871 matches
-
lipide, vitamine). După rolul biologic al acestora deosebim: proteine enzimatice, de transport, de rezervă, contractile, cu rol de protecție, cu rol hormonal, cu rol structural. Proteinele enzimatice constitue cea mai numeroasă și importantă grupă de proteine cu rol de a cataliza procesele biologice, fiecare proces biologic fiind catalizat de o anumită enzimă. Nu există proces biologic care să se desfășoare în afara activității catalice a proteinelor 4.1. Aminoacizii Aminoacizii reprezintă unitatea structurală de bază a proteinelor. Alături de glucide și lipide, aminoacizii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
deosebim: proteine enzimatice, de transport, de rezervă, contractile, cu rol de protecție, cu rol hormonal, cu rol structural. Proteinele enzimatice constitue cea mai numeroasă și importantă grupă de proteine cu rol de a cataliza procesele biologice, fiecare proces biologic fiind catalizat de o anumită enzimă. Nu există proces biologic care să se desfășoare în afara activității catalice a proteinelor 4.1. Aminoacizii Aminoacizii reprezintă unitatea structurală de bază a proteinelor. Alături de glucide și lipide, aminoacizii, respectiv proteinele alcătuiesc componentele fundamentale ale celulei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
acțiunii hidrolitice a endonucleazelor b) localizarea acțiunii hidrolitice a exonucleazelor c) denumirea generică a produșilor rezultați prin acțiunea enzimelor indicate la punctele a) și b). CAPITOLUL 6 ENZIME Enzimele sunt biocatalizatori specifici de natură proteică, produși de celulele vii, care catalizează transformările chimice din organism, având rol fundamental în reglarea proceselor metabolice. 6.1. Noțiuni generale Reacțiile metabolice de degradare și biosinteză catalizate de enzime se desfășoară în celula vie în condiții blânde de temperatură, presiune și pH. Reacțiile catalizate de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a) și b). CAPITOLUL 6 ENZIME Enzimele sunt biocatalizatori specifici de natură proteică, produși de celulele vii, care catalizează transformările chimice din organism, având rol fundamental în reglarea proceselor metabolice. 6.1. Noțiuni generale Reacțiile metabolice de degradare și biosinteză catalizate de enzime se desfășoară în celula vie în condiții blânde de temperatură, presiune și pH. Reacțiile catalizate de enzime se numesc reacții enzimatice, iar substanța care este transformată printr-o reacție catalizată enzimatic se numește substrat. Numărul enzimelor este foarte
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care catalizează transformările chimice din organism, având rol fundamental în reglarea proceselor metabolice. 6.1. Noțiuni generale Reacțiile metabolice de degradare și biosinteză catalizate de enzime se desfășoară în celula vie în condiții blânde de temperatură, presiune și pH. Reacțiile catalizate de enzime se numesc reacții enzimatice, iar substanța care este transformată printr-o reacție catalizată enzimatic se numește substrat. Numărul enzimelor este foarte mare, astfel că pentru fiecare substanță organică naturală există cel puțin o enzimă care să catalizeze, fie
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Reacțiile catalizate de enzime se numesc reacții enzimatice, iar substanța care este transformată printr-o reacție catalizată enzimatic se numește substrat. Numărul enzimelor este foarte mare, astfel că pentru fiecare substanță organică naturală există cel puțin o enzimă care să catalizeze, fie reacția de sinteză a acesteia, fie transformarea ei. În majoritatea proceselor metabolice enzima care participă la sintetizarea substanței este diferită de enzima care catalizează degradarea acesteia. Cunoașterea proceselor enzimatice are o mare importanță practică, cu aplicații din cele mai
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mare, astfel că pentru fiecare substanță organică naturală există cel puțin o enzimă care să catalizeze, fie reacția de sinteză a acesteia, fie transformarea ei. În majoritatea proceselor metabolice enzima care participă la sintetizarea substanței este diferită de enzima care catalizează degradarea acesteia. Cunoașterea proceselor enzimatice are o mare importanță practică, cu aplicații din cele mai variate. Majoritatea bolilor la animale și plante se pot explica la nivelul reacțiilor enzimatice. Enzimele sunt acelea care realizează efectiv metabolizarea substanțelor din organism și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de enzimă. În cazul în care partea neproteică este puternic legată de enzimă și nedisociabilă, ea se numește grupare prostetică, iar enzima în ansamblu se comportă, în acest caz ca o heteroproteină. Astfel, în cazul flavinenzimelor, coenzima este strâns legată
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
unor enzime în timpul dializei. În procesul enzimatic apoenzima fixează substratul, iar coenzima desăvârșește reacția chimică. Apoenzima condiționează și natura reacției efectuată de coenzimă. Coenzima poate fi comună mai multor enzime. Astfel transaminazele și decarboxilazele au aceeași coenzimă, piridoxal fosfatul și catalizează transformarea aceluiași substrat aminoacidul; deosebirea de reacție e legată de existența a două apoenzime diferite. Coenzima participă direct la mecanismul unor procese enzimatice (transport de hidrogen, de electroni, de grupări chimice). Coenzimele sunt formate din diferite substanțe organice cu molecule
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat este imprimată unei enzime de componenta sa proteică apoenzima. Specificitatea de acțiune La enzimele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
respectiv determină tipul de reacție chimică care va transforma substratul. Specificitatea stereochimică Moleculele substanțelor organice în marea lor majoritate sunt optic active și prezintă izomerie optică. Enzimele existente în organismele vii prezintă specificitate optică sau stereospecifică în sensul că vor cataliza transformarea unui singur izomer optic al substratului. Aceasta deoarece substratul este fixat de trei grupări ale centrului activ al enzimei prin intermediul a trei din cei patru substituienți de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de la atomul de carbon asimetric, cu schimbarea configurației acestuia, fapt care face ca antipodul optic să nu mai corespundă poziției centrilor activi și deci să nu mai poată fi transformat de enzimă. Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Așa de exemplu, lactat dehidrogenaza din țesutul muscular catalizează oxidarea acidului L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
L lactic la acid piruvic; aceeași enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimă izolată din microorganisme acționează asupra acidului D lactic. Un caz special al specificității stereospecifice este specificitatea anomerică; în acest caz enzimele vor cataliza transformarea numai a unuia din anomerii ozelor; α glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor αglicozidice, * glicozidazele vor cataliza scindarea legăturilor *glicozidice. 6.4. Mecanismul de acțiune al enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzimelor În cadrul proceselor biochimice, enzimele acționează după același mecanism ca și catalizatorii anorganici. În general, catalizatorii sunt substanțe chimice cu o structură bine definită, care în cantități foarte mici, participă efectiv în unele etape ale 182 procesului pe care îl catalizează și se regenerează la sfârșitul acestuia; între catalizator și substanța cu care reacționează nu există raporturi stoechiometrice. Într-o reacție catalizată are loc o creștere a vitezei acesteia, datorită scăderii energiei de activare a procesului dat. Energia de activare reprezintă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pentru care energia de activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activare este mult mai mică. Astfel pentru hidroliza zaharozei la 370C într-un anumit interval de timp este necesară o concentrație de ioni de hidrogen (H+) de 107 ori mai mare decât în cazul aceleeași reacții catalizată de invertază. Enzimele catalizează numai reacțiile termodinamic posibile, reacții care decurg în sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare: Prin creșterea concentrației de acid succinic, acidul malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]