11,318 matches
-
structurii și gradului de nesaturare al gliceridei. Din acest punct de vedere în laborator se folosește o mărime numită indice de iod (Ii) ce se exprimă prin gramele de iod adiționate la 100 g gliceride. e) Râncezirea gliceridelor În prezența oxigenului din aer, a vaporilor de apa si a căldurii sau in prezența unor microorganisme, gliceridele sunt supuse unor transformări chimice cu formarea unor produși de degradare cu miros și gust neplăcut, proces cunoscut sub numele de râncezire. Din punct de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
La aceste heteroproteine gruparea prostetică este un metal (Cu,Fe,Zn,Co,Mn,Mg) legat coordinativ de diferite grupări chimice donatoare de electroni ale proteinei (liganzi), complexul în ansamblu numindu-se chelat. În general, liganzii conțin grupări cu azot sau oxigen care donează electronii neparticipanți ionilor metalici cu formarea unor legături covalente coordinative, ce leagă metalul și stabilizează complexul intern. Metalul din structura heteroproteinelor conferă acestora proprietăți funcționale deosebite, mai ales enzimatice. Dintre metalproteinele cele mai importante pentru organismul animal sunt
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pirolice prin 2 legături covalente și 2 legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
conține aproximativ 4% hem. 96% globină și 0,34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
34% fier. Hemul este același la toate speciile, pe când globina diferă de la o specie la alta și conferă specificitate de specie diferitelor hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
hemoglobine fig. 2. Structura Hemoglobinei Proprietățile hemoglobinei a) Reacția cu oxigenul Hemoglobina (Hb) are capacitatea de a fixa oxigenul molecular cu formare de oxihemoglobină Reacția este reversibilă și are o deosebită importanță pentru organismele vii, deoarece sub formă de oxihemoglobină oxigenul este transportat în timpul respirației de la plămâni la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2 este mare, iar descompunerea HbO2 cu eliberarea O2 are loc în vasele capilare din
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
la țesuturi. Formarea HbO2 și descompunerea sa este în funcție de presiunea O2: oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare unde presiunea O2 este mare, iar descompunerea HbO2 cu eliberarea O2 are loc în vasele capilare din țesuturi unde presiunea O2 este mică. Oxigenul se leagă de hem printr-o legătură coordinativă la atomul de fier, orientată dedesubtul planului tetrapirolic: F În structura HbO2, fierul nu mai leagă molecula de histidină prin intermediul apei, ci direct cu O2. Oxihemoglobina participă și la reglarea pH146 lui
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
pH146 lui sanguin prin sistemele tampon pe care le formează cu oxihemoglobinați de Na sau K: b)Reacția cu oxidul de carbon Hemoglobina poate fixa și oxid de carbon printr-o legătură coordinativă mult mai puternică decât cea care leagă oxigenul, cu formarea carboxihemoglobinei: Formarea carboxihomoglobinei are loc de 300 ori mai repede decât a oxihemoglobinei. HbCO este o substanță stabilă puțin disciabilă, din care cauză hemoglobina se blochează, nu mai poate fixa O2, iar funcția respiratorie este compromisă. Intoxicațiile cu
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
d) Produși de degradare ai hemoglobinei Structura hemoglobinei este labilă, aceasta se poate degrada fie la nivelul hemului cu oxidarea fierului fie prin denaturarea globinei. Derivații hemoglobinei cu Fe3+ se numesc hemine; prin oxidarea fierului hemoglobina nu mai poate fixa oxigenul și își pierde funcția respiratorie. În cazul intoxicațiilor cu nitroderivați azotiți, azotați sau amine aromatice, în sânge apare methemoglobina care conține Fe3+ și un anion OH-în locul O2. Prin scindare hidrolitică în mediu acid (HCl) globina se denaturează, rezultă o
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
a hemoglobinei. b) Mioglobina În țesuturile musculare ale organismelor animale se găsește mioglobina, cromoproteină cu o structură asemănătoare hemo globinei, cu molecula formată din 153 aminoacizi și care poate fixa o moleculă de hem. Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul în țesutul muscular . Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de oximioglobină: c) Citocromii Aceștea sunt cromoproteine ce au o grupare prostetică asemănătoare cu hemul. Citocromii sunt coenzime ale oxidoreductazelor ce acționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
animale se găsește mioglobina, cromoproteină cu o structură asemănătoare hemo globinei, cu molecula formată din 153 aminoacizi și care poate fixa o moleculă de hem. Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul în țesutul muscular . Mioglobina are o afinitate față de oxigen de șase ori mai mare decât hemoglobina, cu formare de oximioglobină: c) Citocromii Aceștea sunt cromoproteine ce au o grupare prostetică asemănătoare cu hemul. Citocromii sunt coenzime ale oxidoreductazelor ce acționează în procesele redox ca transportoare de electroni, procese deosebit de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și numărului de ordine, cod care este precedat de abrevierea EC(“Enzyme Comission”). 6.6.1.Oxidoreductaze Aceste enzime catalizează reacțiile de oxidoreducere din organismul viu în care are loc transferul de hidrogen, de electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
electroni sau combinarera substratului direct cu oxigenul molecular. În funcție de mecanismul de acțiune, oxidoreductazele se clasifică în trei grupe: dehidrogenaze (transhidrogenaze) = enzime transportoare de hidrogen; transelectronaze = enzime transportoare de electroni și oxidaze = enzime ce catalizează reacțiile de oxidare ale substratului cu oxigen molecular. 6.6.1.1. Dehidrogenaze piridinnucleotidice Sunt enzime anaerobe ce transportă hidrogenul în interiorul celulelor, fiind prezente în toate celulele animale și vegetale. Coenzimele lor au la bază un piridinnucleotid. Se cunosc două coenzime importante: nicotinamid adenin dinucleotid oxidat (NAD
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
derivați de riboflavină: flavin-adenin dinucleotid oxidat (FAD) sau redus (FADH2) și flavin mononucleotid oxidat(FMN), sau redus (FMNH2). În general, flavinenzimele sunt dehidrogenaze aerobe care iau hidrogenul de la hidrogenazele anaerobe (NAD+ sau NADP+) sau direct de la substrat și îl cedează oxigenului formând apa oxigenată, ce ulterior va fi descompusă de peroxidaze sau catalaze. Transportul hidrogenului se realizează prin ciclul izoaloxazinic, care poate apărea cu legături duble conjugate (forma oxidată) și fără legături duble la N1 și N10 (forma redusă). Mecanismul de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
atomi de H sunt adiționați treptat, reducerea decurgând în două etape.Unele flavinenzime conțin ioni metalici (Cu2+, Fe3+, Mo6+) ca de exemplu succinat dehidrogenaza, ceea ce le dă posibilitatea de a transporta și electroni, pe care-i cedează altui acceptor decât oxigenul. Enzimele flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
flavinice intervin în lanțul oxidărilor celulare între NADH2 și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor decât oxigenul) și aerobe, când acceptorul de electroni este oxigenul. Transelectronazele anaerobe se mai numesc și citocromi. Citocromii sunt cromoproteide feroporfirinice ce iau parte la procesele de respirație celulară. Prin intermediul fierului transportă electroni, valența fierului modificându-se după următoarea schemă redox: citocrom
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și transelectronaze: 6.6.1.2. Transelectronazele Sunt enzime care catalizează reacțiile de oxidoreducere prin transfer de electroni de pe un substrat donor pe un acceptor. Transeletronazele pot fi anaerobe (alt acceptor decât oxigenul) și aerobe, când acceptorul de electroni este oxigenul. Transelectronazele anaerobe se mai numesc și citocromi. Citocromii sunt cromoproteide feroporfirinice ce iau parte la procesele de respirație celulară. Prin intermediul fierului transportă electroni, valența fierului modificându-se după următoarea schemă redox: citocrom redus citocrom oxidat 2 3e+ +Cit (Fe ) Cit
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
se stabilesc legături coordinative între fierul din nucleul porfirinic și azotul imidazolic al histidinei din structura proteinei. Citocromul "a" are și o cuproproteină, iar citocromul a3 se numește citocromoxidază având potențialul cel mai electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se formează apa și se eliberează energie. 6.6.1.3. Oxidazele-sunt enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
electropozitiv, este autoxidabil și transferă electronii direct oxigenului: Citocromii iau parte la procesele de respirație celulară în mitocondrii,în care se formează apa și se eliberează energie. 6.6.1.3. Oxidazele-sunt enzime ce catalizează reacțiile dintre anumite substraturi și oxigenul molecular. Ținând seama de gruparea prostetică se deosebesc: oxidaze cu Fe heminic, oxidaze cu Mn, Cu etc. iar în funcție de mecanismul de reacție sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sunt: oxigenaze, oxidaze transportoare de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de electroni și hidroxilaze. Oxigenazele catalizează reacția în care o moleculă de O2 este încorporată în molecula substratului: Hidroxilazele - sau monooxigenazele catalizează reacțiile de oxidoreducere între un substrat redus, la care se fixează un atom de oxigen; celălalt atom de oxigen este redus prin formarea unei molecule de apă. Pentru ca reacția catalizată să poată avea loc, este necesar să existe un donor de hidrogen (NADH sau NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
NADPH), conform reacției: Hidroxilazele sunt enzime foarte importante (catalizează reacții limitante de viteză în metabolismul unor compuși celulari); au specificitate mare în hidroxilarea unor hormoni steroizi. Oxidaze transportoare de electroni catalizează reacțiile de transfer ale electronilor substratului pe molecula de oxigen, care se ionizează și se combină cu protonii pentru a forma apa: O astfel de enzimă care încheie lanțul respirator, este citocromoxidaza din mitocondrii, o hemoproteină care conține în moleculă ioni de fier și cupru.Reacția generală catalizată este următoarea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
mitocondrii, o hemoproteină care conține în moleculă ioni de fier și cupru.Reacția generală catalizată este următoarea: Din această subgrupă de enzime mai fac parte și cuproprotein-enzimele de felul fenoloxidazelor (fenolaze), uricazei și ascorbat oxidazei. Fenoloxidazele transportă electronii direct pe oxigenul molecular, cu formare de apă, iar difenolii și alte substanțe analoage se transformă în chinone. Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Tirozinaza este o fenoloxidază care a fost identificată în toate țesuturile animale și vegetale, catalizează oxidarea tirozinei, cu obținere de melanine (pigmenți care colorează pielea și părul). Ascorbatoxidaza este cea mai răspândită enzimă: catalizează reacția de oxidare a acidului ascorbic. Oxigenul acceptă mai întâi electroni, prin intermediul cuprului, devenind anion O2 și apoi se unește cu H+ provenit de la acidul dihidroascorbic și formează apa: 2 Hidroperoxidazele sunt oxidoreductaze care folosesc ca substrat apa oxigenată (H2O2), de exemplu peroxidazele și catalazele. Peroxidazele și
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
apa oxigenată are rol de acceptor de hidrogen(protoni + electroni): În cazul peroxidazelor donorul de hidrogen poate fi orice substanță, care prin potențialul său redox funcționează ca donor față de H2O2: În cazul catalazelor apa oxigenată funcționează ca donor de hidrogen: Oxigenul eliberat este utilizat de celulele vii și contribuie și la mărirea presiunii în oxigen a țesuturilor. 6.6.2.Transferaze Numite și enzime de transport, catalizează transferul unor grupări chimice de pe un substrat pe altul, conform reacției generale: Grupările chimice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]