239 matches
-
linear, care apoi va cicliza. O parte din lanțurile inelului tetrapirolic vor fi succesiv reduse prin reacții enzimatice suplimentare rezultând protoporfirina IX. La nivel mitocondrial, Fe+2 este inserat în inelul protoporfirinic, reacție catalizată de o enzimă numită ferochelatază. Produsul, hemul este oprit prin sinteza primei enzime a acestui proces δ aminolevulinat sintetaza. Astfel, sinteza hemului este reglată prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
prin reacții enzimatice suplimentare rezultând protoporfirina IX. La nivel mitocondrial, Fe+2 este inserat în inelul protoporfirinic, reacție catalizată de o enzimă numită ferochelatază. Produsul, hemul este oprit prin sinteza primei enzime a acestui proces δ aminolevulinat sintetaza. Astfel, sinteza hemului este reglată prin sinteza sa proprie. 10.2.2. Proprietățile structurale ale hemoglobinei Molecula de hemoglobină este un tetramer cu greutate moleculară de 64400 Da. Prezintă două perechi de lanțuri polipeptidice care au o izomerizare conformațională cu oxigenarea. Hemoglobina A
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
hemoglobinei pentru oxigen, astfel încât aceasta devine pe deplin saturată cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
cu oxigen în plămâni. In al doilea rând legarea inițială a oxigenului de hemoglobină facilitează legările ulterioare. Această caracteristică a legării de hemoglobină se numește interacțiunea hem-hem (legarea oxigenului de un hem afectează proprietățile de legare ale altor molecule de hem). Modificarea afinității de legare a oxigenului de hemoglobină cu oxigenarea determină o curbă sigmoidă (vezi cap. ap. respirator) unde gradul de oxigenare sau procentul de saturare a hemoglobinei cu oxigenul este în funcție de presiunea parțială a oxigenului (pO2) și se numește
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
ea modifică afinitatea pentru oxigen prin două mecanisme: prin legarea la deoxihemoglobină și prin efectul său asupra pH ului intracelular (2,3 DPG este un anion puternic, impermeant care scade pH-ul intracelular). 10.2.4. Methemoglobina Fierul din structura hemului normal este în formă feroasă, în timpul legării reversibile a oxigenului fierul rămâne în stare feroasă. Când fierul feros din hem este oxidat la fier feric are loc formarea methemoglobinei care nu este capabilă prea mult timp să reacționeze cu oxigenul
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
2,3 DPG este un anion puternic, impermeant care scade pH-ul intracelular). 10.2.4. Methemoglobina Fierul din structura hemului normal este în formă feroasă, în timpul legării reversibile a oxigenului fierul rămâne în stare feroasă. Când fierul feros din hem este oxidat la fier feric are loc formarea methemoglobinei care nu este capabilă prea mult timp să reacționeze cu oxigenul. In soluții acide, locul de legare a oxigenului este ocupat de apă, iar în soluții alcaline este ocupat de grupări
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
ocupat de grupări hidroxil. Methemoglobinemia apare în următoarele circumstanțe: după expunerea hematiilor la substanțe toxice cum ar fi nitriți, coloranți anilinici și unele droguri oxidante; la heterozigoți (statusul homozigot este letal), varianta M de hemoglobină în care substituirea aminoacizilor afectează hemul, produce oxidarea fierului; la homozigoții cu deficiența reductazei NADH dependentă. Nivele de methemoglobină între 10-25% determină cianoză care, în mod obișnuit necesită tratament. La nivel de 35% pacienții prezintă dispnee și cefalee, nivelele de 70% sunt letale. Toxicitatea methemoglobinei este
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
methemoglobinei este dată nu numai de incapacitatea sa de a transporta oxigenul ci și de efectele sale privind echilibrul oxigenului în tetramerii de hemoglobină. 10.2.5. Carboxihemoglobina Monoxidul de carbon (CO), ca și oxigenul, se leagă de fierul din hem, dar afinitatea hemoglobinei pentru CO este de 200 ori mai mare decât pentru oxigen; CO interferă cu transportul de oxigen pe următoarele două căi: CO poate ocupa fierul din toate moleculele de hem ale tetramerului și astfel acesta nu mai
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
și oxigenul, se leagă de fierul din hem, dar afinitatea hemoglobinei pentru CO este de 200 ori mai mare decât pentru oxigen; CO interferă cu transportul de oxigen pe următoarele două căi: CO poate ocupa fierul din toate moleculele de hem ale tetramerului și astfel acesta nu mai poate lega oxigen. Simptomele toxicității cu CO apare la un nivel de 5-10% carboxihemoglobină; la 40% apare pierderea cunostinței până la moarte. Afinitatea mare a CO pentru hemoglobină se datorează ratei reduse de disociere
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
astfel acesta nu mai poate lega oxigen. Simptomele toxicității cu CO apare la un nivel de 5-10% carboxihemoglobină; la 40% apare pierderea cunostinței până la moarte. Afinitatea mare a CO pentru hemoglobină se datorează ratei reduse de disociere a CO de hem. Timpul de înjumătățire a dispariției CO la un individ cu funcție ventilatorie normală este de aproximativ 4 ore; administrarea de oxigen pur poate scurta timpul de înjumătățire la 1 oră. 10.3. Distrugerea eritrocitelor Imbătrânirea normală și moartea eritrocitelor este
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
vârsta lor; modificările moleculare care stau la baza îmbătrânirii eritrocitare probabil determină alterări ale membranei eritrocitare. Fagocitele mononucleare din splină, ficat și măduvă recunosc și îndepărtează hematiile îmbătrânite. Hemoglobina, alte proteine și lipidele membranare fagocitate sunt catabolizate în interiorul fagocitelor mononucleare. Hemul este disociat de globină și este oxidat (într-o reacție catalizată de enzime microsomale de tip hem oxidaz cu ruperea structurii inelare a porfirinei și eliberarea de fier). De aici fierul este preluat de transferină și este transportat înapoi în
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
mononucleare din splină, ficat și măduvă recunosc și îndepărtează hematiile îmbătrânite. Hemoglobina, alte proteine și lipidele membranare fagocitate sunt catabolizate în interiorul fagocitelor mononucleare. Hemul este disociat de globină și este oxidat (într-o reacție catalizată de enzime microsomale de tip hem oxidaz cu ruperea structurii inelare a porfirinei și eliberarea de fier). De aici fierul este preluat de transferină și este transportat înapoi în normoblaști pentru încorporarea într o nouă moleculă de hemoglobină. Ruperea nucleului porfirinic duce la eliberarea unei molecule
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
μ3 (normocite). Pentru valori de 110 140 μ3 celulele se numesc macrocite (până la megalocite), iar pentru valori de 50 70 μ3 se numesc microcite Conținutul eritrocitar mediu în hemoglobină reprezintă cantitatea de hemoglobină conținută într-un eritrocit. Se calculează astfel: HEM = cantitatea de hemoglobină /numărul de hematii x 10-6 Valori normale = 26 - 31 µg Valori crescute apar la macrocite, iar valori scăzute apar la microcite. Concentrația eritrocitară medie de hemoglobină reprezintă procentul din volumul eritrocitar ocupat de hemoglobină. Se calculează după
FIZIOLOGIE UMANA CELULA SI MEDIUL INTERN by Dragomir Nicolae Serban Ionela Lăcrămioara Serban Walther Bild () [Corola-publishinghouse/Science/1307_a_2105]
-
L. S.). Intr-un miceliu sunt ~7 molecule de acizi biliari pentru fiecare 2-3 molecule de fosfolipid și 0,5-1 molecule de colesterol. In perioadele interdigestive producția acizilor biliari este redusă și veziculele au un raport mai mare colesterol / fosfolipid. Hemul, provenit din distrugerea hematiilor, este convertit în bilirubină la nivelul sistemului reticulo-endotelial. Bilirubina, în formă neconjugată, de la nivelul celulelor sistemului reticulo-endotelial, intră în circulația portală și se leagă de albumină. Preluarea hepatocitară nu este eficientă (la prima trecere se pierd
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
activ); este stocat în enterocite sau eliberat în circulație. Aportul zilnic de Mg este 0,4-0,5 g. Absorbția magneziului are loc pasiv, în tot intestinul subțire. Fierul Aportul zilnic de fier este de 12-15 g. Fierul intră în componența hemului și participă la numeroase reacții enzimatice. Fierul se absoarbe preponderent în duoden și porțiunea superioară a jejunului. Sunt două forme de fier, hemic (absorbit intact) și non-hemic (absorbit dependent de concentrație și pH). La pH 7 numai Fe2+ este solubil
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
către stânga. Cea mai mare parte din efectul pCO2, cunoscut sub numele de efect Bohr, poate fi atribuit acțiunii prin intermediul pH-ului. O creștere a concentrației H+ modifică ușor configurația moleculei de Hb și astfel reduce accesibilitatea oxigenului pentru gruparea hem. Creșterea fosfaților organici, în special 2,3-difosfoglicerat (2,3-DPG) din hematii, deplasează curba de disociere a hemoglobinei către dreapta și astfel asistăm la disocierea oxigenului. Creșterea 2,3-DPG în hematii în cazul hipoxiei cronice (de exemplu, după două zile de
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
NADH). Pornind de la aceste surse, fiecare aminoacid neesențial are căi particulare de sinteză. În afara sintezei de proteine cu rol structural sau enzimatic, aminoacizii naturali pot participa și la sinteza unor compuși cu funcții variate. În acest sens, se încadrează sintezele hemului, nucleotidelor, hormonilor (catecolamine, hormoni tiroidieni), aminelor biogene sau glutationului. Astfel, în ficat și rinichi s-a evidențiat că biosinteza glutationului face parte dintr-un ciclu (numit „gama-glutamil”) care cuprinde pe lângă biosinteza acestui compus și degradarea sa simultană cu transferul aminoacizilor
Tratat de diabet Paulescu by Octavian Savu, Constantin Ionescu-Tîrgovişte () [Corola-publishinghouse/Science/92237_a_92732]
-
2433, 3434,4435]: de la grecescul katalyein - a distruge, a dizolva [3.4], EC 1.11.1.6 [1], enzimă cu structură de hemoproteină care catalizează reacția de descompunere a H2O2 [1], din 2 molecule de H2O2 se formează O2+2H2O; hemul și manganul sunt cofactori [1], are rol important în descompunerea H2O2 formate în peroxizomii din plante și animale și în glioxizomii din plante [1], enzimă prezentă în multe celule (ex: eritrocitele și hepatocitele) care catalizează descompunerea peroxidului de hidrogen H2O2
MICROGRAFII ASUPRA PRODUSELOR APICOLE by Andriţoiu Călin Vasile [Corola-publishinghouse/Science/273_a_935]
-
se gășește în natură asociat cu nichelul și cuprul [3.4], prezent în cantități mici în organism [2], intră în constituția ciancobalaminei [2], intervine în funția unor sisteme enzimatice [2], stimulează eritropoeza [2], are o structură asemănătoare cu cea a hemului, formată dintr-un sistem tetrapirolic care conține un atom de Co1+ denumit inel corinic, de care este atașat prin legături covalente un nucleotid cu riboză (5,6-dimetilbenzimidazolul) [1], sistemul tetrapirolic este mai saturat decât la hem, două din nucleele pirolice
MICROGRAFII ASUPRA PRODUSELOR APICOLE by Andriţoiu Călin Vasile [Corola-publishinghouse/Science/273_a_935]
-
asemănătoare cu cea a hemului, formată dintr-un sistem tetrapirolic care conține un atom de Co1+ denumit inel corinic, de care este atașat prin legături covalente un nucleotid cu riboză (5,6-dimetilbenzimidazolul) [1], sistemul tetrapirolic este mai saturat decât la hem, două din nucleele pirolice sunt utile direct și conține un număr mai mare de substituenți, majoritatea cu grupări amidice [1], este sintetizată exclusiv de microorganisme și deficiența sa provoacă anemia pernicioasă [1], formează un complex cu factorul intrinsec, produs necesar
MICROGRAFII ASUPRA PRODUSELOR APICOLE by Andriţoiu Călin Vasile [Corola-publishinghouse/Science/273_a_935]
-
formate intermolecular, unind catene sau * helixuri în cadrul unor subunități. Un exemplu de structură cuaternară tipică este cea a hemoglobinei, cromoproteină ce transportă O2 în organismul animal. Hemoglobina este formată din 4 catene polipeptidice, unite fiecare cu cîte o moleculă de hem.Cele patru catene polipetidice sunt identice două cîte două, catenele α fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
fiind formate din 2 x 141 aminoacizi iar catenele β din 2 x 146 aminoacizi, cele identice alcătuind o subunitate în total 2 subunități. Ansamblul celor 4 catene helicoidale cu o structură terțiară complexă ce include cele 4 molecule de hem. formează structura cuaternară a hemoglobinei. 4.3.5. Forma moleculelor proteice Configurația spațială a moleculelor proteice, respectiv structura secundară și terțiară, determină forma și solubilitatea proteinelor. Din acest punct de vedere se cunosc două tipuri de proteine: fibrilare și globulare
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
CH3), vinil (CH = CH2) și propionil (CH2 CH2 COOH): Unele porfirinele de origine animală se numesc protoporfirine. Dintre cromoproteinele porfirinice de origine animală fac parte: hemoglobinele, mioglobinele, citocromii, enzimele heminice. A) Hemoglobinele sunt cromoproteine care au componenta prostetică formată din hem și se deosebesc prin componenta proteică-globina, care variază de la o specie la alta. Hemul reprezintă combinația complexă a protoporfirinei cu Fe2+. Molecula protoporfirinei este plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
se numesc protoporfirine. Dintre cromoproteinele porfirinice de origine animală fac parte: hemoglobinele, mioglobinele, citocromii, enzimele heminice. A) Hemoglobinele sunt cromoproteine care au componenta prostetică formată din hem și se deosebesc prin componenta proteică-globina, care variază de la o specie la alta. Hemul reprezintă combinația complexă a protoporfirinei cu Fe2+. Molecula protoporfirinei este plană, iar fierul este situat în centrul acesteia, legat de atomii de azot ai ciclurilor pirolice prin 2 legături covalente și 2 legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
legături coordinative. Fierul mai stabilește încă 2 legături coordinative: una situată deasupra planului tetrapirolic ce face legătura cu globina, cealaltă fiind orientată dedesubtul acestui plan și care poate lega o moleculă de apă, oxigen, oxid de carbon sau un anion. Hemul se leagă de globină prin aceste două legături coordinative și încă două legături ionice. Legăturile coordinative se stabilesc între ionul de fier și o moleculă de histidină din catena globinei; legătura situată deasupra planului este directă, cea situată dedesubtul acestui
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]