KorAP: Find »[drukola/base=imunoglobulină & drukola/pos=noun]« with Poliqarp

<1 ...34 35 36 ...95 >

2,359 matches

Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353

singură unitate (k) λ-γ-γ-λ (k), în molecula de imunoglobulină M această unitate se repetă de cinci ori. Lanțurile grele sunt unice în structura unei clase, astfel că, formula moleculară a lui imunoglobuline G poate fi γ2k2 sau γ2λ2, a unei imunoglobuline A poate fi α2k2 α2λ2. Cele două tipuri ușoare de lanțuri și cele cinci de lanțuri grele diferă între ele prin structura primară a aminoacizilor. În funcție de structura lanțurilor „H” și „L”, imunoglobulinele se împart în clase și subclase (definite de

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
G poate fi γ2k2 sau γ2λ2, a unei imunoglobuline A poate fi α2k2 α2λ2. Cele două tipuri ușoare de lanțuri și cele cinci de lanțuri grele diferă între ele prin structura primară a aminoacizilor. În funcție de structura lanțurilor „H” și „L”, imunoglobulinele se împart în clase și subclase (definite de structura lanțului „H”), în tipuri și subtipuri (definite de structura lanțului „L”) și în grupe și subgrupe (definite de structura regimurilor variabile din lanțurile „H” și „L”). Atât lanțurile „H” cât și

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
de structura regimurilor variabile din lanțurile „H” și „L”). Atât lanțurile „H” cât și cele „L” au în structura lor două feluri de regiuni: unele variabiale (V) și altele constante (C), în privința secvenței aminoacizilor ce le compun. 1.3 Heterogenitatea imunoglobulinelor • O primă cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea izotopică - determinată de existența claselor, subclaselor tipurilor amintite mai sus. Astfel, fiecare individ aparținând speciei umane posedă cinci clase de imunoglobuline, la rândul lor, fiecare din clase prezintă două forme, după cum

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
H” și „L”). Atât lanțurile „H” cât și cele „L” au în structura lor două feluri de regiuni: unele variabiale (V) și altele constante (C), în privința secvenței aminoacizilor ce le compun. 1.3 Heterogenitatea imunoglobulinelor • O primă cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea izotopică - determinată de existența claselor, subclaselor tipurilor amintite mai sus. Astfel, fiecare individ aparținând speciei umane posedă cinci clase de imunoglobuline, la rândul lor, fiecare din clase prezintă două forme, după cum în compoziția lor intră lanțul „L

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
C), în privința secvenței aminoacizilor ce le compun. 1.3 Heterogenitatea imunoglobulinelor • O primă cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea izotopică - determinată de existența claselor, subclaselor tipurilor amintite mai sus. Astfel, fiecare individ aparținând speciei umane posedă cinci clase de imunoglobuline, la rândul lor, fiecare din clase prezintă două forme, după cum în compoziția lor intră lanțul „L” de tip Kappa sau Lambda. Se poate calcula că, există la om 20 de reprezentanți diferiți de imunoglobuline, care constituie această specificitate izotopică. • O

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
speciei umane posedă cinci clase de imunoglobuline, la rândul lor, fiecare din clase prezintă două forme, după cum în compoziția lor intră lanțul „L” de tip Kappa sau Lambda. Se poate calcula că, există la om 20 de reprezentanți diferiți de imunoglobuline, care constituie această specificitate izotopică. • O a doua cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea alotipică dată de secvența aminoacizilor în regiunile constante ale lanțurilor „L” și „H”, heterogenitate care este determinată genetic. La imunoglobulinele umane markerii alotipici au fost

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
clase prezintă două forme, după cum în compoziția lor intră lanțul „L” de tip Kappa sau Lambda. Se poate calcula că, există la om 20 de reprezentanți diferiți de imunoglobuline, care constituie această specificitate izotopică. • O a doua cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea alotipică dată de secvența aminoacizilor în regiunile constante ale lanțurilor „L” și „H”, heterogenitate care este determinată genetic. La imunoglobulinele umane markerii alotipici au fost descriși pe lanțul ușor (Inv) și greu (Gm) care sunt trnsmiși independent

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
20 de reprezentanți diferiți de imunoglobuline, care constituie această specificitate izotopică. • O a doua cauză a heterogenității imunoglobulinelor o constituie specificitatea alotipică dată de secvența aminoacizilor în regiunile constante ale lanțurilor „L” și „H”, heterogenitate care este determinată genetic. La imunoglobulinele umane markerii alotipici au fost descriși pe lanțul ușor (Inv) și greu (Gm) care sunt trnsmiși independent. Sistemul Inv a fost identificat pe lanțul Kappa și se diferențiază printr-o unică substituție în poziția 191 în grupul Inv1 (leucină) și

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
lambda există variații a aminoacizilor din poziția 154 și 191. Sistemul Gm a fost descris pe lanțurile grele, având 25 de variante identificate, localizate, cu 3 excepții (Gm3, Gm4, Gm17) exclusiv în regiunea Fc. • O a treia cauză a heterogenității imunoglobulinelor este reprezentată de specificitatea idiotipică - caracteristică pentru un singur fel de anticorp, obținut de la un singur individ dintr-o specie dată. Specificitatea idiotipică este determinată e o particularitate structurală a stresului de combinare sau a unei regiuni imediat adiacente, caracteristică

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
un singur fel de anticorp, obținut de la un singur individ dintr-o specie dată. Specificitatea idiotipică este determinată e o particularitate structurală a stresului de combinare sau a unei regiuni imediat adiacente, caracteristică pentru fiecare individ. Imunizarea animalelor cu o imunoglobulină mielomotoasă umană produce un anticorp care, absorbit cu imunoglobulină normală, reacționează specific cu imunoglobulina mielomotoasă utilizată la imunizare. Anticorpii sunt dirijați față de determinanți antigenici individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
individ dintr-o specie dată. Specificitatea idiotipică este determinată e o particularitate structurală a stresului de combinare sau a unei regiuni imediat adiacente, caracteristică pentru fiecare individ. Imunizarea animalelor cu o imunoglobulină mielomotoasă umană produce un anticorp care, absorbit cu imunoglobulină normală, reacționează specific cu imunoglobulina mielomotoasă utilizată la imunizare. Anticorpii sunt dirijați față de determinanți antigenici individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită la imunizare au fost denumiți anticorpi antiidiotip. Anticorpii dirijați

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
Specificitatea idiotipică este determinată e o particularitate structurală a stresului de combinare sau a unei regiuni imediat adiacente, caracteristică pentru fiecare individ. Imunizarea animalelor cu o imunoglobulină mielomotoasă umană produce un anticorp care, absorbit cu imunoglobulină normală, reacționează specific cu imunoglobulina mielomotoasă utilizată la imunizare. Anticorpii sunt dirijați față de determinanți antigenici individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită la imunizare au fost denumiți anticorpi antiidiotip. Anticorpii dirijați față de un determinant antigenic oarecare

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
o imunoglobulină mielomotoasă umană produce un anticorp care, absorbit cu imunoglobulină normală, reacționează specific cu imunoglobulina mielomotoasă utilizată la imunizare. Anticorpii sunt dirijați față de determinanți antigenici individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită la imunizare au fost denumiți anticorpi antiidiotip. Anticorpii dirijați față de un determinant antigenic oarecare pot aparține la doi izotopi diferiți (exemplu imunoglobulina M și imunoglobulina G), dar poate avea același idiotip, dacă provin dintr-un singur individ. S-a

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
față de determinanți antigenici individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită la imunizare au fost denumiți anticorpi antiidiotip. Anticorpii dirijați față de un determinant antigenic oarecare pot aparține la doi izotopi diferiți (exemplu imunoglobulina M și imunoglobulina G), dar poate avea același idiotip, dacă provin dintr-un singur individ. S-a dovedit recent că, pentru neutralizarea limfocitelor izolate de la pacienți cu leucemie limfatică cronică, se găsesc atât receptori imunoglobulinici M și imunoglobulinici D, ei

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
individuali prezenți în regiunea +-Fab a proteinei mielomotoase. Antianticorpii aparținând aceluiași aliotip ca și imunoglobulina folosită la imunizare au fost denumiți anticorpi antiidiotip. Anticorpii dirijați față de un determinant antigenic oarecare pot aparține la doi izotopi diferiți (exemplu imunoglobulina M și imunoglobulina G), dar poate avea același idiotip, dacă provin dintr-un singur individ. S-a dovedit recent că, pentru neutralizarea limfocitelor izolate de la pacienți cu leucemie limfatică cronică, se găsesc atât receptori imunoglobulinici M și imunoglobulinici D, ei prezentând aceeași specificitate

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
dacă provin dintr-un singur individ. S-a dovedit recent că, pentru neutralizarea limfocitelor izolate de la pacienți cu leucemie limfatică cronică, se găsesc atât receptori imunoglobulinici M și imunoglobulinici D, ei prezentând aceeași specificitate idiotipică. 1.4 Descrierea claselor de imunoglobuline Imunoglobulinele sunt proteine heterogene, în special în raport cu greutatea moleculară. Aceasta se datorează atât diferențelor în structura lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
provin dintr-un singur individ. S-a dovedit recent că, pentru neutralizarea limfocitelor izolate de la pacienți cu leucemie limfatică cronică, se găsesc atât receptori imunoglobulinici M și imunoglobulinici D, ei prezentând aceeași specificitate idiotipică. 1.4 Descrierea claselor de imunoglobuline Imunoglobulinele sunt proteine heterogene, în special în raport cu greutatea moleculară. Aceasta se datorează atât diferențelor în structura lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
receptori imunoglobulinici M și imunoglobulinici D, ei prezentând aceeași specificitate idiotipică. 1.4 Descrierea claselor de imunoglobuline Imunoglobulinele sunt proteine heterogene, în special în raport cu greutatea moleculară. Aceasta se datorează atât diferențelor în structura lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice la om, cu o greutate moleculară de 140 000-150 000 (om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
prezentând aceeași specificitate idiotipică. 1.4 Descrierea claselor de imunoglobuline Imunoglobulinele sunt proteine heterogene, în special în raport cu greutatea moleculară. Aceasta se datorează atât diferențelor în structura lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice la om, cu o greutate moleculară de 140 000-150 000 (om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170 000 daltoni. Imunoglobulinele G sunt sintetizate de

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
imunoglobuline Imunoglobulinele sunt proteine heterogene, în special în raport cu greutatea moleculară. Aceasta se datorează atât diferențelor în structura lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice la om, cu o greutate moleculară de 140 000-150 000 (om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170 000 daltoni. Imunoglobulinele G sunt sintetizate de plasmocitele din măduva hematoformatoare. Lanțurile „L” și „H” sunt

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
lanțului „H”, cât și prezenței formelor polimerice (imunoglobulină A și imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice la om, cu o greutate moleculară de 140 000-150 000 (om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170 000 daltoni. Imunoglobulinele G sunt sintetizate de plasmocitele din măduva hematoformatoare. Lanțurile „L” și „H” sunt unite printr-o singură legătură disulfidică (ca la toate clasele de imunoglobuline), dar numărul de legături disulfidice

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
imunoglobulinăM). 1.4.1 Imunoglobulina „G” (Ig G) - această clasă reprezintă 70-80% din imunoglobulinele serice la om, cu o greutate moleculară de 140 000-150 000 (om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170 000 daltoni. Imunoglobulinele G sunt sintetizate de plasmocitele din măduva hematoformatoare. Lanțurile „L” și „H” sunt unite printr-o singură legătură disulfidică (ca la toate clasele de imunoglobuline), dar numărul de legături disulfidice între cele două lanțuri „H” variază la om în funcție de subclasa

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
om, iepure, șoarece); la păsări imunoglobulina G are o greutate moleculară de 170 000 daltoni. Imunoglobulinele G sunt sintetizate de plasmocitele din măduva hematoformatoare. Lanțurile „L” și „H” sunt unite printr-o singură legătură disulfidică (ca la toate clasele de imunoglobuline), dar numărul de legături disulfidice între cele două lanțuri „H” variază la om în funcție de subclasa respectivă. La iepure, imunoglobulina are o singură legătură disulfidică între lanțurile grele. Această imunoglobulină cuprinde patru subclase cu o structură antigenică distinctă a lanțului „H

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
de plasmocitele din măduva hematoformatoare. Lanțurile „L” și „H” sunt unite printr-o singură legătură disulfidică (ca la toate clasele de imunoglobuline), dar numărul de legături disulfidice între cele două lanțuri „H” variază la om în funcție de subclasa respectivă. La iepure, imunoglobulina are o singură legătură disulfidică între lanțurile grele. Această imunoglobulină cuprinde patru subclase cu o structură antigenică distinctă a lanțului „H”: imunoglobulina G1 (70%); imunoglobulina G2 (16%); imunoglobulina G3 (10%); imunoglobulina G4 (4%). Legăturile sulfidice sunt concentrate în regiunea „balama

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]
unite printr-o singură legătură disulfidică (ca la toate clasele de imunoglobuline), dar numărul de legături disulfidice între cele două lanțuri „H” variază la om în funcție de subclasa respectivă. La iepure, imunoglobulina are o singură legătură disulfidică între lanțurile grele. Această imunoglobulină cuprinde patru subclase cu o structură antigenică distinctă a lanțului „H”: imunoglobulina G1 (70%); imunoglobulina G2 (16%); imunoglobulina G3 (10%); imunoglobulina G4 (4%). Legăturile sulfidice sunt concentrate în regiunea „balama”, flexibilă și susceptibilă la proteoliză. Anticorpii de tip imunoglobuline G

MODIFICĂRI HEMATOLOGICE ŞI BIOCHIMICE ÎN MIELOMUL MULTIPLU (PLASMOCITOM – BOALA KAHLER-RUSTITZKI) by MIHAI BULARDA MOROZAN (2009) [Corola-publishinghouse/Science/91824_a_107353]