347 matches
-
se introduce într-un recipient cu dop șlefuit și se încălzește pe baia de apă la +32...+35°C, până la obținerea unei emulsii fluide, omogene. 5.4.2. Metode de control a eficacității pasteurizării materiei prime Se realizează prin proba peroxidazei, care permite controlul pasteurizării înalte, efectuată la temperaturi de peste +85°C. Principiul metodei: peroxidaza din lapte descompune apa oxigenată, în apă și oxigen atomic. Aparatură și reactivi: pipete gradate (de 1 și de 5 cm3); benzidină (soluție alcoolică 4%); acid
Controlul şi expertiza calităţii laptelui şi a produselor lactate by Marius Giorigi Usturoi () [Corola-publishinghouse/Science/682_a_1311]
-
apă la +32...+35°C, până la obținerea unei emulsii fluide, omogene. 5.4.2. Metode de control a eficacității pasteurizării materiei prime Se realizează prin proba peroxidazei, care permite controlul pasteurizării înalte, efectuată la temperaturi de peste +85°C. Principiul metodei: peroxidaza din lapte descompune apa oxigenată, în apă și oxigen atomic. Aparatură și reactivi: pipete gradate (de 1 și de 5 cm3); benzidină (soluție alcoolică 4%); acid acetic (soluție 5%); apă oxigenată (soluție 3%). Mod de lucru: într-o eprubetă se
Controlul şi expertiza calităţii laptelui şi a produselor lactate by Marius Giorigi Usturoi () [Corola-publishinghouse/Science/682_a_1311]
-
și aminoacizii (histidina, arginina, tirozina, prolina, lizina, triptofan, acid asparagic, acid glutamic etc.) care totalizeaza 40-60%, lipide simple și complexe (20-40%), glucide, acizi nucleici (AND si ARN), vitamine(C, E, K), enzime hidrolizante sau sintetizante (invertaza, oxidaze, catalaza, fenoloxidaza, citocromoxidaza, peroxidaza, fosfataza) precum și pigmenții asimilatori verzi, clorofila (6 9%) și galbeni, carotenoizi (2 4%). Raportul clorofila a/b =3/1, iar clorofila a+b/cartenoizi=4/1. Dintre elementele minerale predomină Mg, Fe, Mn, Cu, Zn care intră în structura unor
BIOFIZICA by Servilia Oancea () [Corola-publishinghouse/Science/533_a_1006]
-
punctaj tabelul 1.5. Numărul probei Caracteristici senzoriale Punctaj acordat Observații Fișa individuală de analiză senzorială a produselor de legume și fructe prin metoda scării de punctaj tabelul 1.6. Numărul probei Caracteristici senzoriale Punctaj acordat Observații 23 Determinarea activității peroxidazei Principiul metodei -punerea în evidență a peroxidazei se face cu ajutorul unei soluții de quaiacol. Mod de lucru Se cântăresc 10g produs, se adăuga 30ml H2O distilata, se filtrează proba, se iau 2 ml filtrat, se adăuga 1ml apă oxigenata 0
Lucrări practice by Steluţa Radu () [Corola-publishinghouse/Science/567_a_934]
-
senzoriale Punctaj acordat Observații Fișa individuală de analiză senzorială a produselor de legume și fructe prin metoda scării de punctaj tabelul 1.6. Numărul probei Caracteristici senzoriale Punctaj acordat Observații 23 Determinarea activității peroxidazei Principiul metodei -punerea în evidență a peroxidazei se face cu ajutorul unei soluții de quaiacol. Mod de lucru Se cântăresc 10g produs, se adăuga 30ml H2O distilata, se filtrează proba, se iau 2 ml filtrat, se adăuga 1ml apă oxigenata 0,3% și 1 ml soluție de quaiacol
Lucrări practice by Steluţa Radu () [Corola-publishinghouse/Science/567_a_934]
-
mari de contact pe care o oferă. În acest caz procesul nu este controlat de difuzie, iar viteza de imobilizare nu depinde de mărimea fibrelor. Poli(alcoolul vinilic) funcționalizat sub formă de fibre a fost utilizat la imobilizarea invertazei [35], peroxidazei [36] și altor enzime [37-39]. Fibrele ultrafine din poli(acrilonitril) funcționalizat [40,41] au fost, de asemenea, eficiente la imobilizarea ionică a enzimelor. Invertaza (β-D-fructofuranozid-fructohidrolaza) este o enzimă ce catalizează reacția de hidroliză a zaharozei în glucoză și fructoză. Dat
Imobilizarea enzimelor pe schimbatori de ioni acrilici. In: (Co)polimeri reticulaţi obţinuti prin polimerizare în suspensie by Ion Bunia () [Corola-publishinghouse/Science/743_a_1455]
-
2.10. Eozinofil din mucoasa intestinala de cal. În dreapta un fragment de plasmocit ( După Cheville, 1976Ă Granulele mari sunt constituite dintr-o proteină bazica majoră (MBPĂ situată central și la periferie proteine cationice eozinofile (ECPĂ, un complex proteic (EDN-EPXĂ și peroxidaza eozinofilică (EPDĂ (Tabel 2.6Ă. MBP - proteină bazica majoră - este bogată în arginina. Ar fi responsabilă de liza celulelor epiteliului traheal în fenomenele de astm. ECP - proteină cationica eozinofila - este o ribonucleaza cu afinitate pentru Zn. Complexul EDN-EPX este o
PROBLEME DE PATOLOGIE GENERALĂ by IOAN PAUL () [Corola-publishinghouse/Science/91479_a_92289]
-
liza celulelor epiteliului traheal în fenomenele de astm. ECP - proteină cationica eozinofila - este o ribonucleaza cu afinitate pentru Zn. Complexul EDN-EPX este o ribonucleaza de 50-100 ori mai activă decât ECP. Ar avea efect asupra celulelor tecii lui Schwann. EPD - peroxidaza eozinofilică - este situată la periferia granulațiilor, în asociație cu ionii de clor și apa oxigenata. Este un complex toxic eficient în bolile parazitare și tumorale. IOAN PAUL74 Tabel 2.6 Componenții granulelor eozinofile și rolul lor Nr. crt. Enzime Acțiuni
PROBLEME DE PATOLOGIE GENERALĂ by IOAN PAUL () [Corola-publishinghouse/Science/91479_a_92289]
-
pH optim, sensibilitate la temperatură, sensibilitate față de inhibitori, diferențe în gama de substraturi etc.). Principalele sisteme enzimatice analizate pentru diferențierea soiurilor de viță de vie sunt: oxido-reductaze: - malatdehidrogenaza (E.C.1.1.1.37); - catechol oxidaza (E.C.1.10.3.1); - peroxidaza (E.C.1.11.1.7). + transferaze - glutamat oxaloacetat transaminaza (E.C.2.6.1.1). + hidrolaze - carboxil esteraza (E.C. 3.1.1.1); - fosfataza acida (E.C. 3.1.3.2). 3.1.2. EVIDENȚIEREA DIVERSITĂȚII BIOCHIMICE PRIN ANALIZA ENZIMELOR Sistemele enzimatice
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
variațiile factorilor de mediu pot fi utilizate ca markeri izoenzimatici. În acest fel numărul markerilor disponibili scade foarte mult și se restricționează gradul de polimorfism și diferențiere ce ar putea fi evidențiat cu ajutorul acestor markeri (Parfit, 1989; Walker ș.a., 1992). Peroxidaza, transelectronază (enzimă transportoare de electroni) face parte împreună cu catalaza din grupa hidroperoxidazelor, clasa oxidoreductazelor. Oxidoreductazele, prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H.
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
oxidoreductazelor. Oxidoreductazele, prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F.
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
prima clasă de enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
enzime din sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
sistemul de clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
clasificare a U.I.B. (Uniunea Internațională de Biochimie) sunt enzime care participă la reacțiile de oxidoreducere biologică (G.H. Weill, 1994). Izoenzimele peroxidazice includ o grupă mare de enzime specifice ca: NAD peroxidază; NADP peroxidază; acid gras peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza, E.C.1
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
peroxidază; citocrom peroxidază; glutation peroxidază și o grupă de enzime nespecifice, izolate din diferite surse, cu nomenclatura sistemică “donor de hidrogen: H2O2-oxidoreductaza” și codul E.C.1.11.1.7. sau “donor: peroxid de hidrogen oxidoreductaza” (I.F. Dumitru și colab., 1981). Peroxidaza (donor: H2O2-oxidoreductaza, E.C.1.11.1.7.) se găsește atât în regnul vegetal cât și animal, este distribuită în mitocondrii, peroxizomi și catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici, cum sunt: fenoli și amine aromatice, hidrochinone, în special derivați
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
cum sunt: fenoli și amine aromatice, hidrochinone, în special derivați ai benzidinei. În particular, pot fi menționați: o-crezolul; guiacolul; pirogalolul; acidul homovanilinic; p-hidrochinona; o- sau p-fenildiamina; leucomalachitul verde; 2,6-diclorfenol indofenolul redus; 4-4’-diaminodifenil amina, benzidina, o-tolidina. Deoarece peroxidazele degradează apa oxigenată care rezultă în procesul metabolic se consideră că are un rol protector pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
indofenolul redus; 4-4’-diaminodifenil amina, benzidina, o-tolidina. Deoarece peroxidazele degradează apa oxigenată care rezultă în procesul metabolic se consideră că are un rol protector pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina IX care conține Fe3+ și o componentă de natură glicoproteică. Din punct de vedere structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
pentru celula vie. De asemenea, cu puține excepții, catalizează dehidrogenarea unui număr mare de compuși organici. Peroxidaza este o glicoproteidă, deoarece este alcătuită din prohemina IX care conține Fe3+ și o componentă de natură glicoproteică. Din punct de vedere structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte neproteică ce poartă denumirea de grupare prostetică. Ca și în cazul citocromilor și catalazei, gruparea prostetică este una porfirinică. Legătura dintre apo-enzima peroxidazei și
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
structural peroxidaza este considerată o enzimă heminică, fiind alcătuită dintr-o parte proteică numită apo-enzimă și o parte neproteică ce poartă denumirea de grupare prostetică. Ca și în cazul citocromilor și catalazei, gruparea prostetică este una porfirinică. Legătura dintre apo-enzima peroxidazei și gruparea porfirinică este o legătură trainică, de tip covalent, asemănătoare legăturii dintre hem și globină din hemoglobină sau clorofilă. Gruparea prostetică a acestei enzime se deosebește de gruparea prostetică (hem) a hemoglobinei prin faptul că cele 4 nuclee pirolice
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
faptul că cele 4 nuclee pirolice nu se leagă coordinativ de un atom de fier, aflat în starea de oxidare bivalentă Fe2+, ci de un atom de fier aflat în stare de oxidare superioară Fe3+ (M. Șerban și colab., 1993). Peroxidaza prezintă importanță pentru istoricul biochimiei, în special al enzimologiei, deoarece pentru prima dată a fost observat mecanismul de alcătuire al unei enzime, mecanism care se referă la formarea intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
Șerban și colab., 1993). Peroxidaza prezintă importanță pentru istoricul biochimiei, în special al enzimologiei, deoarece pentru prima dată a fost observat mecanismul de alcătuire al unei enzime, mecanism care se referă la formarea intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
intermediară a complexului enzimă-substrat (E-S). Importanța peroxidazei constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate peroxidaze folosesc ca donor de hidrogen pentru reducerea H2O2 diferite substraturi: NADH: peroxid de hidrogen reductaza (E.C.1.11.1.1.) este o flavoproteină ce conține FAD și catalizează reacția în care H2O2
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
constă în faptul că degradează H2O2, deșeu metabolic cu acțiune puternic oxidantă, care ar acționa distructiv asupra diverșilor metaboliți celulari. Se poate concluziona că are rol de protector antioxidant. Există însă și peroxidaze care acționează asemeni oxidazelor sau monooxigenazelor. Celelate peroxidaze folosesc ca donor de hidrogen pentru reducerea H2O2 diferite substraturi: NADH: peroxid de hidrogen reductaza (E.C.1.11.1.1.) este o flavoproteină ce conține FAD și catalizează reacția în care H2O2 poate fi înlocuită cu chinone, fericianură etc. NADPH
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]
-
E.C.1.11.1.4., denumită triptofan 2,3-dehidrogenaza, în urma aprofundăarii studiului a fost transferată în subclasa 1.13.11 și are codul E.C.1.13.11.11. ferocitocrom: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.1.11.1.5.) sau citocrom peroxidaza este o hemoproteină care catalizează reacția. Reacții similare au fost catalizate de : + iodura: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.1.11.1.8.) + glutation: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.11.1.9.) + clorură: peroxid de hidrogen oxidoreductaza (E.C.11.1.10
A M P E L O G R A F I E M E T O D E ? I M E T O D O L O G I I D E D E S C R I E R E ? I R E C U N O A ? T E R E A S O I U R I L O R D E V I ? ? D E V I E by Doina DAMIAN, Liliana ROTARU, Ancu?a NECHITA, Costic? SAVIN () [Corola-publishinghouse/Science/83089_a_84414]