3,220 matches
-
celor două complexe ES și EI: Cele două complexe au următoarele constante de disociere: În care șIț este concentrația inhibitorului, iar Ki constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui șSț sau șIț, se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a șSț pentru șEț și șIț constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
produsului final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă numele de retroinhibiție sau inhibiție feed-back. Metabolitul inhibitor se numește efector sau modulator, iar enzima asupra căreia acționează,se numește enzimă reglatoare sau alosterică. Inhibiția feed-back este o reglare alosterică reversibilă: când scade concentrația produsului final, acesta se desprinde din situsul alosteric, eliberând enzima E1 care redevine activă iar procesul A.... F își reia cursul normal. Inhibiția prin produșii finali de reacție este întâlnită în toate etapele de biosinteză a compușilor
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul hidrogenului se realizează prin ciclul izoaloxazinic, care poate apărea cu legături duble conjugate (forma oxidată) și fără legături duble la N1 și N10 (forma redusă). Mecanismul de acțiune(reversibil) se realizează astfel: Cei doi atomi de H sunt adiționați treptat, reducerea decurgând în două etape.Unele flavinenzime conțin ioni metalici (Cu2+, Fe3+, Mo6+) ca de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe care
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
astfel are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de energie sunt mici în cazul acestei reacții reversibile. Scindările hidrolitice sub acțiunea hidrolazelor stau la baza proceselor de digestie ale glucidelor, lipidelor, proteinelor. După natura grupării scindate, hidrolazele cuprind mai multe subclase: 6.6.3.1. Esterazele sunt hidrolaze ce acționează asupra legăturilor ester cu formare de acid
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
care este grefat un rest ribitol: Prin adiția a doi atomi de hidrogen la atomii de azot nesaturați N1 și N10 riboflavina trece în forma redusă, leucoriboflavina, care este incoloră. În acest caz sistemul riboflavină-leucoriboflavină funcționează ca un sistem redox reversibil în reacțiile de oxidoreducere celulară. Prin esterificarea hidroxilului primar al restului ribitol cu acid fosforic, riboflavina se transformă într-o coenzimă flavinică numită riboflavin monofosfat, notată prescurtat FMN-(flavinmononucleotid). Prin combinarea FMN cu acidul adenilic AMP se formează un compus
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
cu consoane și ocupă diferite poziții: inițială, finala, mediana; jocuri-exerciții de pronunțare/citire/scriere a cuvintelor în care sunetul învățat se află în poziție inițială identificarea altor cuvinte care încep cu același sunet; exerciții-joc de pronunțare/citire/scriere a structurilor reversibile (pod-dop, dud, dor); exerciții-joc de completare a unor structuri verbale (progresiv, prin adiție, ex. P-pa-pas-pasăpasăre). EXERCIȚII DE INTRODUCERE A SUNETULUI ÎN VORBIREA CURENTĂ exerciții de pronunțare, citire, analiza și sinteză fonetica, scriere a cuvintelor în propoziții simple și apoi dezvoltate
Copilul cu dificultăţi de învăţare - Comportamentul lexic şi grafic by Raus Gabriela () [Corola-publishinghouse/Science/742_a_1231]
-
monoamino-monocarboxilici cu sulf(Tioaminoacizi) Acești aminoacizi conțin sulf în grupările tiol ( SH), disulfură (-S-S-) și tiometil (SCH3) grefate la carbonii * sau Υ din moleculele următoare: Sistemul cisteina cistină participă la procesele de transport din cadrul respirației, fiind un sistem de oxidoreducere reversibil, în care cisteina este donor de hidrogen, iar cistina acceptor. Metionina prin gruparea sa tio-metil (-S-CH3) îndeplinește rol de agent metilant în organismele vii. Aminoacizi monoamino-dicarboxilici Prezența celei de a doua grupări de carboxil conferă acestor aminoacizi un caracter acid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în căldura radiațiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenții chimici: sărurile metalelor grele, acizii concentrați, bazele concentrate, acetona, alcoolul, detergenții. Prin denaturare se modifică și proprietățile proteinelor: pierderea activității biologice, diminuarea solubilității, creșterea activității optice. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă în funcție de natura și intensitatea agentului denaturant. 4.3.7. Proprietăți imunologice Datorită structurii spațiale complexe proteinele posedă un grad mare de specificitate reflectat în proprietățile biochimice specifice care se manifestă prin funcțiile diferite pe care le pot exercita
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
chelatic între legătura peptidică și ionii Cu2+: complex peptidic cupric, colorat în albastru violet. b)Alte reacții de culoare sunt date de catenele laterale ale anumitor aminoacizi din proteină. 4.3.8.2. Reacții de precipitare Precipitarea proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă. Soluțiile proteinelor precipită reversibil la adăugarea unor electroliți (NH4)2SO4 în concentrații mari. În acest caz precipitarea se numește salifiere și este de fapt o deshidratare a proteinei a cărei apă de hidratare este preluată de ionii electrolitului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Cu2+: complex peptidic cupric, colorat în albastru violet. b)Alte reacții de culoare sunt date de catenele laterale ale anumitor aminoacizi din proteină. 4.3.8.2. Reacții de precipitare Precipitarea proteinelor poate fi reversibilă sau ireversibilă. Soluțiile proteinelor precipită reversibil la adăugarea unor electroliți (NH4)2SO4 în concentrații mari. În acest caz precipitarea se numește salifiere și este de fapt o deshidratare a proteinei a cărei apă de hidratare este preluată de ionii electrolitului. Proteina deshidratată se aglomerează și precipită
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și amino aparținând acidului propionic și lizinei din globină. În acest fel molecula globinei formată din patru catene polipeptidice va lega patru molecule de hem. Acestă structură determină labilitatea hemului. Sub această formă ionul Fe2+ păstrează capacitatea de a fixa reversibil și alte molecule (O2, CO) sau anioni fără a-și modifica valența, proprietate care conferă hemoglobinei rolul de transportor de O2 la nivelul alveolelor pulmonare la toate țesuturile.Hemoglobina conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
carbon Hemoglobina are un rol important în fixarea dioxidului de carbon și transportul acestuia de la țesuturi la plămâni sub formă de carbhemoglobina. Fixarea CO2 are loc la grupele aminice libere din catenele globinei sub formă de compuși carbaminici: Reacția este reversibilă, iar carbhemoglobina formată este un compus ușor disociabil. Sub această formă dioxidul de carbon format în țesuturi ajunge la plămâni unde este expirat. d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este labilă, aceasta se poate degrada fie la nivelul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
soluții coloidale. În soluții, proteinele se găsesc sub formă de molecule mari, agregate sau micele. Stabilitatea acestor micele depinde de mărimea lor, de încărcarea electrică, de densitatea dizolvantului, de temperatură, așa încât reacțiile de precipitare sunt dependente de acești factori. Reacțiile reversibile de precipitare în care proteinele precipitate nu suferă transformări profunde și de aceea pot fi readuse în stare de soluție. Reacții ireversibile de precipitare în aceste reacții, proteinele suferă transformări profunde. În acest caz are loc o denaturare a proteinei
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
10 g iodură de potasiu; reactiv Esbach (1 g acid picric și 2 g acid citric și apă distilată până la 100 ml). Drept sursa de proteina se foloseste albus de ou diluat sau ser sangvin. 4.4.1.1.Reacții reversibile de precipitare Salifierea (precipitare cu (NH4)2SO4) Mod de lucru Într-o eprubetă se introduce puțin ser sangvin sau albuș de ou diluat și se adaugă sulfat de amoniu solid până nu se mai dizolvă substanța. Se observă că odată cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
12 kcal/mol., în timp ce legătura ester-monofosforică eliberează doar 2 3 kcal/mol. Compușii macroergici au proprietatea de a ceda grupări fosfat și energia legăturii macroergice unor nucleotide difosforice cu transformarea acestora în nucleotide trifosforice: 164 ADP + H3PO4 ATP Reacția este reversibilă, formarea ATP reprezintă procesul de înmagazinare a energiei, iar scindarea acestuia în fosfat și ADP reprezintă procesul de generare a energiei. În felul acesta energia eliberată în cadrul proceselor catabolice asigură desfăsurarea proceselor anabolice de natură endergonică. Nucleotidele polifosforice derivă și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de acțiune al enzimelor se poate explica admițând că reacția se petrece în două etape: a). Formarea complexului labil ES: Prin detașarea substratului, centrul activ al enzimei devine liber pentru o nouă reacție. Reacția de formare a complexului ES este reversibilă și în consecință i se poate aplica legea acțiunii maselor și calcula valoarea constantei de echilibru: KM este constanta de echilibru a disocierii complexului ES în enzimă E și substrat S (reacția 1) și se numește constanta lui Michaelis. Această
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
constantă KM diferă de la o enzimă la alta și reprezintă o măsură a afinității dintre enzimă și substrat. În etapa a doua, complexul ES se scindează cu formarea produsului de reacție P și eliberarea enzimei. În principiu această reacție este reversibilă, dar echilibrul este mult deplasat spre dreapta, încât se poate considera numai reacția de la stânga la dreapta: Viteza reacției este proporțională în orice moment cu concentrația complexului ES. Pe baza acestor considerații cinetice se poate explica variația vitezei reacțiilor enzimatice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
este dată de substanțe care au o structură chimică asemănătoare cu a substratului, din care cauză pot concura cu aceasta pentru centrul activ al enzimei. Activitatea inhibitorului competitiv este dependentă de concentrația substratului. În prezența inhibitorului enzima participă la reacții reversibile, atât cu substratul, cât și cu inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
inhibitorul (I) cu formarea celor două complexe Cele două complexe au următoarele constante de disociere: K În care este concentrația inhibitorului, iar constanta de disociere a complexului (EI). Cele două reacții de combinare ale enzimei cu substratul și inhibitorul fiind reversibile, prin deplasarea echilibrului într-un sens sau altul datorită variației lui sau , se micșorează sau se mărește gradul de inhibiție. Astfel, prin creșterea suficient de mare a pentru și constante efectul inhibitorului este suprimat, echilibrul celor două reacții fiind deplasat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
malic poate fi îndepărtat de pe centrul activ al enzimei. Inhibiția necompetitivă În inhibiția necompetitivă, inhibitorul are o structură chimică diferită de a substratului, din care cauză nu mai există concurență între aceștia pentru centrul activ al enzimei. Inhibitorul se leagă reversibil fie cu enzima, fie cu complexul activat enzimă-substrat ES, ceea ce are ca efect micșorarea vitezei maxime, fără a se modifica valoarea lui KM. Inhibiția necompetitivă nu depinde de concentrația substratului și deci nu poate fi anulată prin adăugare de substrat
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
final al primei reacții dintr-o secvență metabolică, poartă numele de retroinhibiție sau inhibiție feed back. Metabolitul inhibitor se numește efector sau modulator, iar enzima asupra căreia acționează,se numește enzimă reglatoare sau alosterică. Inhibiția feed-back este o reglare alosterică reversibilă: când scade concentrația produsului final, acesta se desprinde din situsul alosteric, eliberând enzima E1 care redevine activă iar procesul A.... F își reia cursul normal. Inhibiția prin produșii finali de reacție este întâlnită în toate etapele de biosinteză a compușilor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul hidrogenului se realizează prin ciclul izoaloxazinic, care poate apărea cu legături duble conjugate (forma oxidată) și fără legături duble la N1 și N10 (forma redusă). Mecanismul de acțiune(reversibil) se realizează astfel: H Cei doi atomi de H sunt adiționați treptat, reducerea decurgând în două etape.Unele flavinenzime conțin ioni metalici (Cu2+, Fe3+, Mo6+) ca de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
astfel are loc și fosforilarea nucleozid difosfaților cu participarea ATP-ului și a nucleozid difosfokinazelor respective. 6.6.3.Hidrolaze Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de hidroliză conform reacției generale: Variațiile de energie sunt mici în cazul acestei reacții reversibile. Scindările hidrolitice sub acțiunea hidrolazelor stau la baza proceselor de digestie ale glucidelor, lipidelor, proteinelor. După natura grupării scindate, hidrolazele cuprind mai multe subclase: 6.6.3.1. Esterazele sunt hidrolaze ce acționează asupra legăturilor ester cu formare de acid
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]