11,932 matches
-
că starea de oxidare a fierului este de aproximativ 3,2, spectrul în infrarosu a legăturii O-O sugerează un tip de legătură foarte asemănătoare cu configurațio ionului superoxid. Starea de oxidare corectă este +3 pentru fier și -1 pentru oxigen. Diamagnetismul acestei configurații este dat de electronii ionului superoxid care au o aliniere antiferomagnetică, în sensul opus alinierii electronilor de Fe, opțiune nefiind deloc surprinzătoare deoarece singletul oxigenului precum și larga separație a încărcării sunt nefavorabile stării de energie înaltă. Schimbarea
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
superoxid. Starea de oxidare corectă este +3 pentru fier și -1 pentru oxigen. Diamagnetismul acestei configurații este dat de electronii ionului superoxid care au o aliniere antiferomagnetică, în sensul opus alinierii electronilor de Fe, opțiune nefiind deloc surprinzătoare deoarece singletul oxigenului precum și larga separație a încărcării sunt nefavorabile stării de energie înaltă. Schimbarea valenței de Fe la Fe determină scăderea mărimii atomului și permite acestuia să intre în același plan cu ciclurile pirolice, putînd astfel coordina restul de histidină, inițiind schimbări
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
și permite acestuia să intre în același plan cu ciclurile pirolice, putînd astfel coordina restul de histidină, inițiind schimbări alosterice îm lanțul globulinic. De fapt se pare că structura adoptată este una de echilibru între aceste 3 forme. Atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
că structura adoptată este una de echilibru între aceste 3 forme. Atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
forme. Atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
Fe, are loc o contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
de Fe determinînd mutarea în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
în interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic. La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip cooperativ. Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom de oxigen legat influențează forma site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
site-ului de legare pentru următorul atom. Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le crească afinitatea pentru oxigen. Drept consecință, curba de legare a oxigenului de hemoglobină este de tip sigmoid sau S, opusă curbei de tip hiperbolă asociată cu legarea de tip noncooperativ. Legarea oxigenului de hemoglobină este scăzută în prezența monoxidului de carbon, deoarece acesta intră
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le crească afinitatea pentru oxigen. Drept consecință, curba de legare a oxigenului de hemoglobină este de tip sigmoid sau S, opusă curbei de tip hiperbolă asociată cu legarea de tip noncooperativ. Legarea oxigenului de hemoglobină este scăzută în prezența monoxidului de carbon, deoarece acesta intră în competiție pentru site-urile de legare
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor subunități să le crească afinitatea pentru oxigen. Drept consecință, curba de legare a oxigenului de hemoglobină este de tip sigmoid sau S, opusă curbei de tip hiperbolă asociată cu legarea de tip noncooperativ. Legarea oxigenului de hemoglobină este scăzută în prezența monoxidului de carbon, deoarece acesta intră în competiție pentru site-urile de legare, monoxidul legîndu-se de preferință în aceleași locuri ca și oxigenul. Dioxidul de carbon are un alt situs de legare, neafectînd formarea
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
curbei de tip hiperbolă asociată cu legarea de tip noncooperativ. Legarea oxigenului de hemoglobină este scăzută în prezența monoxidului de carbon, deoarece acesta intră în competiție pentru site-urile de legare, monoxidul legîndu-se de preferință în aceleași locuri ca și oxigenul. Dioxidul de carbon are un alt situs de legare, neafectînd formarea complexului HbO. Sub infleunța anhidrazei carbonice, dioxidul de carbon se scindează în acid carbonic instabil care se descompune imediat punînd în libertate ionul carbonat HCO3- și un proton H
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
un proton H+. Sîngele încărcat cu dioxid de carbon are un pH acid, și din acest motiv poate lega protonul și dioxidul de carbon determinînd transformări conformaționale în partea proteică și la nivelul capacității de legare și de eliberare a oxigenului. Protonul poate fi legat în diferite locuri de-a lungul lanțului proteic, dar dioxidul de carbon se poate lega doar de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul carbamat. Atunci cînd nivelul de dioxid de carbon scade (de exemplu în
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul carbamat. Atunci cînd nivelul de dioxid de carbon scade (de exemplu în capilarele pulmonare), CO2 și H sunt eliberați de la nivelul hemoglobinei, crescînd afinitatea proteinei pentru O. Acest control al hemoglobinei pentru oxigen prin legarea și eliberarea CO și acidului poartă denumirea de efectul Bohr. Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină, datorită afinității de circa 200 de ori mai mare față de oxigen. Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
exemplu în capilarele pulmonare), CO2 și H sunt eliberați de la nivelul hemoglobinei, crescînd afinitatea proteinei pentru O. Acest control al hemoglobinei pentru oxigen prin legarea și eliberarea CO și acidului poartă denumirea de efectul Bohr. Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină, datorită afinității de circa 200 de ori mai mare față de oxigen. Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate extrem de mică de CO (provenit de exemplu din fumul de țigară, eșapamentul automobilelor), reduce foarte mult capacitatea de
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
afinitatea proteinei pentru O. Acest control al hemoglobinei pentru oxigen prin legarea și eliberarea CO și acidului poartă denumirea de efectul Bohr. Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină, datorită afinității de circa 200 de ori mai mare față de oxigen. Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate extrem de mică de CO (provenit de exemplu din fumul de țigară, eșapamentul automobilelor), reduce foarte mult capacitatea de legare a O de către hemoglobină. Monoxidul formează carboxihemoglobina, un compus extrem de stabil, de
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
și ionii CN (cian), SO (monoxidul de sulf), NO (dioxid de azot), S (sulfit). Toți acești compuși manifestă afinitate crescută pentru ionul de Fe de care se leagă fără a-i schimba starea de oxidare, și mai grav neinhibînd legarea oxigenului, determinînd intoxicații grave. Oxidarea Fe la Fe determină conversia hemoglobinei la "hemiglobină" sau methemoglobină, compus care nu poate lega oxigenul. În sîngele normal hemoglobina este protejată printr-un sistem reducător de această transformare. Însă anumiți anioni de tipul oxidului nitros
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
pentru ionul de Fe de care se leagă fără a-i schimba starea de oxidare, și mai grav neinhibînd legarea oxigenului, determinînd intoxicații grave. Oxidarea Fe la Fe determină conversia hemoglobinei la "hemiglobină" sau methemoglobină, compus care nu poate lega oxigenul. În sîngele normal hemoglobina este protejată printr-un sistem reducător de această transformare. Însă anumiți anioni de tipul oxidului nitros NO, sau dioxidului de NO, sunt capabili să transforme o fracție foarte mică de hemoglobină în methemoglobină, acest lucru neavînd
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
nociv prin alt mecanism, în timp ce NO este folosit în anestezii de scurtă durată, ceea ce nu permite afectarea hemoglobinei. La populațiile aclimatizate la înălțimi mari concentrația de esterului glicerin-2-3-difosfat sanguin este mult crescută, ceea ce permite transportul unor cantități mai mari de oxigen la nivelul țesuturilor în condițiile unei presiuni a oxigenului scăzută. Acest fenomen în care o moleculă Y afectează legarea moleculei X pentru transportul moleculei Z. Atunci cînd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizată iar Fe
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
anestezii de scurtă durată, ceea ce nu permite afectarea hemoglobinei. La populațiile aclimatizate la înălțimi mari concentrația de esterului glicerin-2-3-difosfat sanguin este mult crescută, ceea ce permite transportul unor cantități mai mari de oxigen la nivelul țesuturilor în condițiile unei presiuni a oxigenului scăzută. Acest fenomen în care o moleculă Y afectează legarea moleculei X pentru transportul moleculei Z. Atunci cînd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe, hemoglobina este hidrolizată iar Fe recuperat. Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt metabolizate
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
făt: 3.La adult: Mioglobina: Este identificată în mușchi, întîlnindu-se la toate vertebratele, unde colorează mușchii în roșu sau cenușiu închis. Este foarte asemănătoare cu hemoglobina, însă diferă de aceasta prin faptul ca nu prezintă unități tetramerice. De regulă stochează oxigenul pentru a fi transportat mai departe. Hemocinina: Este al 2-lea transportor de oxigen din mediul animal, identificat la artropode și moluște, avînd heteroatom ionul de Cu, iar culoarea sa datorită acestui fapt este albastră atunci cînd leagă oxigenul. Hemeritrina
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
colorează mușchii în roșu sau cenușiu închis. Este foarte asemănătoare cu hemoglobina, însă diferă de aceasta prin faptul ca nu prezintă unități tetramerice. De regulă stochează oxigenul pentru a fi transportat mai departe. Hemocinina: Este al 2-lea transportor de oxigen din mediul animal, identificat la artropode și moluște, avînd heteroatom ionul de Cu, iar culoarea sa datorită acestui fapt este albastră atunci cînd leagă oxigenul. Hemeritrina: Întîlnită la unele nevertebrate marine și anumite specii de anelide, avînd heteroatom ionul de
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
stochează oxigenul pentru a fi transportat mai departe. Hemocinina: Este al 2-lea transportor de oxigen din mediul animal, identificat la artropode și moluște, avînd heteroatom ionul de Cu, iar culoarea sa datorită acestui fapt este albastră atunci cînd leagă oxigenul. Hemeritrina: Întîlnită la unele nevertebrate marine și anumite specii de anelide, avînd heteroatom ionul de Fe, culoarea sa este roz/violet cînd este oxigenată, incoloră cînd oxigenul nu este legat. Clorocruorina: Identificată la multe anelide, asemănătoare cu eritrocruorina, însă grupare
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
de Cu, iar culoarea sa datorită acestui fapt este albastră atunci cînd leagă oxigenul. Hemeritrina: Întîlnită la unele nevertebrate marine și anumite specii de anelide, avînd heteroatom ionul de Fe, culoarea sa este roz/violet cînd este oxigenată, incoloră cînd oxigenul nu este legat. Clorocruorina: Identificată la multe anelide, asemănătoare cu eritrocruorina, însă grupare hemică este diferită. Cînd nu leagă oxigenul are culoarea verde, în timp ce oxigenată are culoare roșie. Vanabina: Întâlnită la urocordate, se pare că heteroatomul este ionul de vanadiu
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]
-
și anumite specii de anelide, avînd heteroatom ionul de Fe, culoarea sa este roz/violet cînd este oxigenată, incoloră cînd oxigenul nu este legat. Clorocruorina: Identificată la multe anelide, asemănătoare cu eritrocruorina, însă grupare hemică este diferită. Cînd nu leagă oxigenul are culoarea verde, în timp ce oxigenată are culoare roșie. Vanabina: Întâlnită la urocordate, se pare că heteroatomul este ionul de vanadiu (ipoteză neconfirmată). Eritrocruorina: Identificată la multe anelide, este un complex proteic cu masa de peste 3,5 milioane daltoni. Pinaglobina: Identificată
Hemoglobină () [Corola-website/Science/304450_a_305779]