice ale glucozei (glicoliză) este fructozo 1,6-difosfat liaza sau aldolaza care catalizează scindarea fructozo-1,6-difosfatului în două molecule de fosfați de trioză: 6.6.4.2. C-O Liaze-catalizează scindarea legăturii carbon-oxigen în prezența apei sau adiția apei la legătura C=C cu formarea unei legături carbon-oxigen. Din această subclasă fac parte hidroliazele
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
din molecula substratului. O liază importantă"cheie" întâlnită în transformările catabolice ale glucozei (glicoliză) este fructozo 1,6-difosfat liaza sau aldolaza care catalizează scindarea fructozo-1,6-difosfatului în două molecule de fosfați de trioză: 6.6.4.2. C-O Liaze-catalizează scindarea legăturii carbon-oxigen în prezența apei sau adiția apei la legătura C=C cu formarea unei legături carbon-oxigen. Din această subclasă fac parte hidroliazele care necesită prezența moleculei de apă. Dintre acestea, în rol important în metabolismul hidromineral îl are carbonathidrataza
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
L-malic: Enolaza, catalizează reacția de deshidratare a acidului 2-fosfogliceric cu formare de acid fosfoenolpiruvic, în care legătura fosfoesterică s-a transformat în legătură macroergică: 6.6.4.3. C N Liaze din această subclasă fac parte liazele care catalizează scindarea legăturii carbon-azot: amoniacliazele și amidinliaze. De exemplu, amoniacliazele catalizează reacția de scindare a unei molecule de amoniac din amine sau aminoacizi: În această reacție aspartat amoniacliaza (aspartaza) catalizează reacția de transformare a acidului aspartic în acid fumaric și amoniac. O
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de acid fosfoenolpiruvic, în care legătura fosfoesterică s-a transformat în legătură macroergică: 6.6.4.3. C N Liaze din această subclasă fac parte liazele care catalizează scindarea legăturii carbon-azot: amoniacliazele și amidinliaze. De exemplu, amoniacliazele catalizează reacția de scindare a unei molecule de amoniac din amine sau aminoacizi: În această reacție aspartat amoniacliaza (aspartaza) catalizează reacția de transformare a acidului aspartic în acid fumaric și amoniac. O amidinliază importantă în procesul de ureogeneză este argininsuccinat liaza care transformă acidul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
reacția de transformare a acidului aspartic în acid fumaric și amoniac. O amidinliază importantă în procesul de ureogeneză este argininsuccinat liaza care transformă acidul argininsuccinic în arginină și acid fumaric: 6.6.4.4. C S Liaze catalizează reacția de scindare a legă turii carbonsulf. Astfel sub acțiunea acestor liaze, tioaminoacizii eliberează hidrogen sulfurat: Drept coenzimă în acestă reacție, participă piridoxalfosfatul (PP). 6.6.5. Izomeraze Din acestă clasă fac parte enzimele care catalizează reacțiile de izomerizare. După tipul de izomerie
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
are loc prin formarea unui compus intermediar instabilun endiol care trece cu ușurință prin tautomerizare în cele trei oze. Acest proces are loc și în organism la nivelul ficatului sub acțiunea enzimelor specifice numite epimeraze. Soluțiile puternic alcaline determină o scindare neuniformă a moleculei de oză cu formare de acid lactic, aldehidă formică, dihidroxiacetonă etc. d) Reacții de condensare Ozele formează produși de condensare cu hidroxilamina și fenilhidrazina, numiți oxime și respectiv osazone: Prin reacția glucozei, la cald și în soluție
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Amilodextrine Eritrodextrine Acrodextrine Maltoza Glucoza Amilodextrinele dau cu iodul o colorație violet, eritrodextrinele roșiebrună, iar acrodextrinele, maltoza și glucoza nu colorează soluția de iod. Prin degradare hidrolitică amidonul poate fi asimilat de către organismul animal deoarece numai glucoza (produsul final al scindării hidrolitice a amidonului) poate fi absorbită de mucoasa intestinală. Structura chimică a amidonului Ca structură chimică, amidonul nu este o substanță unitară, ci este format din două componente structurale diferite: amiloză și amilopectina (izoamiloza). Acestea se află într-un raport
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de lizolecitină: Lizolecitinele au acțiune puternic hemolitică: lezează membrana eritrocitelor cu eliberarea hemoglobinei, ceea ce afectează grav oxigenarea celulelor. Sub acțiunea fosfolipazei B prezentă în diferite țesuturi animale, suc pancreatic, ser sanguin, se separă din lizolecitină și acidul gras saturat,această scindare hidrolitică anulând efectul hemolizant al lizolecitinei. Fosfolipaza C se află în microorganisme, iar fosfolipaza D în plante, dar se găsesc și în țesuturi animale (nervos, hepatic, cerebral). Aceste fosfolipaze continuă scindarea legăturiloe esterice de la radicalul fosfat, punând în libertate glicerolul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se separă din lizolecitină și acidul gras saturat,această scindare hidrolitică anulând efectul hemolizant al lizolecitinei. Fosfolipaza C se află în microorganisme, iar fosfolipaza D în plante, dar se găsesc și în țesuturi animale (nervos, hepatic, cerebral). Aceste fosfolipaze continuă scindarea legăturiloe esterice de la radicalul fosfat, punând în libertate glicerolul, colina și acidul fosforic. c) Colaminfosfatide (cefaline) Se găsesc în toate țesuturile animale, alături de lecitine, dar în cantitate mai mică. Au fost izolate prima dată din creier, din care cauză au
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
această cauză și proprietățile fizicochimice sunt asemănătoare. Deasemenea, îndeplinesc și un rol plastic, intrând alături de lecitine în structura membranelor. Structura chimică generală a colaminfosfatidelor este următoarea: Colaminfosfatidele au structură amfionică și prezintă caracter chimic amfoter. Hidroliza enzimatică a acestora, cu scindarea acidului gras nesaturat, duce la formarea lizocolaminfosfatidei. d) Serinfosfatide (serincefaline) Aceste lipide complexe azotate se găsesc în țesutul cerebral unde formează 50% din totalitatea glicerofosfolipidelor; au fost identificate și în alte organe; ficat, mușchi. Lipsesc din gălbenușul de ou. Structura
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]