379 matches
-
sulfat x MOLIBDEN (VI) - molibdat de amoniu x - molibdat de sodiu x FLUOR - fluorură de potasiu x - fluorură de sodiu x 3. Aminoacizi - L-alanină x - L-arginină x - acid L-aspartic x - L-citrulină x - L-cisteină x - cistină x - L-histidină x - acid L-glutamic x - L-glutamină x - glicină x - L-izoleucină x - L-leucină x - L-lizină x - acetat de L-lizină x - L-metionină x - L-ornitină x - L-fenilalanină x - L-prolină x - L-treonină x - L-triptofan x - L-tirozină
NORME din 14 iunie 2002 (*actualizate*) privind alimentele cu destinaţie nutriţională specială. In: EUR-Lex () [Corola-website/Law/146807_a_148136]
-
sau descrescând cantitatea totală de componente ale sistemului tampon. Cele două forme de hemoglobină, oxihemoglobina și oxihemoglobinat, constituie al doilea sistem tampon major al sângelui și țesuturilor. Capacitatea lor de tamponare este determinată de reactivitatea grupului imidazolic al resturilor de histidină întâlnite la ambele forme. Sistemul tampon poate fi reprezentat prin reacția: În plămâni, unde pO2 este mare, predomină cantitativ oxihemoglobina în raport cu oxihemoglobinatul și sângele tinde să devină mai acid.În țesuturile periferice unde pO2 este relativ mică predomină oxihemoglobinatul de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
-NH2) care cu apa formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera protoni prin ionizarea grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic, cărora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizată, le conferă un caracter acid pronunțat și un grad ridicat de solubilitate în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
aminoacizii constituienți, aceștia fiind apoi folosiți pentru biosinteza proteinelor animale proprii sau a altor substanțe importante. Aminoacizii care nu pot fi sintetizați de către organismul animal, dar sunt indispensabili acestuia, se numesc aminoacizi esențiali: valina, leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina, metionina, lizina, histidina și triptofanul. Ceilalți aminoacizi proteinogeni sunt considerați neesențiali (glicocolul, alanina, serina, cisteina, arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic și glutamic) întrucât fiind sintetizați de către organismul animal,pot lipsi din hrană. Importanța aminoacizilor esențiali pentru dezvoltarea organismului animal este cu atât mai
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Aminoacizii formează prin decarboxilare amine primare: În organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care decurge sub acțiunea decarboxilazelor cu formare de amine biogene, substanțe cu puternică activitate fiziologică. Dintre aminele biogene menționăm tiramina, histamina, triptamina obținute prin decarboxilarea tirozinei, histidinei și respectiv triptofanului: În mod asemănător acidul aspartic se transformă în betaalanină, acidul glutamic în acid gama aminoabutiric, cisteina în cisteamină: În timpul proceselor de putrefacție a substanțelor proteice ornitina se transformă în putresceină, iar lisina în cadaverină, ambele amine fiind
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
componenți, în ordinea în care se leagă, începând cu aminoacidul care are gruparea amino intactă, la care se adaugă terminația "il" și terminând cu aminoacidul care are gruparea carboxil liberă, care își păstrează denumirea intactă. Exemplu: glicil-cisteinil alanil leucil treonil histidina sau cu simboluri: H2N Gli Cis Ala Leu Tre His COOH. Unor peptide li se mai atribuie și denumiri empirice, uzuale. 4.2.3. Răspândire Peptidele sunt răspândite atât în regnul vegetal, cât și în cel animal. În organismul animal
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu S, nu coagulează, iar pepsina nu le hidrolizează. Sub formă de nucleoproteine se găsesc în celulele spermatice ale peștilor. Histonele sunt proteine animale puțin mai complexe decât protaminele. Au caracter bazic datorită prezenței în cantitate mare a argininei, lizinei, histidinei. Histonele sunt solubile în H2SO4 diluat și pot fi hidrolizate de 208 pepsină. La încălzire coagulează. Se găsesc libere în leucocite sau asociate cu acizii nucleici în nucleul unor celule glandulare, eritrocite. 4.3.9.2. Proteine fibrilare (Scleroproteine) Aceste
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
eliberarea O2 are loc în vasele capilare din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de fier, orientată dedesubtul planului tetrapirolic: În structura HbO2, fierul nu mai leagă molecula de histidină prin intermediul apei, ci direct cu O2. Oxihemoglobina participă și la reglarea pHlui sanguin prin sistemele tampon pe care le formează cu oxihemoglobinați de Na sau K: b)Reacția cu oxidul de carbon Hemoglobina poate fixa și oxid de carbon printr-
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
acționează asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, -OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează simultan, una asupra hidroxilului ribozei, cealaltă asupra radicalului fosforic, producând scindarea legăturii esterofosforice din moleculă. Apoenzimă + Coenzimă = Holoenzimă Enzimele cu structură binară, prezintă de obicei doi centri activi: unul situat în fragmentul proteic (situsul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
derivă de la hem și este legată de proteină prin două legături tioter între grupările vinil ale hemului și două resturi de 267 cisteină aparținând proteinei. De asemenea, se stabilesc legături coordinative între fierul din nucleul porfirinic și azotul imidazolic al histidinei din structura proteinei. Citocromul "a" are și o cuproproteină, iar citocromul a3 se numește citocromoxidază având potențialul cel mai electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sau descrescând cantitatea totală de componente ale sistemului tampon. Cele două forme de hemoglobină, oxihemoglobina și oxihemoglobinat, constituie al doilea sistem tampon major al sângelui și țesuturilor. Capacitatea lor de tamponare este determinată de reactivitatea grupului imidazolic al resturilor de histidină întâlnite la ambele forme. Sistemul tampon poate fi reprezentat prin reacția: Oxihemoglobină În plămâni, unde este mare, predomină cantitativ oxihemoglobina în raport cu oxihemoglobinatul și sângele tinde să devină mai acid.În țesuturile periferice unde pO2 este relativ mică predomină oxihemoglobinatul de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
-NH2) care cu apa formează legături de hidrogen, ceea ce le mărește gradul de solubilitate. Cisteina și tirozina pot elibera protoni prin ionizarea grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția * a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
grupărilor -SH și -OH, trecand în formele anionice corespunzătoare. c) aminoacizii cu radicali ionizați pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Acești aminoacizi au radicalii încărcați pozitiv datorită grupării amino din poziția * a lizinei, grupării guanidină a argininei și grupării imidazol a histidinei, grupări care favorizează creșterea solubilității în apă. d) aminoacizi cu radicali ionizați negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic, cărora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizată, le conferă un caracter acid pronunțat și un grad ridicat de solubilitate în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
aminoacizii constituienți, aceștia fiind apoi folosiți pentru biosinteza proteinelor animale proprii sau a altor substanțe importante. Aminoacizii care nu pot fi sintetizați de către organismul animal, dar sunt indispensabili acestuia, se numesc aminoacizi esențiali: valina, leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina, metionina, lizina, histidina și triptofanul. Ceilalți aminoacizi proteinogeni sunt considerați neesențiali (glicocolul, alanina, serina, cisteina, arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic și glutamic) întrucât fiind sintetizați de către organismul animal,pot lipsi din hrană. Importanța aminoacizilor esențiali pentru dezvoltarea organismului animal este cu atât mai
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
formează prin decarboxilare amine primare: În organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care decurge sub acțiunea decarboxilazelor cu formare de amine biogene, substanțe cu puternică activitate fiziologică. Dintre aminele biogene menționăm tiramina, 122 histamina, triptamina obținute prin decarboxilarea tirozinei, histidinei și respectiv triptofanului: În mod asemănător acidul aspartic se transformă în betaalanină, acidul glutamic în acid gama-aminoabutiric, cisteina în cisteamină: În timpul proceselor de putrefacție a substanțelor proteice ornitina se transformă în putresceină, iar lisina în cadaverină, ambele amine fiind foarte
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
componenți, în ordinea în care se leagă, începând cu aminoacidul care are gruparea amino intactă, la care se adaugă terminația "il" și terminând cu aminoacidul care are gruparea carboxil liberă, care își păstrează denumirea intactă. Exemplu: glicil-cisteinil alanil leucil treonil histidina sau cu simboluri: H2N Gli Cis Ala Leu Tre His COOH. Unor peptide li se mai atribuie și denumiri empirice, uzuale. 4.2.3. Răspândire Peptidele sunt răspândite atât în regnul vegetal, cât și în cel animal. În organismul animal
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu S, nu coagulează, iar pepsina nu le hidrolizează. Sub formă de nucleoproteine se găsesc în celulele spermatice ale peștilor. Histonele sunt proteine animale puțin mai complexe decât protaminele. Au caracter bazic datorită prezenței în cantitate mare a argininei, lizinei, histidinei. Histonele sunt solubile în H2SO4 diluat și pot fi hidrolizate de pepsină. La încălzire coagulează. Se găsesc libere în leucocite sau asociate cu acizii nucleici în nucleul unor celule glandulare, eritrocite. 4.3.9.2. Proteine fibrilare (Scleroproteine) Aceste proteine
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui plan se face indirect prin intermediul unei molecule de apă. Celelalte două legături ionice se stabilesc între grupările carboxil și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
O2 are loc în vasele capilare din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de fier, orientată dedesubtul planului tetrapirolic: F În structura HbO2, fierul nu mai leagă molecula de histidină prin intermediul apei, ci direct cu O2. Oxihemoglobina participă și la reglarea pH146 lui sanguin prin sistemele tampon pe care le formează cu oxihemoglobinați de Na sau K: b)Reacția cu oxidul de carbon Hemoglobina poate fixa și oxid de carbon
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se indice: a) direcția de migrare a acestor aminoacizi b) structurile lor ionizate la pHi c) valorile aproximative ale zonei de pHi pentru fiecare din aminoacizii menționați. 12. Prin hidroliza unei pentapeptide s-au obținut următorii aminoacizi: acid aspartic, lizină, histidină, cisteină, treonină. Să se stabilească structura chimică a acestei pentapeptide pe baza secvenței date de aminoacizi și să se denumească pentapeptida respectivă. 13. Catena polipeptidică din care este alcătuită o proteină se află într-o conformație α-helix. Să se indice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
asupra substratului fixat, facilitând reacția chimică. În general, acțiunea catalitică a enzimelor holoproteice se datorește anumitor grupări funcționale libere, așezate la suprafața moleculei (COO-, 180 OH, -NH2, -SH) și care aparțin aminoacizilor care formează situsul catalitic, de obicei serina, cisteina, histidina, tirozina și lizina. De exemplu, situsul activ al ribonuclazei, proteină cu 124 aminoacizi în moleculă, cuprinde cinci aminoacizi bazici care fixează și activează molecula de ARN; Situsul catalitic este format din resturi de histidină (pozițiile 12 și 119) care acționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]