4,306 matches
-
indică celulei unde se află genele și controlează cât de frecvent sunt ele copiate. Copia de ARN făcută după o genă este apoi trecută printr-o structură numită ribozom, care traduce secvența de nucleotide din ARN în secvența corectă de aminoacizi și leagă acești aminoacizi laolaltă, producând un lanț complet de proteină. Noua proteină se strânge apoi în forma ei activă. Procesul de traducere a informației din limbajul ADN în limbajul aminoacizilor se numește "translație". Dacă secvența nucleotidelor dintr-o genă
Introducere în genetică () [Corola-website/Science/317336_a_318665]
-
află genele și controlează cât de frecvent sunt ele copiate. Copia de ARN făcută după o genă este apoi trecută printr-o structură numită ribozom, care traduce secvența de nucleotide din ARN în secvența corectă de aminoacizi și leagă acești aminoacizi laolaltă, producând un lanț complet de proteină. Noua proteină se strânge apoi în forma ei activă. Procesul de traducere a informației din limbajul ADN în limbajul aminoacizilor se numește "translație". Dacă secvența nucleotidelor dintr-o genă se schimbă, secvența aminoacizilor
Introducere în genetică () [Corola-website/Science/317336_a_318665]
-
secvența de nucleotide din ARN în secvența corectă de aminoacizi și leagă acești aminoacizi laolaltă, producând un lanț complet de proteină. Noua proteină se strânge apoi în forma ei activă. Procesul de traducere a informației din limbajul ADN în limbajul aminoacizilor se numește "translație". Dacă secvența nucleotidelor dintr-o genă se schimbă, secvența aminoacizilor din proteina pe care o produce se poate schimba și ea; dacă o parte dintr-o genă e îndepărtată, proteina produsă va fi mai scurtă și ar
Introducere în genetică () [Corola-website/Science/317336_a_318665]
-
aminoacizi laolaltă, producând un lanț complet de proteină. Noua proteină se strânge apoi în forma ei activă. Procesul de traducere a informației din limbajul ADN în limbajul aminoacizilor se numește "translație". Dacă secvența nucleotidelor dintr-o genă se schimbă, secvența aminoacizilor din proteina pe care o produce se poate schimba și ea; dacă o parte dintr-o genă e îndepărtată, proteina produsă va fi mai scurtă și ar putea să nu mai funcționeze. Acesta este motivul pentru care alele diferite ale
Introducere în genetică () [Corola-website/Science/317336_a_318665]
-
5 . 5. 1 Proprietăți farmacodinamice Alfa tireotropina ( hormon de stimulare tiroidiană uman recombinant ) este un heterodimer glicoproteinic produs prin tehnologia ADN- ului recombinant . Acesta conține două subunități legate necovalent . ADN- ul codifică producerea unei subunități alfa de 92 radicali de aminoacizi , care conține două legături glicozilate de azot și o subunitate beta de 118 radicali , care conține o legătură glicozilată de azot . Aceasta are proprietăți biochimice similare Hormonului de Stimulare Tiroidiană uman ( TSH ) . Legarea alfa tireotropinei de receptorii TSH la nivelul
Ro_1059 () [Corola-website/Science/291818_a_293147]
-
și Macleod au împărțit banii cu ei. Insulina a fost primul hormon sintetizat complet în laborator, în 1966 de către americanul Michael Katsoyannis și cercetători chinezi. Insulina este un hormon, ce este compus din 2 lanțuri peptidice, formate din 20 - 30 aminoacizi, unite între ele prin 2 legături bisulfidice. Moleculele de insulină sunt asemănătoare la mamifere, astfel încât mulți bolnavi de diabet sunt tratați cu insulină extrasă de la porci. Aceste molecule tind să formeze dimeri în soluție. Insulina este o proteină mică cu
Insulină () [Corola-website/Science/307326_a_308655]
-
Forma activă circulantă este probabil monomerul. Insulina este sintetizată în insulele lui Langerhans, pancreas, de către celulele-beta. Sinteza acesteia cuprinde câteva etape: Insulina, ca și alte proteine secretorii, este sintetizată sub forma unui precursor, pre-pro-insulină.Segmentul N-terminal, pre, cu 23 aminoacizi, peptidul semnal hidrofob are rolul de a conduce polipeptidul născând în cisternele reticulului endoplasmatic unde este îndepărtat. Proinsulina, polipeptid cu 86 resturi aminoacidice, cuprinde lanțurile A și B ale moleculei virtuale de insulină legate prin punți disulfurice. Capătul N-terminal
Insulină () [Corola-website/Science/307326_a_308655]
-
ficat, prin două mecanisme: Insulina participă la sinteza acizilor grași în ficat, stimulând lipogeneza. Aceasta de asemenea poate inhiba descompunerea lipidelor din țesutul adipos, prin inhibarea lipazei intracelulare. Insulina are un rol important în sinteza proteinelor, prin creșterea transportului de aminoacizi în cadrul celulelor. Poate astfel accelera sinteza proteinelor în cadrul mușchilor. Concentrația normală de glucoză în sângele omului trebuie să se mențină între 70 și 110 mg/dl. Dacă concentrația este mai mică de 70 mg/dl, atunci este hipoglicemie. Dacă concentrația
Insulină () [Corola-website/Science/307326_a_308655]
-
analgezice și imunostimulatoare. Ciuperca este denumită și „carne vegetală”, prin conținutul ei ridicat în proteine (7,0 - 41,5 % s.u.), de hidrați de carbon (16,7- 81,8 % s.u.) de săruri minerale (0,1-1,0 % s.u.), în aminoacizi, în diferite minerale (potasiu, fosfor, siliciu, seleniu) și prin faptul că nu conține amidon și sodiu precum cantități reduse de grăsimi (1,0-6,9%). Astfel poate fi recomandată în alimentația diabeticilor, în combaterea anemiilor, a stărilor de oboseală și ca
Păstrăv de fag () [Corola-website/Science/337313_a_338642]
-
grăsimi (1,0-6,9%). Astfel poate fi recomandată în alimentația diabeticilor, în combaterea anemiilor, a stărilor de oboseală și ca mineralizant. Structura proteinelor este asemănătoare cu cea din cazeina laptelui, albumina din ou, gliadina din grâu, fiind alcătuite din aceeași aminoacizi esențiali. Valoarea ei nutritivă este dată astfel prin conținutul ridicat în proteine, de asemenea de conținutul lor ridicat în aminoacizi indispensabili pentru organismele vii (aici: acidul aspartic). Mai departe, buretele este bogat în vitamine din complexul B, ca de exemplu
Păstrăv de fag () [Corola-website/Science/337313_a_338642]
-
mineralizant. Structura proteinelor este asemănătoare cu cea din cazeina laptelui, albumina din ou, gliadina din grâu, fiind alcătuite din aceeași aminoacizi esențiali. Valoarea ei nutritivă este dată astfel prin conținutul ridicat în proteine, de asemenea de conținutul lor ridicat în aminoacizi indispensabili pentru organismele vii (aici: acidul aspartic). Mai departe, buretele este bogat în vitamine din complexul B, ca de exemplu (tiamină (B1), riboflavină (B2), niacină (B3), acid pantotenic (B5) , biotină (B7), iar conținutul în vitaminele A, D, K și parțial
Păstrăv de fag () [Corola-website/Science/337313_a_338642]
-
HIV- 1 . Efavirenz este un inhibitor necompetitiv al reverstranscriptazei ( RT ) HIV- 1 și nu inhibă semnificativ RT HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz în culturile celulare corespund la o schimbare a leucinei cu izoleucină în poziția 100 ( L1001 , rezistență de
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
mai mare ) și a lizinei cu asparagina în poziția 103 ( K103N , rezistență de 18- 33 ori mai mare ) . O scădere a susceptibilității de peste 100 ori a fost observată la tulpinile HIV care prezentau substituție K103N asociată cu alte substituții de aminoacizi la nivelul RT . K 103N a fost cea mai frecvent observată substituție în RT în cazul tulpinilor izolate de la pacienți care au prezentat un rebound semnificativ a încărcăturii virale în timpul studiilor clinice cu efavirenz în asociere cu indinavir sau zidovudină
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
cu eșec virusologic . De asemenea au fost observate substituții în pozițiile 98 , 100 , 101 , 108 , 138 , 188 , 190 sau 225 , dar acestea au o frecvență mai redusă și de cele mai multe ori apar doar în combinație cu K103N . Tipul substituțiilor de aminoacizi la nivelul RT asociate cu rezistența la efavirenz , a fost independent de alte medicamente antiretrovirale folosite în asociație cu efavirenz . 21 Rezistență încrucișată : profilurile rezistenței încrucișate la efavirenz , nevirapină și delavirdină , în culturi celulare au demonstrat că substituția K103N conferă
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 1 . Efavirenz este un inhibitor necompetitiv al reverstranscriptazei ( RT ) HIV- 1 și nu inhibă semnificativ RT HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz în culturile celulare corespund la o schimbare a leucinei cu izoleucină în poziția 100 ( L1001 , rezistență de
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
mai mare ) și a lizinei cu asparagina în poziția 103 ( K103N , rezistență de 18- 33 ori mai mare ) . O scădere a susceptibilității de peste 100 ori a fost observată la tulpinile HIV care prezentau substituție K103N asociată cu alte substituții de aminoacizi la nivelul RT . K 103N a fost cea mai frecvent observată substituție în RT în cazul tulpinilor izolate de la pacienți care au prezentat un rebound semnificativ a încărcăturii virale în timpul studiilor clinice cu efavirenz în asociere cu indinavir sau zidovudină
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
cu eșec virusologic . De asemenea au fost observate substituții în pozițiile 98 , 100 , 101 , 108 , 138 , 188 , 190 sau 225 , dar acestea au o frecvență mai redusă și de cele mai multe ori apar doar în combinație cu K103N . Tipul substituțiilor de aminoacizi la nivelul RT asociate cu rezistența la efavirenz , a fost independent de alte medicamente antiretrovirale folosite în asociație cu efavirenz . 46 Rezistență încrucișată : profilurile rezistenței încrucișate la efavirenz , nevirapină și delavirdină , în culturi celulare au demonstrat că substituția K103N conferă
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 1 . Efavirenz este un inhibitor necompetitiv al reverstranscriptazei ( RT ) HIV- 1 și nu inhibă semnificativ RT HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz în culturile celulare corespund la o schimbare a leucinei cu izoleucină în poziția 100 ( L1001 , rezistență de
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
mai mare ) și a lizinei cu asparagina în poziția 103 ( K103N , rezistență de 18- 33 ori mai mare ) . O scădere a susceptibilității de peste 100 ori a fost observată la tulpinile HIV care prezentau substituție K103N asociată cu alte substituții de aminoacizi la nivelul RT . K 103N a fost cea mai frecvent observată substituție în RT în cazul tulpinilor izolate de la pacienți care au prezentat un rebound semnificativ a încărcăturii virale în timpul studiilor clinice cu efavirenz în asociere cu indinavir sau zidovudină
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
cu eșec virusologic . De asemenea au fost observate substituții în pozițiile 98 , 100 , 101 , 108 , 138 , 188 , 190 sau 225 , dar acestea au o frecvență mai redusă și de cele mai multe ori apar doar în combinație cu K103N . Tipul substituțiilor de aminoacizi la nivelul RT asociate cu rezistența la efavirenz , a fost independent de alte medicamente antiretrovirale folosite în asociație cu efavirenz . 71 Rezistență încrucișată : profilurile rezistenței încrucișate la efavirenz , nevirapină și delavirdină , în culturi celulare au demonstrat că substituția K103N conferă
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 1 . Efavirenz este un inhibitor necompetitiv al reverstranscriptazei ( RT ) HIV- 1 și nu inhibă semnificativ RT HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]
-
HIV- 2 sau polimerazele celulare ADN ( α , β , γ sau δ ) . Rezistență : potența efavirenz în culturi celulare față de tulpini virale cu substituții de aminoacizi în pozițiile 48 , 108 , 179 , 181 sau 236 în RT sau față de tulpini cu substituții de aminoacizi la nivelul proteazei a fost similară cu cea observată față de tulpinile virale sălbatice . Substituțiile unice care determină cea mai mare rezistență față de efavirenz în culturile celulare corespund la o schimbare a leucinei cu izoleucină în poziția 100 ( L1001 , rezistență de
Ro_993 () [Corola-website/Science/291752_a_293081]