8,529 matches
-
înlocuirea atomilor de hidrogen din amoniac cu radicali alchil, ele pot fi: Amine primare - din molecula de amoniac se înlocuiește un singur atom de hidrogen. Amine secundare - Din molecula de amoniac se înlocuiesc doi atomi de hidrogen. Amine terțiare - Din molecula de amoniac se înlocuiesc toți trei atomii de hidrogen. În locul hidrogenilor din molecula de amoniac se vor lega radicali. În funcție de tipul acestora, aminele pot fi: Amine alifatice - Radicalul (sau radicalii) care se leagă de atomul de azot este unul alchil
Amină () [Corola-website/Science/303815_a_305144]
-
primare - din molecula de amoniac se înlocuiește un singur atom de hidrogen. Amine secundare - Din molecula de amoniac se înlocuiesc doi atomi de hidrogen. Amine terțiare - Din molecula de amoniac se înlocuiesc toți trei atomii de hidrogen. În locul hidrogenilor din molecula de amoniac se vor lega radicali. În funcție de tipul acestora, aminele pot fi: Amine alifatice - Radicalul (sau radicalii) care se leagă de atomul de azot este unul alchil. Amine aromatice - Radicalul (sau radicalii) care se leagă de atomul de azot este
Amină () [Corola-website/Science/303815_a_305144]
-
aromatice - Radicalul (sau radicalii) care se leagă de atomul de azot este unul aril. Amine mixte - Radicalii care se leagă de atomul de azot sunt o parte alchil și alta aril. Toate aminele prezentate anterior sunt monoamine, însemnând că în moleculă există doar o singură grupare -NH. Poliaminele au două sau mai multe grupări în moleculă. Aminele se denumesc folosind denumirea radicalilor corespunzători urmați de cuvântul "amină". Radicalii sunt denumiți în ordine alfabetică, iar numărul de grupe amino este evidențiat prin
Amină () [Corola-website/Science/303815_a_305144]
-
mixte - Radicalii care se leagă de atomul de azot sunt o parte alchil și alta aril. Toate aminele prezentate anterior sunt monoamine, însemnând că în moleculă există doar o singură grupare -NH. Poliaminele au două sau mai multe grupări în moleculă. Aminele se denumesc folosind denumirea radicalilor corespunzători urmați de cuvântul "amină". Radicalii sunt denumiți în ordine alfabetică, iar numărul de grupe amino este evidențiat prin prefixele "di", "tri". Legăturile de hidrogen influențează semnificativ proprietățile aminelor primare și secundare, ca și
Amină () [Corola-website/Science/303815_a_305144]
-
își sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începând cu procesul de transcripție și terminând cu procesul de translație. Procesul deși similar, este diferit în funcție de celulă: eucariotă sau procariotă. Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
include multe etape, sinteza începând cu procesul de transcripție și terminând cu procesul de translație. Procesul deși similar, este diferit în funcție de celulă: eucariotă sau procariotă. Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
celulă: eucariotă sau procariotă. Procesul de transcripție necesită prezența unei singure molecule de ADN dublu catenar, numit ADN „șablon”, moleculă care intră în procesul de „inițiere”. Aici acționează enzima ARN polimeraza, enzimă care se leagă de o anumită regiune din molecula de ADN, regiune (denumită promoter), de unde va începe transcripția. Pe măsură ce ARN polimeraza se leagă de promoter, lanțurile de ADN vor începe sa se desfacă. Următorul proces în care intră ADN este procesul de elongație (alungire a catenei). Pe măsură ce ARN polimeraza
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
ajunge la circa 20 aminoacizi la procariote, mult mai puțin la eucariote. În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape: Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
eucariote. În timpul translației ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinteza proteinelor.Acest proces este divizat în 3 etape: Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
este divizat în 3 etape: Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de transfer), să se lege de o moleculă de ARn m, proces însoțit de prezența unui anticodon. Pe măsură ce ribozomul migrează de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dată) o altă moleculă de ARNt este atașată ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, iar aminoacidul care este atașat de acesta este legat de ARNt secundar, care îl leagă de o altă moleculă de aminoacid. Translația continuă pe măsură ce lanțul de aminoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secvență formată din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnalează sfîrșitul lanțului proteic. Chiar după termminarea translației lanțurile proteice pot suferi
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteine Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducând la formarea de "agregate moleculare". Atunci când are loc ruperea acestor valențe reziduale ar
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin așa numitele valențe reziduale, ducând la formarea de "agregate moleculare". Atunci când are loc ruperea acestor valențe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietăților fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiți solvenți, proteinele se pot izola, identifica și separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafața macromoleculelor și moleculele solventului. La suprafața macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă. De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
avind în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH și -COOH libere care nu sunt implicate în legăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
prin acest lucru contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH și -COOH libere care nu sunt implicate în legăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
nu sunt implicate în legăturile peptidice. Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
mulți aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
comportă ca baze slabe. Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția ei întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H). Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H, proteina devine neutră deoarece
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
întâlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H). Prin acidulare echilibrul reacției se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentrație a H, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică și cea carboxilică sunt la fel de disociate și deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluție amfiioni, H, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluția unei proteine conține anioni și cationi în proporție egală poarta denumirea de punct izoelectric, se
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
poate fi reversibilă sau ireversibilă. Precipitarea reversibilă se poate produce sub acțiunea soluțiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar și în prezența unor dizolvanți organici miscibili cu apa în orice proporție, cum sunt de exemplu acetona și alcoolul. În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de către diferiți ioni este data de seria liofilă a lui Hofmeister . Dacă anionul rămîne același, puterea de precipitare a cationilor scade în următoarea
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
un comportament diferit față de proteine, în soluții diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluții concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluțiile sărurilor alcaline de diferite concentrații se folosesc pentru precipitarea fracționată a proteinelor din amestecuri. În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc și modificarea structurii moleculare. De regulă se produce la adăugarea de soluții ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe), a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluțiilor concentrate de alcool sau
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]
-
N-terminus). Responsabile de proprietățile chimice sunt aceleași grupări carboxil și amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin și diferiții radicali grefați pe scheletul proteinei. Datorită existenței anumitor aminoacizi în molecula proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula proteinei dar și grupările funcționale libere sunt responsabile de reacțiile de culoare. După cum s-a văzut mai sus lanțurile peptidice sunt formate de grupările carboxil și aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de
Proteină () [Corola-website/Science/303840_a_305169]