3,074 matches
-
prin intermediul a trei centri activi. Prin legarea substratului de centrul activ al enzimei se creează o stare de tensiune moleculară care facilitează reacția biochimică sau orientează favorabil moleculele ce urmează să reacționeze una în raport cu cealaltă. 6.3. Specificitatea enzimelor Activitatea enzimatică se caracterizează printr-o înaltă specificitate. Specificitatea de substrat-se referă la capacitatea enzimelor de a cataliza transformarea unui singur substrat sau a anumitor grupări funcționale și legături chimice. Unele enzime au o specificitate absolută în sensul că ele acționează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
ele acționează numai asupra unui singur substrat. Așa de exemplu, ureaza, arginaza, acționează numai asupra unui singur substrat (ureea, respectiv arginina), catalizând o singură reacție. Când o enzimă catalizează transformarea mai multor substrate înrudite din punct de vedere chimic, specificitatea enzimatică este relativă. Astfel peptidazele catalizează hidroliza legăturii peptidice din proteine și polipeptide, fosfatazele catalizează hidroliza esterilor fosforici ai diferitelor substanțe (glucide, lipide, nucleotide). Chiar și în cadrul specificității relative enzimele preferă anumite legături pe care să le scindeze. Specificitatea de substrat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
sensul stabilirii unui echilibru. Echilibrele termodinamice nu sunt deplasate în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
în prezența catalizatorilor, întrucât, aceștea nu implică schimbări energetice cu mediul înconjurător. Prin participarea enzimelor la reacțiile respective se micșorează energia de activare, iar viteza acesteia crește, făcând posibilă desfășurarea reacțiilor enzimatice cu randamentul necesar, la temperatura organismului animal. Cataliza enzimatică este o cataliză microeterogenă, deoarece enzima participă la reacție sub formă de coloid dispers. Spre deosebire de catalizatorii anorganici, enzimele practic nu se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se consumă în timpul reacției, încât o cantitate extrem de mică de enzimă poate cataliza transformarea unor cantități enorme de substrat. De exemplu, o moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
moleculă de catalază poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă substrat (ES), labil care se scindează și pune
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax; din acest moment, viteza de reacție și KM rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de concentrația substratului se exprimă grafic printr-o hiperbolă. Viteza unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: KM + [S] Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. În acest caz ecuația Michaelis-Menten devine: Rezolvând ecuația se obține relația: Concentrația
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500-800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În această categorie de efectori intră o serie de substanțe de natură organică sau anorganică care stimulează activitatea enzimatică în diferite moduri. În calitate de activatori pot fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-, NO-3, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]