7,072 matches
-
roșie (pentru eritrodextrine) și galbenă (pentru flavodextrine). Acrodextrinele având o masă moleculară mai mică nu se colorează în prezența iodului. Principiul metodei O soluție de amidon ca substrat se incubează cu amilază salivară la temperatura de 370C. Hidroliza enzimatică a amidonului se evidențiază prin reacția cu iodul, iar apariția maltozei, ca produs final al acțiunii amilazei, prin reacția Fehling. Prezența maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică este invers proporțională cu timpul de hidroliză. R e
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
incubează cu amilază salivară la temperatura de 370C. Hidroliza enzimatică a amidonului se evidențiază prin reacția cu iodul, iar apariția maltozei, ca produs final al acțiunii amilazei, prin reacția Fehling. Prezența maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică este invers proporțională cu timpul de hidroliză. R e a c t i v i: * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură de potasiu 0,3 % * Amilază salivară: se colectează salivă într o eprubetă; după filtrare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
maltozei, ca produs final al acțiunii amilazei, prin reacția Fehling. Prezența maltozei în mediul de reacție indică hidroliza completă a amidonului. Activitatea enzimatică este invers proporțională cu timpul de hidroliză. R e a c t i v i: * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură de potasiu 0,3 % * Amilază salivară: se colectează salivă într o eprubetă; după filtrare se diluează în raportul 1/10 cu apă distilată * Reactiv Fehling (I, II) Mod de lucru: Intr-o eprubetă se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
iodură de potasiu 0,3 % * Amilază salivară: se colectează salivă într o eprubetă; după filtrare se diluează în raportul 1/10 cu apă distilată * Reactiv Fehling (I, II) Mod de lucru: Intr-o eprubetă se măsoară 10 cm3 soluție de amidon și se incubează minute într-o baie de apă la temperatura de 370C. Se adaugă 0,5 cm3 soluție de amilază, se omogenizează și se introduce din nou în baia de apă. Din amestecul de reacție se colectează la intervale
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
minute, probe de câte 1 cm3 și se adaugă în fiecare probă 2 picături soluție de iod. Se obține o gamă de culori trecând de la albastru-violet prin roșu și galben până la incolor (punctul acromic), corespunzătoare diferitelor stadii de hidroliză ale amidonului.Se notează timpul în care s a atins punctul acromic. Se efectuează reacția Fehling pentru punerea în evidență a maltozei ca produs final al hidrolizei enzimatice a amidonului. Interpretarea rezultatelor Prezența maltozei (diglucid reducător) ca produs final al hidrolizei enzimatice
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
și galben până la incolor (punctul acromic), corespunzătoare diferitelor stadii de hidroliză ale amidonului.Se notează timpul în care s a atins punctul acromic. Se efectuează reacția Fehling pentru punerea în evidență a maltozei ca produs final al hidrolizei enzimatice a amidonului. Interpretarea rezultatelor Prezența maltozei (diglucid reducător) ca produs final al hidrolizei enzimatice a amidonului sub acțiunea amilazei - este indicată de apariția precipitatului roșu-cărămiziu de oxid cupros (Cu2O). Gama de culori constatată în decursul hidrolizei enzimatice denotă prezența dextrinelor care, în funcție de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
notează timpul în care s a atins punctul acromic. Se efectuează reacția Fehling pentru punerea în evidență a maltozei ca produs final al hidrolizei enzimatice a amidonului. Interpretarea rezultatelor Prezența maltozei (diglucid reducător) ca produs final al hidrolizei enzimatice a amidonului sub acțiunea amilazei - este indicată de apariția precipitatului roșu-cărămiziu de oxid cupros (Cu2O). Gama de culori constatată în decursul hidrolizei enzimatice denotă prezența dextrinelor care, în funcție de masa lor moleculară, se colorează diferit cu iodul. 6.8.2. Factorii care influențează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
sau inhibă activitatea enzimatică datorită denaturării componentei proteice; temperaturi mai scăzute decât temperatura optimă diminuează activitatea enzimatică, fără să determine însă denaturarea enzimei. Principiul metodei Se determină activitatea enzimatică a α-amilazei salivare prin “incubarea” acestei enzime cu o soluție de amidon la două valori de temperatură: 370C (temperatura optimă) și 600 C. Se urmărește evoluția procesului de hidroliză enzimatică prin efectuarea reacției de culoare cu iodul și a reacției Fehling. Reactivi * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură de
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
incubarea” acestei enzime cu o soluție de amidon la două valori de temperatură: 370C (temperatura optimă) și 600 C. Se urmărește evoluția procesului de hidroliză enzimatică prin efectuarea reacției de culoare cu iodul și a reacției Fehling. Reactivi * Soluție de amidon 1 % * Soluție de iod în iodură de potasiu 0,3 % *Amilază salivară: (diluată în raport de 1/10 cu apă distilată) * Reactiv Fehling (I, II) Mod de lucru Tehnica pentru evidențierea activității amilazei salivare la temperatura de 370C se bazează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
inactivare termică a enzimei.Soluția de amilază salivară conținută într-o eprubetă se menține câteva minute pe o baie de apă la temperatura de 600C înainte de a fi pusă în contact cu substratul de reacție, și anume, cu soluția de amidon. Se efectuează reacția cu iodul și reacția Fehling. Rezultate și interpretare La temperatură ridicată (600C), amilaza suferă un proces de denaturare termică însoțit de inactivarea sa. Ca urmare, enzima pierde proprietatea catalitică de a hidroliza amidonul. Amidonul rămas nehidrolizat reacționează
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
anume, cu soluția de amidon. Se efectuează reacția cu iodul și reacția Fehling. Rezultate și interpretare La temperatură ridicată (600C), amilaza suferă un proces de denaturare termică însoțit de inactivarea sa. Ca urmare, enzima pierde proprietatea catalitică de a hidroliza amidonul. Amidonul rămas nehidrolizat reacționează cu iodul, obținîndu-se culoarea albastră caracteristică. Reacția Fehling este de asemenea, negativă, deoarece amilaza fiind denaturată termic nu produce hidroliza amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul Fehling. In consecință, nu se constată apariția
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
cu soluția de amidon. Se efectuează reacția cu iodul și reacția Fehling. Rezultate și interpretare La temperatură ridicată (600C), amilaza suferă un proces de denaturare termică însoțit de inactivarea sa. Ca urmare, enzima pierde proprietatea catalitică de a hidroliza amidonul. Amidonul rămas nehidrolizat reacționează cu iodul, obținîndu-se culoarea albastră caracteristică. Reacția Fehling este de asemenea, negativă, deoarece amilaza fiind denaturată termic nu produce hidroliza amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul Fehling. In consecință, nu se constată apariția precipitatului
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
denaturare termică însoțit de inactivarea sa. Ca urmare, enzima pierde proprietatea catalitică de a hidroliza amidonul. Amidonul rămas nehidrolizat reacționează cu iodul, obținîndu-se culoarea albastră caracteristică. Reacția Fehling este de asemenea, negativă, deoarece amilaza fiind denaturată termic nu produce hidroliza amidonului cu formare de maltoză care să reducă reactivul Fehling. In consecință, nu se constată apariția precipitatului roșu-cărămiziu de Cu2O. 6.8.2.2. Influența pH-ului Enzimele își manifestă activitatea lor catalitică într-un domeniu limitat de pH. Fiecare enzimă
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în raport cu valoarea pH-ului optim determină, de regulă, o diminuare sau chiar o inhibare a activității enzimatice. Principiul metodei Se determină la temperatura optimă (370C) și la valori diferite de pH activitatea amilazei salivare, prin măsurarea timpului în care substratul (amidonul) este hidrolizat până la produși ce nu se mai colorează cu iodul (punctul acromic). Se compară activitatea enzimatică cu valorile de pH corespunzătoare și se stabilește pH-ul optim de activitate al amilazei salivare. Reactivi: * Soluție de amidon 1 % (substrat). * Soluție
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
în care substratul (amidonul) este hidrolizat până la produși ce nu se mai colorează cu iodul (punctul acromic). Se compară activitatea enzimatică cu valorile de pH corespunzătoare și se stabilește pH-ul optim de activitate al amilazei salivare. Reactivi: * Soluție de amidon 1 % (substrat). * Soluție de iod în KI 0,3 %. *Amilază salivară (diluată 1/10). * Soluție de KH2PO4 6,6 · 10-2 m (9,080 g/l). * Soluție de 6,6 · 10-2 m (9,4790 g/l). Din ultimele două soluții se
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Na2HPO4 ); 223 * Soluție tampon fosfați de pH=8,2 (3,3 cm3 soluție KH2PO4 + 96,7 cm3 soluție Na2HPO4 ); Mod de lucru Se realizează următoarea schemă experimentală: Soluții Probe (cm 3) pH= 5,2 pH=6,8 pH=8,2 Amidon Tampon fosfați pH=5,2 Tampon fosfați pH=6,8 Tampon fosfați pH=8,2 5,0 2,0 5,0 2,0 5,0 2,0 Se incubează 5 minute la 370C Ulterior se adaugă: Amilază salivară 0,5
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Cu2+. 6.8.2.3.1. Influența activatorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea amilazei salivare în prezența și în absența ionului de Cl-. Activitatea enzimei este invers proporțională cu timpul în care se atinge nivelul acromic. Reactivi: * Soluție de amidon 1% (substrat). * Soluție tampon fosfați de pH=6,8. * Soluție de NaCl 1 %. * Soluție de iod în KI 0,3 %. *Amilaza salivară (diluată 1 /10). Mod de lucru Se realizează următoarea schemă experimentală: Soluții Probă (cm3) Martor (cm3) Amidon Tampon
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
de amidon 1% (substrat). * Soluție tampon fosfați de pH=6,8. * Soluție de NaCl 1 %. * Soluție de iod în KI 0,3 %. *Amilaza salivară (diluată 1 /10). Mod de lucru Se realizează următoarea schemă experimentală: Soluții Probă (cm3) Martor (cm3) Amidon Tampon fosfați pH=6,8 NaCl Apă distilată Se incubează 5 minute la 370C. Ulterior se adaugă: Amilază salivară 0,5 0,5 Eprubetele se mențin pe baie de apă la 370C. Se efectuează reacția cu iodul după procedeul descris
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
Amilază salivară 0,5 0,5 Eprubetele se mențin pe baie de apă la 370C. Se efectuează reacția cu iodul după procedeul descris anterior. Interpretarea rezultatelor In proba care conține ioni de clor (NaCl) se constată că hidroliza enzimatică a amidonului decurge rapid, α amilaza manifestând o activitate maximă în prezența acestor ioni (Cl-). In concluzie, ionii de clor se comportă ca activatori ai amilazei salivare. 6.8.2.3.2. Influența inhibitorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea amilazei salivare
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
clor se comportă ca activatori ai amilazei salivare. 6.8.2.3.2. Influența inhibitorilor enzimatici Principiul metodei Se determină activitatea amilazei salivare în prezența și în absența cationului Pb2+; se măsoară timpul necesar atingerii punctului acromic. Reactivi * Soluție de amidon 1% (substrat). * Soluție tampon fosfați de pH=6,8. * Soluție de Pb(NO3)2 1 · 10-3 m * Soluție de iod în KI 0,3 %. *Amilaza salivară (diluată 1 /10). Mod de lucru Se realizează aceeși schemă experimentală ca în cazul
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
activatorilor enzimatici, cu deosebire că volumul din soluția de clorură de sodiu se substituie cu același volum dintr-o soluție de azotat de plumb. Interpretarea rezultatelor In proba care conține ionii Pb2+ se constată că viteza de hidroliză enzimatică a amidonului este mult diminuată în comparație cu proba martor. In concluzie, ionii Pb2+ se comportă ca inhibitori ai amilazei salivare, determinând scăderea activității enzimatice (sau chiar inhibarea totală a acesteia la concentrații mai mari de Pb2+). 6.9. TESTE DE AUTOEVALUARE 1. Enzimele
Biochimie by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/532_a_1322]
-
structura, nomenclatura, clasificare, izomerie, proprietăți fizice și chimice. Peptide și proteine: clasificare, structură, reacții de identificare. 12. Zaharide. Monozaharide: glucoza și fructoza: structură, izomerie, proprietăți fizice și chimice, utilizări. Dizaharide: zaharoza, celobioza, maltoza structură, proprietăți fizice și chimice, utilizări. Polizaharide: amidonul, celuloza, glicogenul structură, proprietăți, utilizări. 2. TEMATICĂ DEFINITIVAT 1.Structura compușilor organici. 2. Izomeria compușilor organici: izomeria de catenă, poziție, funcțiune, geometrică și optică. 3. Alcani, cicloalcani: structură, nomenclatură, izomerie, proprietăți fizice și chimice. Chimizarea metanului. 4. Alchene, diene, alchine
Chimie organică : suport pentru pregătirea examenelor de definitivat, gradul II, titularizare, suplinire by Elena Iuliana Mandiuc, Maricica Aştefănoaiei, Vasile Sorohan () [Corola-publishinghouse/Science/723_a_1371]
-
Derivați funcționali ai acizilor organici: clasificare, proprietăți fizice și chimice (esteri, amide, nitrili), utilizări 12. Săpunuri și detergenți. 13. Aminoacizi: structura, nomenclatura, proprietăți fizice și chimice. Peptide și proteine. 14. Glucoza si fructoza: structura, proprietăți fizice și chimice. Întrebuințări. Zaharoza. Amidonul și celuloza. 8 3. TEMATICĂ GRADUL II 1 . Analiza compușilor organici. Analiza elementară calitativă și cantitativă. 2. Izomeria compușilor organici (izomerie de catenă, poziție, funcțiune, geometrică și optică). 3. Efecte electronice în moleculele substanțelor organice. 3.1. Efectul inductiv. 3
Chimie organică : suport pentru pregătirea examenelor de definitivat, gradul II, titularizare, suplinire by Elena Iuliana Mandiuc, Maricica Aştefănoaiei, Vasile Sorohan () [Corola-publishinghouse/Science/723_a_1371]
-
ușor fermentate sub acțiunea unui complex de enzime care poartă numele de zimază, ce se află în interiorul celulelor de drojdie de bere. rezultat ca produs secundar este singura sursă de CO2 pentru sifon. În industrie etanolul se obține plecând de la amidon, un polizaharid care se găsește în cereale și cartofi, cum și din celuloza din lemn, stuf. Cele două polizaharide sunt transformate mai întâi în glucoză prin hidroliză: Hidroliza celulozei până la glucoză se realizează cu acizi minerali, alcoolul etilic obținut se
Chimie organică : suport pentru pregătirea examenelor de definitivat, gradul II, titularizare, suplinire by Elena Iuliana Mandiuc, Maricica Aştefănoaiei, Vasile Sorohan () [Corola-publishinghouse/Science/723_a_1371]
-
cupru în mediu alcalin. 31. Monozaharide: glucoza și fructoza: structură, izomerie, proprietăți fizice și chimice, utilizări. Hidrații de carbon au fost numiți și zaharuri sau glucide, deoarece reprezentanții lor cei mai cunoscuți: glucoza, fructoza au gust dulce. Chiar substanțe ca amidonul sau celuloza, care nu au gust dulce, au fost încadrate în această clasă, din cauza analogiei structurale pe care o au cu substanțele dulci. Hidrații de carbon se împart în trei mari clase: Monozaharide Oligozaharide Polizaharide Monozaharide Monozaharidele pot fi considerate
Chimie organică : suport pentru pregătirea examenelor de definitivat, gradul II, titularizare, suplinire by Elena Iuliana Mandiuc, Maricica Aştefănoaiei, Vasile Sorohan () [Corola-publishinghouse/Science/723_a_1371]