2,311 matches
-
interpreta realitatea enigmatică pornind de la acesta". (11, p. 32) La originile ei "naturale", creației i se rezervă și explicații supranaturale, prin entități ca "destinul", "menirea", "harul", "predestinarea" și altele. Astfel de "forțe" asigură flexibilitatea și rapiditatea gândirii, mobilitatea excitației și inhibiției ca procese nervoase fundamentale, regăsibile în temperament, cum glosează psihologii care nu rup psihicul de corp. Creativitatea este definită alteori prin noutatea și orginalitatea răspunsurilor, a ideilor, soluțiilor, comportamentelor. Prin acești termeni corelăm creativitatea cu timpul și durata. Ce altceva
Modernitate și tradiție in Est by TĂNASE SÂRBU [Corola-publishinghouse/Science/1010_a_2518]
-
către Vest (conform teoriei lui Dussel), sau efectul simbolisticii de reprezentare a Americii, existentă încă în imaginarul colectiv (potrivit lui Kroes). Imaginația europeană inventase o Americă mitică, înainte ca pământul să fie descoperit, sub forma unui tărâm de basm, utopic, fără inhibiții și constrângeri. Astfel, ideea de America a servit drept "un ecran uriaș pentru proiectarea dorințelor care erau nu numai europene, dar și americane 256". Imaginată mai degrabă ca non-europeană decât ca o copie fidelă a Europei, America a oferit întotdeauna
Efectul de bumerang: eseuri despre cultura populară americană a secolul XX by Adina Ciugureanu [Corola-publishinghouse/Science/1423_a_2665]
-
determina constanta Michaelis-Menten, KM, se utilizează funcția de evaluare <Survey>, care permite determinarea și înregistrarea valorilor conductivității în intervalul de timp, 100 200 s și a diferenței lor, ΔY. La finalul lucrării, se vor interpreta și comenta rezultatele obținute. Studiul inhibiției enzimelor de către substraturi utilizând cinetica enzimatică Considerații teoretice Pentru a percepe corect înțelesul titlului acestei lucrări, se va apela la câteva noțiuni, absolut necesare, precum cataliza și catalizatorii. Noțiunea de cataliză a fost introdusă de P. Sabatier în 1899. Cataliza
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
o cataliză omogenă sau heterogenă și catalizatori organici, cum sunt enzimele (biocatalizatori, proteine cu activitate catalitică produse de celulele vii). Enzimele acționează în urma ocupării siturilor active din structura lor, de către substratul specific. Fără enzime, viața organismelor vii nu este posibilă. Inhibiția activității enzimatice, ca urmare a unor cauze diverse, aduce modificări importante metabolismului general al organismului. O singură enzimă participantă la metabolismul intermediar, a cărei activitate enzimatică a fost modificată, poate bloca un întreg mecanism de reacție, antrenând, deseori, acumularea unor
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
de carbon sporesc conductivitatea soluției. În această lucrare se va măsura conductivitatea, mărime care permite determinarea vitezei de hidroliză a ureazei (enzima specifică) prin metabolizarea substratului (ureea), la diferite concentrații de substrat. La concentrații mari de substrat, apare procesul de inhibiție a enzimei de către substrat, care se manifestă prin apariția platoului. 1. Materiale Materialele necesare pentru desfășurarea acestui experiment sunt următoarele: unitate Cobra 3 Chem electrod de conductivitate agitator magnetic bară magnetică balanță suport cu clemă sticlărie: pahare Erlenmeyer de volume
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
pentru a determina și înregistra valorile conductivității la momentele de timp de 100 s și 200 s. Această funcție permite și obținerea diferenței ΔY (conductivitate - mS/cm), pentru fiecare din cele șapte măsurători efectute. Excesul de substanță va conduce la inhibiția reversibilă a enzimelor (viteza de reacție nu va crește odată cu creșterea concentrației, ci va rămâne constantă sau va scădea). Se va trasa graficul vitezelor astfel calculate (exprimate în µS /(cm s)), în funcție de concentrația de uree (exprimată în mmol/L). Din
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
odată cu creșterea concentrației, ci va rămâne constantă sau va scădea). Se va trasa graficul vitezelor astfel calculate (exprimate în µS /(cm s)), în funcție de concentrația de uree (exprimată în mmol/L). Din graficul vitezelor, se va estima concentrația de la care apare inhibiția enzimatică (maximul curbelor) și se va face un comentariu scurt asupra rezultatului obținut. Pentru substratul, uree, viteza de reacție ar trebui să atingă un maxim la o concentrație de aproximativ 70 mmol/L, după care este declanșată inhibiția enzimei de către
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
care apare inhibiția enzimatică (maximul curbelor) și se va face un comentariu scurt asupra rezultatului obținut. Pentru substratul, uree, viteza de reacție ar trebui să atingă un maxim la o concentrație de aproximativ 70 mmol/L, după care este declanșată inhibiția enzimei de către substrat. La finalul lucrării, se vor interpreta și comenta rezultatele obținute. Studiul inactivării (otrăvirii ireversibile) enzimelor prin cinetică enzimatică Considerații teoretice Activitatea enzimelor este inhibată de anumite substanțe, care se numesc inhibitori (efectori care, introduși în reacție, provoacă
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
unele medicamente sau agenții toxici. Inhibitorii pot fi, pe de o parte, substanțe care pot concura cu substratul pentru ocuparea sitului activ, pe de altă parte, substanțe care pot modifica situl activ al unei enzime. Din acest punct de vedere, inhibiția enzimatică poate fi considerată reversibilă, respectiv ireversibilă. Inhibiția reversibilă este de trei tipuri, urmând a fi discutate mai jos. ș Inhibiție competitivă: în acest tip de inhibiție, atât inhibitorul, cât și substratul se leagă la situl activ al enzimei; inhibitorul
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
pe de o parte, substanțe care pot concura cu substratul pentru ocuparea sitului activ, pe de altă parte, substanțe care pot modifica situl activ al unei enzime. Din acest punct de vedere, inhibiția enzimatică poate fi considerată reversibilă, respectiv ireversibilă. Inhibiția reversibilă este de trei tipuri, urmând a fi discutate mai jos. ș Inhibiție competitivă: în acest tip de inhibiție, atât inhibitorul, cât și substratul se leagă la situl activ al enzimei; inhibitorul se leagă doar la enzima liberă; inhibitorul are
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
activ, pe de altă parte, substanțe care pot modifica situl activ al unei enzime. Din acest punct de vedere, inhibiția enzimatică poate fi considerată reversibilă, respectiv ireversibilă. Inhibiția reversibilă este de trei tipuri, urmând a fi discutate mai jos. ș Inhibiție competitivă: în acest tip de inhibiție, atât inhibitorul, cât și substratul se leagă la situl activ al enzimei; inhibitorul se leagă doar la enzima liberă; inhibitorul are, de obicei, o structură foarte asemănătoare cu aceea a substratului (de ex., ATP
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
care pot modifica situl activ al unei enzime. Din acest punct de vedere, inhibiția enzimatică poate fi considerată reversibilă, respectiv ireversibilă. Inhibiția reversibilă este de trei tipuri, urmând a fi discutate mai jos. ș Inhibiție competitivă: în acest tip de inhibiție, atât inhibitorul, cât și substratul se leagă la situl activ al enzimei; inhibitorul se leagă doar la enzima liberă; inhibitorul are, de obicei, o structură foarte asemănătoare cu aceea a substratului (de ex., ATP/AMP sau succinat/malat); inhibitorul reduce
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
enzima liberă; inhibitorul are, de obicei, o structură foarte asemănătoare cu aceea a substratului (de ex., ATP/AMP sau succinat/malat); inhibitorul reduce cantitatea de enzimă care este disponibilă să producă reacția de catalizare, prin formarea complexului enzimă inhibitor; consecințele inhibiției competitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este îndepărtat de către substrat de la situl activ, astfel încât viteza maximă de desfășurare a reacției, vmax, nu se modifică; * pentru atingerea vmax, sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
nu se modifică; * pentru atingerea vmax, sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce la creșterea constantei, KM, cu un factor de reprezintă constanta de disociere a complexului enzimă substrat, cu E notând concentrația enzimei și cu I, concentrația inhibitorului. Inhibiție necompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul se poate lega atât la enzima liberă, cât și la complexul enzimă substrat, inhibând, astfel, formarea produșilor de reacție; consecințele inhibiției necompetitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce la creșterea constantei, KM, cu un factor de reprezintă constanta de disociere a complexului enzimă substrat, cu E notând concentrația enzimei și cu I, concentrația inhibitorului. Inhibiție necompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul se poate lega atât la enzima liberă, cât și la complexul enzimă substrat, inhibând, astfel, formarea produșilor de reacție; consecințele inhibiției necompetitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este legat la enzimă, astfel încât vmax scade
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
enzimă substrat, cu E notând concentrația enzimei și cu I, concentrația inhibitorului. Inhibiție necompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul se poate lega atât la enzima liberă, cât și la complexul enzimă substrat, inhibând, astfel, formarea produșilor de reacție; consecințele inhibiției necompetitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este legat la enzimă, astfel încât vmax scade; * pentru atingerea vmax, sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce la creșterea KM. Inhibiție incompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
inhibând, astfel, formarea produșilor de reacție; consecințele inhibiției necompetitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este legat la enzimă, astfel încât vmax scade; * pentru atingerea vmax, sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce la creșterea KM. Inhibiție incompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul se leagă direct la complexul enzimă substrat; inhibitorul nu trebuie să se lege la situl activ al enzimei; inhibitorul poate să nu prezinte asemănări de structură cu substratul (de ex.: un inhibitor alosteric
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
consecințele inhibiției necompetitive asupra echilibrului reacției sunt: * la concentrații mari de substrat, inhibitorul este legat la enzimă, astfel încât vmax scade; * pentru atingerea vmax, sunt necesare concentrații mari de substrat, ceea ce conduce la creșterea KM. Inhibiție incompetitivă: în acest tip de inhibiție, inhibitorul se leagă direct la complexul enzimă substrat; inhibitorul nu trebuie să se lege la situl activ al enzimei; inhibitorul poate să nu prezinte asemănări de structură cu substratul (de ex.: un inhibitor alosteric); consecințele inhibiției incompetitive asupra echilibrului reacției
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
în acest tip de inhibiție, inhibitorul se leagă direct la complexul enzimă substrat; inhibitorul nu trebuie să se lege la situl activ al enzimei; inhibitorul poate să nu prezinte asemănări de structură cu substratul (de ex.: un inhibitor alosteric); consecințele inhibiției incompetitive asupra echilibrului reacției sunt reducerea vmax, deoarece cantitatea de complex format, ESI, depinde de concentrația inhibitorului. Inhibiția ireversibilă (numită și inactivare) este caracterizată prin dependența efectului reacției enzimatice de concentrația inhibitorului (și de constanta de disociere, KI), având drept urmare
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
lege la situl activ al enzimei; inhibitorul poate să nu prezinte asemănări de structură cu substratul (de ex.: un inhibitor alosteric); consecințele inhibiției incompetitive asupra echilibrului reacției sunt reducerea vmax, deoarece cantitatea de complex format, ESI, depinde de concentrația inhibitorului. Inhibiția ireversibilă (numită și inactivare) este caracterizată prin dependența efectului reacției enzimatice de concentrația inhibitorului (și de constanta de disociere, KI), având drept urmare distrugerea activității enzimei. Studiul inhibiției enzimatice este util, din punctul de vedere al înțelegerii mecanismului de interacțiune a
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
sunt reducerea vmax, deoarece cantitatea de complex format, ESI, depinde de concentrația inhibitorului. Inhibiția ireversibilă (numită și inactivare) este caracterizată prin dependența efectului reacției enzimatice de concentrația inhibitorului (și de constanta de disociere, KI), având drept urmare distrugerea activității enzimei. Studiul inhibiției enzimatice este util, din punctul de vedere al înțelegerii mecanismului de interacțiune a enzimelor cu substraturile lor, al rolului proceselor de inhibiție în reglarea enzimatică, dar și din punctul de vedere al înțelegerii rolului medicamentelor (dacă acestea inhibă reacțiile biochimice
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
efectului reacției enzimatice de concentrația inhibitorului (și de constanta de disociere, KI), având drept urmare distrugerea activității enzimei. Studiul inhibiției enzimatice este util, din punctul de vedere al înțelegerii mecanismului de interacțiune a enzimelor cu substraturile lor, al rolului proceselor de inhibiție în reglarea enzimatică, dar și din punctul de vedere al înțelegerii rolului medicamentelor (dacă acestea inhibă reacțiile biochimice) și al toxinelor biologice. Scopul acestei lucrări de laborator este evidențierea inactivării (inhibiției ireversibile) ureazei (enzima care catalizează reacția de hidroliză a
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
a enzimelor cu substraturile lor, al rolului proceselor de inhibiție în reglarea enzimatică, dar și din punctul de vedere al înțelegerii rolului medicamentelor (dacă acestea inhibă reacțiile biochimice) și al toxinelor biologice. Scopul acestei lucrări de laborator este evidențierea inactivării (inhibiției ireversibile) ureazei (enzima care catalizează reacția de hidroliză a ureei), de către ionii de argint, utilizând metoda măsurării conductivității soluției. În urma acestui proces, substratul (ureea) nu mai poate fi convertit în dioxid de carbon și amoniac. 1. Materiale Materialele folosite pentru
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
mai mulțumit au fost acelea în care l-am simțit absolut sincer pe interlocutorul meu, când l-am simțit că nu joacă un rol, că uită că e în fața camerei, că nu-i pasă de imaginea lui și vorbește fără inhibiții. Cum construiți structura unui film, aveți principii sau modele pe care le urmați? Nu lucrez după un rețetar, fiecare film este altceva. Am libertatea să încerc să găsesc cea mai bună structură intrinsecă a filmului, să-l văd că trăiește
Documentar şi adevăr. Filmul documentar în dialoguri by Lucian Ionică [Corola-publishinghouse/Science/1413_a_2655]
-
A. Nicu, 1971). Capacitatea vitală crește și ea, dar nu atinge limitele maxime ale capacității de efort. Ca o consecință, în eforturile de rezistentă nu se obțin rezultate maxime. Sistemul nervos se dezvoltă rapid. Funcția de analiză și sinteză, precum și inhibiția internă, se dezvoltă și ele. Cel de-al doilea sistem de semnalizare este dominant față de primul. Totuși procesele dominante sunt cele de excitație. Ca o consecință, mișcările elevilor, la aceasta vârstă, sunt rigide și o precizie scăzută. Nivelul intelectual mai
Jocuri pentru dezvoltarea forței în învățământul gimnazial by Prof. Ursu Eduard și Prof. Ursu Dorin Mihai () [Corola-publishinghouse/Science/1598_a_3017]