3,818 matches
-
structură circulară helicoidală, simplă sau dublă. ADN mitocondrial conține informația genetică necesară pentru biosinteza unor proteine mitocondriale. În unele virusuri ș-a identificat și ADN monocatenar. Lungimea macromoleculei ADN este proporțională cu complexitatea organismului, mai ales la bacterii și virusuri. Denaturarea și renaturarea ADN. Hibridarea Structura helicoidală a ADN nu se menține în orice condiții; prin încălzirea acestuia la 800 900C în soluție salină fiziologică are loc o denaturare ca rezultat al ruperii legăturilor de H intercaternare cu desfacerea spiralei în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ADN este proporțională cu complexitatea organismului, mai ales la bacterii și virusuri. Denaturarea și renaturarea ADN. Hibridarea Structura helicoidală a ADN nu se menține în orice condiții; prin încălzirea acestuia la 800 900C în soluție salină fiziologică are loc o denaturare ca rezultat al ruperii legăturilor de H intercaternare cu desfacerea spiralei în cele 2 lanțuri monocatenare. La aceasta temperatură numită de tranziție lanțurile sunt desfăcute în proporție de 50%; peste temperatura de tranziție spirala este desfăcută complet. Prin ră cirea
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
dislalie simplă sau monomorfa, cum este, de pildă, lambdacismul, caracterizat prin omisiunea sau distorsiunea sunetului l, sau afectarea sunetelor din grupa velarelor (c-g) etc. Dacă sunt afectate mai multe grupe de foneme, dislalia este polimorfa (exemplu: sigmatismul, caracterizat prin denaturarea siflantelor, șuierătoarelor și africatelor), iar dacă copilul nu pronunța corect majoritatea sunetelor, dislalia este generalizată. Din observațiile realizate pe această categorie de logopați, am observat că cel mai des afectate sunt sunetele r, s-z, s-j, ț, ce ci
Copilul cu dificultăţi de învăţare - Comportamentul lexic şi grafic by Raus Gabriela () [Corola-publishinghouse/Science/742_a_1231]
-
foneme. Adeseori folosește, ca un substitut al limbajului verbal, mimica și gestica. Lectură și scrierea sunt masiv atinse. Acești școlari realizează cu multă greutate operațiile de analiză și sinteză fonetica la nivel de silaba, cuvânt și propoziție. Apar astfel numeroase denaturări, omisiuni, substituiri, inversiuni în cuvinte și propoziții. (Mititiuc I. „Ghid practic pentru identificarea și terapia tulburărilor de limbaj”, 1999, p. 19). Din categoria tulburărilor grave de limbaj face parte alalia, care este o tulburare profundă de elaborare, organizare și dezvoltare
Copilul cu dificultăţi de învăţare - Comportamentul lexic şi grafic by Raus Gabriela () [Corola-publishinghouse/Science/742_a_1231]
-
legături covalente stabile de tip disulfură formate între doi tioaminoacizi; Aceste tipuri de legături chimice sunt mai slabe decât legăturile chimice obișnuite. Această structură își pierde stabilitatea sub acțiunea factorilor fizici sau chimici, prin desfacerea acestor legături, ceea ce duce la denaturarea proteinelorDatorită acestor interacțiuni catenele polipeptidice se repliază, înfășurându-se în regiunile respective, astfel că în ansamblu molecula prezină o organizare spațială complexă formată atât din porțiuni helicoidale ordonate, rigide, cât și din înfășurări neelicoidale, flexibile. Structura terțiară caracterizează proteinele globulare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
influențează mult gradul de ionizare. Într-o soluție bazică, proteinele încărcate sub formă de anioni vor migra spre anod (migrarea anodică), pe când într-o soluție acidă se încarcă pozitiv și vor migra spre catod (migrare catodică). 4.3.6.3.Denaturarea proteinelor Proteinele native pot suferi modificări de structură ca urmare a labilității acesteia, și care pot aduce după sine și modificări fizico-chimice sau pierderea activității biologice. În acest caz se produce o denaturare a proteinelor care constă într-o dezorganizare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
catod (migrare catodică). 4.3.6.3.Denaturarea proteinelor Proteinele native pot suferi modificări de structură ca urmare a labilității acesteia, și care pot aduce după sine și modificări fizico-chimice sau pierderea activității biologice. În acest caz se produce o denaturare a proteinelor care constă într-o dezorganizare a structurii spațiale sub acțiunea agenților fizici sau chimici, fără ca structura primară sau masa moleculară să fie afectate. Prin denaturare se desfac legăturile care stabilizează structurile secundare, terțiare sau cuaternare, catenele se depliază
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și modificări fizico-chimice sau pierderea activității biologice. În acest caz se produce o denaturare a proteinelor care constă într-o dezorganizare a structurii spațiale sub acțiunea agenților fizici sau chimici, fără ca structura primară sau masa moleculară să fie afectate. Prin denaturare se desfac legăturile care stabilizează structurile secundare, terțiare sau cuaternare, catenele se depliază și devin întinse, fără o organizare spațială specifică. Agenții denaturanți pot fi de natură fizică sau chimică. Dintre agenții fizici,un rol denaturant asupra proteinelor îl au
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pot fi de natură fizică sau chimică. Dintre agenții fizici,un rol denaturant asupra proteinelor îl au în căldura radiațiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenții chimici: sărurile metalelor grele, acizii concentrați, bazele concentrate, acetona, alcoolul, detergenții. Prin denaturare se modifică și proprietățile proteinelor: pierderea activității biologice, diminuarea solubilității, creșterea activității optice. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă în funcție de natura și intensitatea agentului denaturant. 4.3.7. Proprietăți imunologice Datorită structurii spațiale complexe proteinele posedă un grad mare de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
proteinelor îl au în căldura radiațiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenții chimici: sărurile metalelor grele, acizii concentrați, bazele concentrate, acetona, alcoolul, detergenții. Prin denaturare se modifică și proprietățile proteinelor: pierderea activității biologice, diminuarea solubilității, creșterea activității optice. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă în funcție de natura și intensitatea agentului denaturant. 4.3.7. Proprietăți imunologice Datorită structurii spațiale complexe proteinele posedă un grad mare de specificitate reflectat în proprietățile biochimice specifice care se manifestă prin funcțiile diferite pe care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de ionii electrolitului. Proteina deshidratată se aglomerează și precipită fără a-și modifica structura spațială. După îndepărtarea electrolitului proteina se dizolvă. Precipitarea ireversibilă se produce în prezența sărurilor de metale grele, a acizilor concentrați, etc caz în care se produce denaturarea proteinei cu modificarea structurii spațiale. Reacțiile de precipitare sunt folosite în analizele biochimice pentru deproteinizarea soluțiilor, operație denumită defecare. Coagularea Sub acțiunea căldurii proteinele precipită ireversibil, caz în care se produce o denaturare a structurii secundare și terțiare datorită ruperii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
concentrați, etc caz în care se produce denaturarea proteinei cu modificarea structurii spațiale. Reacțiile de precipitare sunt folosite în analizele biochimice pentru deproteinizarea soluțiilor, operație denumită defecare. Coagularea Sub acțiunea căldurii proteinele precipită ireversibil, caz în care se produce o denaturare a structurii secundare și terțiare datorită ruperii legăturilor de H intercatenare. 4.3.8.3. Hidroliza proteinelor Proteinele hidrolizează chimic sau enzimatic cu eliberare de peptide sau aminoacizi. Hidroliza enzimatică decurge sub acțiunea catalitică a enzimelor proteolitice. În timpul digestiei, enzimele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
50% din proteinele animale. Au un conținut ridicat de glicocol, hidroxiprolină, hidroxilizină. Colagenele sunt insolubile în apă și rezistente la acțiunea enzimelor proteolitice. Prin fierbere cu apa se transformă în gelatină, solubilă în apă: în acest caz are loc o denaturare a proteinei cu ruperea legăturilor interși intra-catenare care stabilizează structura spațială. Sub acțiunea taninurilor și a sărurilor de crom, colagenele din piele se transformă în substanțe rezistente la acțiunea microorganismelor, proprietate folosită la tăbăcirea pielii. Elastinele sunt proteinele fibrilare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ușor disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este labilă, aceasta se poate degrada fie la nivelul hemului cu oxidarea fierului fie prin denaturarea globinei. Derivații hemoglobinei cu Fe3+ se numesc hemine; prin oxidarea fierului hemoglobina nu mai poate fixa oxigenul și își pierde funcția respiratorie. În cazul intoxicațiilor cu nitroderivați azotiți, azotați sau amine aromatice, în sânge apare methemoglobina care conține Fe3+ și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
factori. Reacțiile reversibile de precipitare în care proteinele precipitate nu suferă transformări profunde și de aceea pot fi readuse în stare de soluție. Reacții ireversibile de precipitare în aceste reacții, proteinele suferă transformări profunde. În acest caz are loc o denaturare a proteinei, astfel încât odată precipitată, nu mai poate fi readusă în stare de soluție. Reactivi: sulfat de amoniu solid, acid acetic 1 %, clorură de sodiu solidă, hidroxid de sodiu 30 %, acetat de plumb 0,5 %, sulfat de cupru 1 %, acid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de albumine, care se găsesc încă în soluție. În filtrat se adaugă sulfat de amoniu solid până la saturație, când precipită albuminele. 4.4.1.2. Reacții ireversibile de precipitare Precipitarea prin căldură Proteinele precipită la cald și se denaturează. Mecanismul denaturării termice este legat de restructurarea moleculei proteice. Un rol important în coagularea proteinelor îl joacă prezența sărurilor neutre și concentrația în ioni de hidrogen. Coagularea cea mai completă și cea mai rapidă se produce la punctul izoelectric, adică la un
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
din care este alcătuită o proteină se află într-o conformație α-helix. Să se indice: a) nivelurile de organizare care sunt implicate în structura de ansamblu a acestei proteine b) natura legăturilor care participă la această structură c) dacă prin denaturare ireversibilă proteina respectivă își modifică masa moleculară. 14. Pe baza datelor cunoscute referitoare la structura proteinelor, să se completeze următorul tabel: Niveluri de organizare Denumire Tipuri de legături caracteristice Reprezentarea grafică a conformației fiecărui nivel Morfologia moleculelor 15. Se dă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
structură circulară helicoidală, simplă sau dublă. ADN mitocondrial conține informația genetică necesară pentru biosinteza unor proteine mitocondriale. În unele virusuri ș-a identificat și ADN monocatenar. Lungimea macromoleculei ADN este proporțională cu complexitatea organismului, mai ales la bacterii și virusuri. Denaturarea și renaturarea ADN. Hibridarea Structura helicoidală a ADN nu se menține în orice condiții; prin încălzirea acestuia la 800 900C în soluție salină fiziologică are loc o denaturare ca rezultat al ruperii legăturilor de H intercaternare cu desfacerea spiralei în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ADN este proporțională cu complexitatea organismului, mai ales la bacterii și virusuri. Denaturarea și renaturarea ADN. Hibridarea Structura helicoidală a ADN nu se menține în orice condiții; prin încălzirea acestuia la 800 900C în soluție salină fiziologică are loc o denaturare ca rezultat al ruperii legăturilor de H intercaternare cu desfacerea spiralei în cele 2 lanțuri monocatenare. La aceasta temperatură numită de tranziție lanțurile sunt desfăcute în proporție de 50%; peste temperatura de tranziție spirala este desfăcută complet. Prin răcirea treptată
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care din ARN. 3. Să se indice structura chimică a secvenței de nucleotide ce conține C-A-G, precum și a secvenței corespunzătoare din catena replică de ADN. Precizați bazele complementare unite prin 3 legături de hidrogen. 4. Arătați ce este procesul de denaturare a ADN și indicați condițiile în care aceasta se poate renatura și hibrida. 5. Să se stabilească structura chimică a secvenței de nucleotide dintr-un fragment de ARNm sintetizat pe o catenă de ADN ce are o secvență în baze
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]