871 matches
-
conformație spațială se modifică prin fixarea modulatorilor. Enzimele "cheie" prezintă următoarele caracteristici: -au rol de factori limitanți într-un proces; -acționează independent la începutul sau la sfârșitul secvenței metaboloce; controlează reacțiile ireversibile și sunt în echilibru cu alte enzime care catalizează reacțiile în sens invers; -sunt situate în puncte metabolice nodale, unde se exercită un control multiplu; -posedă proprietăți alosterice, fiind implicate în procesele de retroinhibiție (feed-back). Inhibiția alosterică are un rol important de reglare metabolică și conform lucrărilor lui Iacob
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Un caz special al inhibiției alosterice îl reprezintă inhibiția prin produs final sau retroinhibiție (feed-back). În cadrul proceselor metabolice, transformările biochimice constau întro secvență de reacții, prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
prin care un produs inițial A se transformă în produs final F, fiecare reacție fiind catalizată de o anumită enzimă. Creșterea concentrației peste anumite limite a produsului final F în celule, determină printr-un mecanism alosteric inhibiția enzimei E1 care catalizează prima reacție din secvența metabolică. Inhibiția enzimei E1 are ca efect oprirea întregului proces A.... F până la restabilirea prin mecanisme biochimice sau fiziologice ale concentrației normale de produs. Inhibarea prin intermediul produsului final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
F își reia cursul normal. Inhibiția prin produșii finali de reacție este întâlnită în toate etapele de biosinteză a compușilor biologic activi. Astfel, se cunosc numeroase cazuri în care produșii finali ai unei căi de biosinteză inhibă activitatea enzimei care catalizează prima reacție; de exemplu CTP inhibă aspartat transcarbanilaza; triptofanul inhibă antranilat sintetaza, izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cazuri în care produșii finali ai unei căi de biosinteză inhibă activitatea enzimei care catalizează prima reacție; de exemplu CTP inhibă aspartat transcarbanilaza; triptofanul inhibă antranilat sintetaza, izoleucina inhibă treonin dezaminaza. Izoenzime Izoenzimele reprezintă forme multiple ale aceleași enzime care catalizează aceeași reacție enzimatică dar care diferă într-o anumită măsură, prin structura componenței proteice. Izoenzimele se deosebesc prin structura primară a catenelor polipeptidice, deci prin secvențializarea aminoacizilor și printr-o serie de proprietăți fizico-chimice: pH optim, mobilitatea în câmpul electroforetic
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
LDH2. 6.6. Prezentarea principalelor clase de enzime Actuala nomenclatură și clasificare a enzimelor a fost propusă de Comisia de enzimologie a Uniunii Internaționale de (1961) care a stabilit ca numele enzimelor să se formeze după reacția chimică ce o catalizează ca principal criteriu, precum și după natura substratului asupra căruia acționează. Sunt 6 clase de enzime diferențiate după mecanismele de reacție: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze și ligaze; subclasele acestora se referă la natura grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
grupării chimice supuse acțiunii enzimei. Fiecare enzimă este reprezentată de un cod format din 4 cifre care corespund clasei, subclasei, subsubclasei și numărului de ordine, cod care este precedat de abrevierea EC(“Enzyme Comission”). 6.6.1.Oxidoreductaze Aceste enzime catalizează reacțiile de oxidoreducere din organismul viu în care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în formă chinonică: Reacția de transfer a hidrogenului de la un substrat la altul în acest caz se poate schematiza astfel: Enzime care au drept coenzimă NAD+ și NADP+ sunt următoarele : Glicerofosfat dehidrogenaza enzimă prezentă în celulele animale și vegetale ce catalizează dehidrogenarea substratului în felul următor: Ca factori activatori enzimatici sunt ionii de Mg2+ sau Mn2+, iar reacția de dehidrogenare este urmată de o decarboxilare. Enzimle flavinice ce conțin drept coenzime derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe care-i cedează altui acceptor decât oxigenul. Enzimele flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor decât oxigenul) și aerobe, când acceptorul de electroni este oxigenul. Transelectronazele anaerobe se mai numesc și citocromi. Citocromii sunt cromoproteide
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
numește citocromoxidază având potențialul cel mai electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se formează apa și se eliberează energie. 6.6.1.3. Oxidazele-sunt enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii pentru a forma apa: O astfel de enzimă care încheie lanțul respirator, este citocromoxidaza din mitocondrii, o hemoproteină care conține în moleculă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fenolaze), uricazei și ascorbat oxidazei. Fenoloxidazele transportă electronii direct pe oxigenul molecular, cu formare de apă, iar difenolii și alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată (H2O2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și alți peroxizi care se formează în reacțiile de oxidoreducere aerobe și care,fiind oxidanți puternici sunt toxici pentru organism. H2O2 poate oxida neenzimatic o serie de substanțe cu funcții vitale pentru celulă, transformându-le în substanțe inactive.În reacțiile catalizate de peroxidaze și catalaze, apa oxigenată are rol de acceptor de hidrogen(protoni + electroni): În cazul peroxidazelor donorul de hidrogen poate fi orice substanță, care prin potențialul său redox funcționează ca donor față de H2O2: În cazul catalazelor apa oxigenată funcționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
ca donor față de H2O2: În cazul catalazelor apa oxigenată funcționează ca donor de hidrogen: Oxigenul eliberat este utilizat de celulele vii și contribuie și la mărirea presiunii în oxigen a țesuturilor. 6.6.2.Transferaze Numite și enzime de transport, catalizează transferul unor grupări chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: Grupările chimice transferate sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sunt diferite ca structură chimică: grupări cu un atom de carbon, grupări cu azot, cu fosfor, cu sulf. Coenzimele transferazelor sunt și ele diferite în funcție de reacția de transfer catalizată. Principalele transferaze sunt: 6.6.2.1. Metiltransferazele sunt enzime care catalizează transferul grupării metil de pe un substrat donor pe altul acceptor, conform reacției: Substanțe donore de grupări metilice pot fi colina, metionina, betainele. Aceste substanțe au gruparea metilică legată de un atom de azot sau sulf care nu posedă un potențial
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
există o metiltransferază specifică în funcție de substanțele donatoare și acceptoare care, folosesc ca agent de metilare principal metionina sub formă de adenozil-metionină. Ca exemplu putem da următoarele reacții cu adenozil metionină drept donor: 6.6.2.2.Aciltransferazele sunt enzime care catalizează reacțiile de transfer ale radicalului acil și au drept coenzimă "coenzima A" . În structura coenzimei A intră: tioetanolamină, acid pantotenic fosforilat și adenozin 3',5'-difosfat. Partea activă a coenzimei A este gruparea tiol (-SH) din tioetanolamină, din care cauză
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
care participă, glicoziltransferazele au drept coenzimă UDP (uridindifosfatul) care formează derivați activați UDPglicozil: În continuare, UDP G poate reacționa cu o altă moleculă de oză, realizându-se astfel biosinteza oligoși poliglucidelor: Reacția, întâlnită în procesul de biosinteză al glicogenului este catalizată de gluco-1 fosfat uridiltransferaza. La degradarea glicogenului participă o glicoziltransferază numită fosforilază (*-1,4 glucan ortofosfat glicoziltransferaza) care catalizează transferul unui rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu o altă moleculă de oză, realizându-se astfel biosinteza oligoși poliglucidelor: Reacția, întâlnită în procesul de biosinteză al glicogenului este catalizată de gluco-1 fosfat uridiltransferaza. La degradarea glicogenului participă o glicoziltransferază numită fosforilază (*-1,4 glucan ortofosfat glicoziltransferaza) care catalizează transferul unui rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este catalizată de gluco-1 fosfat uridiltransferaza. La degradarea glicogenului participă o glicoziltransferază numită fosforilază (*-1,4 glucan ortofosfat glicoziltransferaza) care catalizează transferul unui rest de glucoză de pe glicogen cu formare de G-1-P. 6.6.2.4.Aminotransferaze (transaminaze) Aceste enzime catalizează reacțiile de transfer ale grupării amino ( În urma transaminării rezultă un nou aminoacid și un nou cetoacid. Coenzimele aminotransferazelor sunt derivați ai vitaminei B6: piridoxalfosfatul și piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic), iar
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
piridoxaminfosfatul. Donori de grupări amino sunt diferiți aminoacizi (glicocol, alanina, acidul aspartic, acidul glutamic), iar acceptori sunt cetoacizii piruvic, oxalilacetic, * cetoglutaric. Cele mai importante reacții de transaminare din organismul animal sunt cele dintre acidul glutamic și cetoacizii piruvic și oxalilacetic, catalizate de glutamat piruvat transaminaza (GPT) și respectiv glutamat oxaloacetat transaminaza (GOT), enzime cu valoare de diagnostic în unele afecțiuni, mai ales hepatice. Reacțiile de transaminare sunt deosebit de importante pentru organismul animal, deoarece prin intermediul acestora sunt biosintetizați aminoacizii proprii din * cetoacizii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]