9,341 matches
-
musculare netede vasculare cu aspect epitelioid, localizate mai ales în arteriolele aferente). Eliberată în circulație, renina clivează un polipeptid mic, numit angiotensină I dintr-o proteină plasmatică numită angiotensinogen, sintetizată în ficat (fig.110). Sub influența unei enzime endoteliale, numită enzimă de conversie a angiotensinei, cel mai abundentă la nivelul capilarelor pulmonare, angiotensina I va fi convertită într-un peptid cu 8 aminoacizi, ce acționează asupra unor receptori membranari numiți AT1 și AT2. Stimularea acestora este asociată cu multiple efecte biologice
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2283]
-
făcând ca orice deficiență de vitamina D să producă o scădere a calciului plasmatic. Concentrația calcitriolului este supusă controlului fiziologic, iar punctul esențial de control este cea de-a doua etapă de hidroxilare, cea care are loc la nivel renal. Enzima ce catalizează această etapă este supusă reglării de către parathormon. Deci, o concentrație scăzută plasmatică de calciu activează sinteza și eliberarea de parathormon, care la rândul său activează sinteza de 1,25-(OH)2D3, iar ambii hormoni vor contribui la restaurarea
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2283]
-
pe cale respiratorie. Acidoza are efecte stimulatoare asupra respirației, în așa fel încât cu cât scade pH ul, cu atât mai mult CO2 se elimină. Reacția este catalizată de prezența anhidrazei carbonice din hematii, celulele oxintice gastrice și celulele tubulare renale. Enzima are masă moleculară de 60 kD, conține zinc în centrul activ și este inhibată de cianuri, azide, nitriți și sulfiți. Tamponarea variațiilor pH are loc în toate lichidele biologice (tab. 14) La nivelul lichidului cefalo-rahidian și al urinei principalele sisteme
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2283]
-
Constantin Crăescu care, cu mult profesionalism, cu amabilitate și căldură, m-au încurajat să abordez activitatea desfășurată în laborator, de așa manieră încât să fie, în primul rând, în beneficiul studenților. Studiul cineticii enzimatice. Determinarea constantei Michaelis Menten Considerații teoretice Enzimele, catalizatorii sistemelor vii, sunt proteine cu acțiune catalitică specifică, ce modifică viteza de stabilire a echilibrului unei reacții în organismele vii. În celule există mecanisme de control pentru inițierea sau accelerarea reacțiilor enzimatice, în funcție de necesitățile celulei, la un moment dat
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
accelerarea reacțiilor enzimatice, în funcție de necesitățile celulei, la un moment dat. În anul 1913, Leonor Michaelis și Maud Menten au propus un model pe baza căruia să poată explica cinetica reacțiilor enzimatice, bazânduse pe necesitatea existenței unui complex intermediar, format între enzimă (E) și substratul acesteia (S) în procesul de cataliză. În această lucrare experimentală, se va aplica modelul propus de Michaelis și Menten pentru a urmări cinetica reacției de hidroliză a ureei, substrat catalizat de enzima, urează, în urma căreia, se obțin
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
unui complex intermediar, format între enzimă (E) și substratul acesteia (S) în procesul de cataliză. În această lucrare experimentală, se va aplica modelul propus de Michaelis și Menten pentru a urmări cinetica reacției de hidroliză a ureei, substrat catalizat de enzima, urează, în urma căreia, se obțin, ca produși de reacție, dioxidul de carbon și amoniacul. Ureaza este o enzimă care se găsește în bacterii, drojdii și în unele plante superioare. Masa moleculară a ureazei este de 480 kDa. Ureaza a fost
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
experimentală, se va aplica modelul propus de Michaelis și Menten pentru a urmări cinetica reacției de hidroliză a ureei, substrat catalizat de enzima, urează, în urma căreia, se obțin, ca produși de reacție, dioxidul de carbon și amoniacul. Ureaza este o enzimă care se găsește în bacterii, drojdii și în unele plante superioare. Masa moleculară a ureazei este de 480 kDa. Ureaza a fost prima enzimă obținută în formă cristalină (în anul 1926). În contrast cu enzimele alosterice, ureaza aparține grupei de enzime obișnuite
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
în urma căreia, se obțin, ca produși de reacție, dioxidul de carbon și amoniacul. Ureaza este o enzimă care se găsește în bacterii, drojdii și în unele plante superioare. Masa moleculară a ureazei este de 480 kDa. Ureaza a fost prima enzimă obținută în formă cristalină (în anul 1926). În contrast cu enzimele alosterice, ureaza aparține grupei de enzime obișnuite, al căror mecanism se supune cineticii Michaelis - Menten. Mecanismul reacției catalizate enzimatic, conform cineticii Michaelis - Menten, începe cu formarea complexului enzimă - substrat (ES), care
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
de carbon și amoniacul. Ureaza este o enzimă care se găsește în bacterii, drojdii și în unele plante superioare. Masa moleculară a ureazei este de 480 kDa. Ureaza a fost prima enzimă obținută în formă cristalină (în anul 1926). În contrast cu enzimele alosterice, ureaza aparține grupei de enzime obișnuite, al căror mecanism se supune cineticii Michaelis - Menten. Mecanismul reacției catalizate enzimatic, conform cineticii Michaelis - Menten, începe cu formarea complexului enzimă - substrat (ES), care va conduce la formarea produsului de reacție, P, și
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
o enzimă care se găsește în bacterii, drojdii și în unele plante superioare. Masa moleculară a ureazei este de 480 kDa. Ureaza a fost prima enzimă obținută în formă cristalină (în anul 1926). În contrast cu enzimele alosterice, ureaza aparține grupei de enzime obișnuite, al căror mecanism se supune cineticii Michaelis - Menten. Mecanismul reacției catalizate enzimatic, conform cineticii Michaelis - Menten, începe cu formarea complexului enzimă - substrat (ES), care va conduce la formarea produsului de reacție, P, și la eliberarea enzimei. Conform principiul Bodenstein
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
a fost prima enzimă obținută în formă cristalină (în anul 1926). În contrast cu enzimele alosterice, ureaza aparține grupei de enzime obișnuite, al căror mecanism se supune cineticii Michaelis - Menten. Mecanismul reacției catalizate enzimatic, conform cineticii Michaelis - Menten, începe cu formarea complexului enzimă - substrat (ES), care va conduce la formarea produsului de reacție, P, și la eliberarea enzimei. Conform principiul Bodenstein, concentrația complexului, ES, se modifică în timp. Concentrația substratului liber, Cs, poate fi considerată egală cu concentrația totală de substrat, atunci când o
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
aparține grupei de enzime obișnuite, al căror mecanism se supune cineticii Michaelis - Menten. Mecanismul reacției catalizate enzimatic, conform cineticii Michaelis - Menten, începe cu formarea complexului enzimă - substrat (ES), care va conduce la formarea produsului de reacție, P, și la eliberarea enzimei. Conform principiul Bodenstein, concentrația complexului, ES, se modifică în timp. Concentrația substratului liber, Cs, poate fi considerată egală cu concentrația totală de substrat, atunci când o cantitate mică de enzimă este atașată substratului. Măsurarea conductivității (Cp) unei soluții de uree poate
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
va conduce la formarea produsului de reacție, P, și la eliberarea enzimei. Conform principiul Bodenstein, concentrația complexului, ES, se modifică în timp. Concentrația substratului liber, Cs, poate fi considerată egală cu concentrația totală de substrat, atunci când o cantitate mică de enzimă este atașată substratului. Măsurarea conductivității (Cp) unei soluții de uree poate fi utilizată pentru determinarea vitezei de hidroliză a ureei (substratul, S), de către urează (enzima, E), la diferite concentrații de substrat și a constantei Michaelis Menten (KM). Ionii prezenți în
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
Cs, poate fi considerată egală cu concentrația totală de substrat, atunci când o cantitate mică de enzimă este atașată substratului. Măsurarea conductivității (Cp) unei soluții de uree poate fi utilizată pentru determinarea vitezei de hidroliză a ureei (substratul, S), de către urează (enzima, E), la diferite concentrații de substrat și a constantei Michaelis Menten (KM). Ionii prezenți în soluție cresc conductivitatea acesteia, permițând urmărirea metabolizării substratului de către enzimă. Viteza de desfășurare a reacției (dCp/dt) de hidroliză a ureei, în funcție de concentrația de substrat
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
uree poate fi utilizată pentru determinarea vitezei de hidroliză a ureei (substratul, S), de către urează (enzima, E), la diferite concentrații de substrat și a constantei Michaelis Menten (KM). Ionii prezenți în soluție cresc conductivitatea acesteia, permițând urmărirea metabolizării substratului de către enzimă. Viteza de desfășurare a reacției (dCp/dt) de hidroliză a ureei, în funcție de concentrația de substrat (în acestă experiență, ureea). Se poate observa că viteza reacției depinde liniar de concentrația enzimei. Influența concentrației substratului asupra vitezei reacției este mai complicat de
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
în soluție cresc conductivitatea acesteia, permițând urmărirea metabolizării substratului de către enzimă. Viteza de desfășurare a reacției (dCp/dt) de hidroliză a ureei, în funcție de concentrația de substrat (în acestă experiență, ureea). Se poate observa că viteza reacției depinde liniar de concentrația enzimei. Influența concentrației substratului asupra vitezei reacției este mai complicat de evidențiat. 1. Prepararea soluțiilor de uree și urează În acest experiment sunt utilizate soluții de uree, de diferite concentrații. Astfel, se prepară următoarele soluții: Soluția stoc de uree 0,4
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
constanta Michaelis-Menten, KM, se utilizează funcția de evaluare <Survey>, care permite determinarea și înregistrarea valorilor conductivității în intervalul de timp, 100 200 s și a diferenței lor, ΔY. La finalul lucrării, se vor interpreta și comenta rezultatele obținute. Studiul inhibiției enzimelor de către substraturi utilizând cinetica enzimatică Considerații teoretice Pentru a percepe corect înțelesul titlului acestei lucrări, se va apela la câteva noțiuni, absolut necesare, precum cataliza și catalizatorii. Noțiunea de cataliză a fost introdusă de P. Sabatier în 1899. Cataliza este
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
obicei, utilizată în cantități mici comparativ cu reactanții, care modifică și mărește viteza unei reacții, fără a fi consumată în timpul procesului. Catalizatorii sunt de două feluri: catalizatori anorganici, care realizează o cataliză omogenă sau heterogenă și catalizatori organici, cum sunt enzimele (biocatalizatori, proteine cu activitate catalitică produse de celulele vii). Enzimele acționează în urma ocupării siturilor active din structura lor, de către substratul specific. Fără enzime, viața organismelor vii nu este posibilă. Inhibiția activității enzimatice, ca urmare a unor cauze diverse, aduce modificări
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
și mărește viteza unei reacții, fără a fi consumată în timpul procesului. Catalizatorii sunt de două feluri: catalizatori anorganici, care realizează o cataliză omogenă sau heterogenă și catalizatori organici, cum sunt enzimele (biocatalizatori, proteine cu activitate catalitică produse de celulele vii). Enzimele acționează în urma ocupării siturilor active din structura lor, de către substratul specific. Fără enzime, viața organismelor vii nu este posibilă. Inhibiția activității enzimatice, ca urmare a unor cauze diverse, aduce modificări importante metabolismului general al organismului. O singură enzimă participantă la
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
de două feluri: catalizatori anorganici, care realizează o cataliză omogenă sau heterogenă și catalizatori organici, cum sunt enzimele (biocatalizatori, proteine cu activitate catalitică produse de celulele vii). Enzimele acționează în urma ocupării siturilor active din structura lor, de către substratul specific. Fără enzime, viața organismelor vii nu este posibilă. Inhibiția activității enzimatice, ca urmare a unor cauze diverse, aduce modificări importante metabolismului general al organismului. O singură enzimă participantă la metabolismul intermediar, a cărei activitate enzimatică a fost modificată, poate bloca un întreg
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
celulele vii). Enzimele acționează în urma ocupării siturilor active din structura lor, de către substratul specific. Fără enzime, viața organismelor vii nu este posibilă. Inhibiția activității enzimatice, ca urmare a unor cauze diverse, aduce modificări importante metabolismului general al organismului. O singură enzimă participantă la metabolismul intermediar, a cărei activitate enzimatică a fost modificată, poate bloca un întreg mecanism de reacție, antrenând, deseori, acumularea unor substanțe toxice. În comparație cu reacțiile catalizate neenzimatic, enzimele sporesc viteza de desfășurare a reacțiilor pe care le catalizează, de
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
cauze diverse, aduce modificări importante metabolismului general al organismului. O singură enzimă participantă la metabolismul intermediar, a cărei activitate enzimatică a fost modificată, poate bloca un întreg mecanism de reacție, antrenând, deseori, acumularea unor substanțe toxice. În comparație cu reacțiile catalizate neenzimatic, enzimele sporesc viteza de desfășurare a reacțiilor pe care le catalizează, de 103 ÷ 1016 ori. Activitatea catalitică a enzimelor poate fi modificată sub influența mai multor factori fizici sau chimici, printre care și concentrațiile enzimei și substratului. Astfel, viteza cu care
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
activitate enzimatică a fost modificată, poate bloca un întreg mecanism de reacție, antrenând, deseori, acumularea unor substanțe toxice. În comparație cu reacțiile catalizate neenzimatic, enzimele sporesc viteza de desfășurare a reacțiilor pe care le catalizează, de 103 ÷ 1016 ori. Activitatea catalitică a enzimelor poate fi modificată sub influența mai multor factori fizici sau chimici, printre care și concentrațiile enzimei și substratului. Astfel, viteza cu care o enzimă catalizează o reacție crește atunci când, fie concentrația enzimei, fie cea a substratului crește. Pentru o anumită
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
substanțe toxice. În comparație cu reacțiile catalizate neenzimatic, enzimele sporesc viteza de desfășurare a reacțiilor pe care le catalizează, de 103 ÷ 1016 ori. Activitatea catalitică a enzimelor poate fi modificată sub influența mai multor factori fizici sau chimici, printre care și concentrațiile enzimei și substratului. Astfel, viteza cu care o enzimă catalizează o reacție crește atunci când, fie concentrația enzimei, fie cea a substratului crește. Pentru o anumită concentrație a enzimei, viteza de desfășurare a reacției crește odată cu creșterea concentrației de substrat, până la o
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
viteza de desfășurare a reacțiilor pe care le catalizează, de 103 ÷ 1016 ori. Activitatea catalitică a enzimelor poate fi modificată sub influența mai multor factori fizici sau chimici, printre care și concentrațiile enzimei și substratului. Astfel, viteza cu care o enzimă catalizează o reacție crește atunci când, fie concentrația enzimei, fie cea a substratului crește. Pentru o anumită concentrație a enzimei, viteza de desfășurare a reacției crește odată cu creșterea concentrației de substrat, până la o anumită valoare, după care, oricât ar crește concentrația
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]