3,074 matches
-
poate descompune 5 milioane molecule de apă oxigenată numai într-un minut. În schimb activitatea enzimatică este limitată, viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
viteza de reacție se micșorează cu timpul și după un anumit interval, încetează. 6.5. Factorii care influențează activitatea enzimatică Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Viteza reacțiilor enzimatice este influențată de o serie de factori și anume: concentrația substratului, concentrația enzimei, pH-ul, temperatura, efectorii enzimatici. 6.5.1. Influența concentrației substratului Concentrația substratului este unul din cei mai importanți factori care influențează viteza reacției enzimatice. Dependența vitezei de reacție de concentrația substratului au fost redate matematic de către Michaelis și Menten (1913) care au arătat că între enzimă (E) și substrat (S) se formează un complex activat enzimă-substrat (ES), labil care se scindează și pune în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice în funcție de concentrația substratului pentru cazul când concentrația enzimei este constantă. Dacă se menține constantă concentrația enzimei, mărindu-se treptat concentrația substratului, viteza de reacție crește, până când, la o anumită concentrație a substratului, toată cantitatea de enzimă va fi transformată în
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
concentrație de saturareîi corespunde viteza maximă a reacției Vmax; din acest moment, viteza de reacție și KM rămân constante, oricât s-ar mări concentrația substratului. Variația vitezei reacției în funcție de concentrația substratului se exprimă grafic printr-o hiperbolă. Viteza unei reacții enzimatice, conform ecuației lui Michaelis-Menten, poate fi redată astfel: Această ecuație permite calcularea constantei KM în funcție de concentrația substratului. Concentrația substratului pentru care viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
viteza de reacție este maximă (V = Vmax), se numește concentrație de saturare. Concentrația de saturare a enzimei cu substratul este greu de stabilit, deoarece acesta depinde de concentrația enzimei și a substratului. La propunerea lui Michaelis-Menten, aprecierea practică a activității enzimatice se face în funcție de concentrația substratului: când jumătate din cantitatea de enzimă s-a combinat cu substratul formând complexul ES, viteza de reacție este jumătate din valoarea sa maximă. Rezolvând ecuația se obține relația: deci Concentrația substratului pentru care viteza de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Astfel, după cum se vede și din grafic, o valoare ridicată a lui KM indică o afinitate scăzută a enzimei pentru substrat și invers; deci KM dă indicații asupra activității unei enzime. 6.5.2.Influența concentrației enzimei Într-un proces enzimatic viteza de reacție este dependentă de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de concentrația enzimei: V = K [E] În cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cazul unor concentrații mri ale enzimei, proporționalitatea nu se mai respectă, din cauza deplasării în sens invers a echilibrului de reacție; de asemenea, prezența unor substanțe cu efect inhibitor sau activator modifică cinetica reacției enzimatice. 6.5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
5.3. Influența pH-lui Activitatea enzimatică este dependentă de concentrația ionilor de H+ din mediul de reacție, deci de pH. Majoritatea enzimelor își desfășoară activitatea într-un anumit interval de pH,în interiorul căruia există un pH optim pentru care activitatea enzimatică este maximă. Valoarea pH-lui optim este diferită de la o enzimă la alta și se poate găsi în domeniul acid, alcalin sau neutru. De obicei pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor biologice în care enzimele își desfășoară activitatea. Astfel
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim. fig. 28. Influenta pH-ului aupra activității enzimelor tripsină(variație pH 6-10) și pepsina(variație pH 2-6) Valoarea pH-lui optim este o mărime caracteristică pentru activitatea enzimatică și este aceeași când enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
enzima catalizează transformarea unui singur substrat. Dacă enzima acționează asupra mai multor substrate, aceasta va avea pentru fiecare substrat un pH optim, ceea ce face ca intervalul de pH optim să fie mai larg (3-4 unități); pH-ul poate influența activitatea enzimatică în mai multe moduri, prin: ionizarea totală a moleculei de enzimă sau numai a centrilor activi; ionizarea substratului, care astfel își schimbă afinitatea față de centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
centrii activi ai enzimei și în consecință se modifică și viteza de formare a complexului enzimă-substrat; ionizarea complexului activat enzimă-substrat; denaturarea enzimei sau a substratului când acesta este tot de natură proteică. 6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
6.5.4. Influența temperaturii În general, activitatea enzimatică se desfășoară într-un interval larg de temperatură 200-500 C, în interiorul căruia fiecare enzimă are un maxim de activitate la o anumită valoare numită temperatura optimă. Până la atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
atingerea acestei valori activitatea enzimatică crește pentru fiecare 100C de 1,5-3 ori. Temperatura optimă variază în limite foarte largi și depinde de concentrația enzimei pH, impuritățile din enzime și substrat. Dacă temperatura crește peste valoarea temperaturii optime, viteza reacției enzimatice scade brusc, iar enzima devine inactivă prin denaturare. Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Temperaturile scăzute nu inactivează enzimele; în acest caz, activitatea enzimei scade foarte mult sau chiar devine nulă, dar crește iar, cu ridicarea temperaturii. Deci, temperaturile joase nu distrug enzimele, ci le conservă. Congelarea și apoi încălzirea duc la o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
o activitate enzimatică crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
crescută. În general, enzimele își pierd activitatea între 500 800 C, prin denaturarea structurii proteice a acestora. În stare uscată, enzimele sunt mai rezistente, deci ele se vor conserva în această stare. 6.5.5. Influența efectorilor enzimatici Viteza reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
reacțiilor enzimatice mai poate fi influențată și de unele susbstanțe, de natură neenzimatică, numite efectori. Efectorii pot accelera viteza de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În această categorie de efectori intră o serie de substanțe de natură organică sau anorganică care stimulează activitatea enzimatică în diferite moduri. În calitate de activatori pot fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-, NO-3, Zn 2+, Mg2+, Fe2+, Fe3
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de reacție și se numesc activatori, sau o pot încetini, caz în care se numesc inhibitori. 6.5.5.1. Activatorii enzimatici În această categorie de efectori intră o serie de substanțe de natură organică sau anorganică care stimulează activitatea enzimatică în diferite moduri. În calitate de activatori pot fi întâlniți unii ioni cum ar fi: Cl-, PO43-, NO-3, Zn 2+, Mg2+, Fe2+, Fe3+, CO2+, Na+, K+, iar dintre substanțele organice: esterii fosforici, glutationul, cisteina, unele vitamine (E, K, C), unii hormoni. Activatorii
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot combina cu enzima și în acest fel o inactivează, sau pot reacționa cu substratul, împiedicând formarea complexului enzimăsubstrat. Inhibiția enzimatică poate fi de mai multe tipuri în funcție de mecanismul molecular de bază. Inhibiția competitivă Inhibiția competitivă este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
formarea complexului activ ES. Inhibitorii competitivi nu modifică valoarea vitezei maxime din ecuația Michaelis-Menten, dar se modifică valoarea lui KM, care devine mai mare. Când inhibitorul se găsește în concentrații suficient de mari, substratul poate fi înlocuit complet, iar reacția enzimatică blocată. Un exemplu de inhibitor este acidul malic, care având o structură chimică apropiată de a acidului succinic îl poate concura în reacții cu acidul fumaric, prin fixarea la centrul activ al succinat dehidrogenazei, enzimă ce catalizează reacția de dehidrogenare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
fiind blocată de inhibitori; în acest caz concentrația enzimei apte să reacționeze va scădea, iar viteza maximă a reacției va fi mai mică decât viteza maximă a reacției fără inhibitor 6.5.5.3.Efectori alosterici. Alosteria în controlul activității enzimatice Activitatea enzimatică poate fi influențată și de alte substanțe care se fixează pe suprafața enzimei în zone diferite de centrul activ și anume în situsul alosteric sau situsul reglator. Aceste substanțe se numesc efectori, reglatori sau modulatori enzimatici, iar enzimele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]