220 matches
-
dintr-o varietate de fasole, prin extracție cu apă și precipitarea extractului cu acetonă. Au fost izolate apoi, în stare cristalizată, prin desalifiere din soluție apoasă cu sulfat de amoniu și sulfat de magneziu, la un anumit pH: pepsina și tripsina, fermentul galben de oxidare, papaina, carboxipeptidaza, catalaza, câteva dehidrogenaze și multe alte enzime. Hidroliza enzimatică a ureei (care este un agent denaturant nespecific al proteinelor), în soluție apoasă, conduce la formarea, ca produși de reacție, a amoniacului și a dioxidului
BIOFIZICA ȘI BIOENERGETICA SISTEMELOR VII by Claudia Gabriela Chilom () [Corola-publishinghouse/Science/1580_a_2899]
-
participă la neutralizarea chimului gastric. Substanțele organice sunt reprezentate de enzime: amilaza pancreatică, enzimă mai puternică comparativ cu amilaza salivară, hidolizează amidonul crud sau preparat până la oligozaharide lipaza pancreatică, activată de către sărurile biliare, hidrolizează grasimile în glicerol și acizi grași tripsina, secretată sub formă de tripsinogen și activată de enterokinază (enzimă aflată în sucul intestinal și în mucoasa intestinală) prcum și autocatalitic, degradrează proteinele în oligopeptide chimotripsina, sescretată sub formă de chimotripsinogen și activată de tripsină, are aceeași acțiune de scindare
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
în glicerol și acizi grași tripsina, secretată sub formă de tripsinogen și activată de enterokinază (enzimă aflată în sucul intestinal și în mucoasa intestinală) prcum și autocatalitic, degradrează proteinele în oligopeptide chimotripsina, sescretată sub formă de chimotripsinogen și activată de tripsină, are aceeași acțiune de scindare a proteinelor carboxipeptidazele, activate tot de tripsină, descompun oligopeptidele până la aminoacizi elastaza, activată tot de către tripsină, are rolul de a hidroliza proteinele fibroase ribonucleaza transformă acizii nucleici în nucleotide Reglarea secreției pancreatice se face prin
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
activată de enterokinază (enzimă aflată în sucul intestinal și în mucoasa intestinală) prcum și autocatalitic, degradrează proteinele în oligopeptide chimotripsina, sescretată sub formă de chimotripsinogen și activată de tripsină, are aceeași acțiune de scindare a proteinelor carboxipeptidazele, activate tot de tripsină, descompun oligopeptidele până la aminoacizi elastaza, activată tot de către tripsină, are rolul de a hidroliza proteinele fibroase ribonucleaza transformă acizii nucleici în nucleotide Reglarea secreției pancreatice se face prin mecanism nervos și prin mecanism umoral. Ca și secreția gastrică prezintă o
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
în mucoasa intestinală) prcum și autocatalitic, degradrează proteinele în oligopeptide chimotripsina, sescretată sub formă de chimotripsinogen și activată de tripsină, are aceeași acțiune de scindare a proteinelor carboxipeptidazele, activate tot de tripsină, descompun oligopeptidele până la aminoacizi elastaza, activată tot de către tripsină, are rolul de a hidroliza proteinele fibroase ribonucleaza transformă acizii nucleici în nucleotide Reglarea secreției pancreatice se face prin mecanism nervos și prin mecanism umoral. Ca și secreția gastrică prezintă o fază cefalică, o fază gastrică și o fază intestinală
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
a fermenților intestinali sunt localizaț la nivelul marginii în perie a celulelor mucoasei, numite enterocite.Enzimele sunt eliberate în intestin odată cu descuamarea acestor celule. Principalii fermenți întâliniți la nivelul intestinului sunt: peptidazele intestinale, ce hidrolizează peptidele descompuse de către pepsină și tripsină până la aminoacizi enterokinaza, hidrolizează polipeptidele și activează tripsinogenul fosfataza și nucleozidaza descompun nucleotidele până la stadiul de baze purinie sau pirimidinice și pentoze amilaza, maltaza, lactaza, invertaza, ce descompun dizaharidele în glucoză și monozaharidul corespunzător lipaza intestinală, care scindează lipidele în
Fiziologie - metabolism şi motricitate by Bogdan Alexandru HAGIU () [Corola-publishinghouse/Science/1171_a_1934]
-
concentrații mai mari decât cele plasmatice. Dintre aceste substanțe anorganice cel mai important este anionul bicarbonat care conferă alcalinitatea sucului pancreatic. Substanțele organice ale sucului pancreatic sunt reprezentate de enzime: proteaze, lipaze, amilază. a. Proteazele sucului pancreatic sunt reprezentate de tripsină, chimotripsină, elastază, carboxipeptidază. Ele sunt sintetizate sub formă inactivă în celulele glandulare. Tripsina este secretată sub formă inactivă de tripsinogen care este activat în intestin sub influența enterokinazei. Tripsina este o endopeptidază care scindează legăturile peptidice care implică gruparea carboxil
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
este anionul bicarbonat care conferă alcalinitatea sucului pancreatic. Substanțele organice ale sucului pancreatic sunt reprezentate de enzime: proteaze, lipaze, amilază. a. Proteazele sucului pancreatic sunt reprezentate de tripsină, chimotripsină, elastază, carboxipeptidază. Ele sunt sintetizate sub formă inactivă în celulele glandulare. Tripsina este secretată sub formă inactivă de tripsinogen care este activat în intestin sub influența enterokinazei. Tripsina este o endopeptidază care scindează legăturile peptidice care implică gruparea carboxil a unor aminoacizi bazici (lizina, arginina) și activează celelalte proteaze pancreatice (inclusiv tripsinogenul
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
enzime: proteaze, lipaze, amilază. a. Proteazele sucului pancreatic sunt reprezentate de tripsină, chimotripsină, elastază, carboxipeptidază. Ele sunt sintetizate sub formă inactivă în celulele glandulare. Tripsina este secretată sub formă inactivă de tripsinogen care este activat în intestin sub influența enterokinazei. Tripsina este o endopeptidază care scindează legăturile peptidice care implică gruparea carboxil a unor aminoacizi bazici (lizina, arginina) și activează celelalte proteaze pancreatice (inclusiv tripsinogenul printr-un proces autocatalitic). Chimotripsina este secretată sub formă inactivă de chimotripsinogen, care în prezența tripsinei
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
Tripsina este o endopeptidază care scindează legăturile peptidice care implică gruparea carboxil a unor aminoacizi bazici (lizina, arginina) și activează celelalte proteaze pancreatice (inclusiv tripsinogenul printr-un proces autocatalitic). Chimotripsina este secretată sub formă inactivă de chimotripsinogen, care în prezența tripsinei pierde 15 aminoacizi din moleculă, devenind chimotripsină. Aceasta acționează și ea ca o endopeptidază care scindează legăturile peptidice în care sunt angajate grupările carboxilice ale aminoacizilor aromatici (fenilalanină, tirozină, triptofan). Elastaza este secretată ca proelastază care apoi trece în forma
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
din moleculă, devenind chimotripsină. Aceasta acționează și ea ca o endopeptidază care scindează legăturile peptidice în care sunt angajate grupările carboxilice ale aminoacizilor aromatici (fenilalanină, tirozină, triptofan). Elastaza este secretată ca proelastază care apoi trece în forma activă sub influența tripsinei. Este o endopeptidază care scindează legătura peptidică ce implică gruparea carboxil a aminoacizilor alifatici nearomatici (alanina, valina, glicina). Carboxipeptidaza este o exopeptidază care are capacitatea de a scinda din lanțul polipeptidic câte un aminoacid cu grupare carboxilică terminală. Este sintetizată
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
carboxil a aminoacizilor alifatici nearomatici (alanina, valina, glicina). Carboxipeptidaza este o exopeptidază care are capacitatea de a scinda din lanțul polipeptidic câte un aminoacid cu grupare carboxilică terminală. Este sintetizată sub formă de procarboxipeptidază, devenind activă în intestin sub influența tripsinei. b. Lipazele pancreatice sunt reprezentate de lipază și fosfolipază. Lipaza pancreatică se secretă sub formă activă, capacitatea ei enzimatică fiind crescută de sărurile biliare și ionii de calciu. Lipaza pancreatică nu poate acționa asupra grăsimilor decât dacă acestea sunt emulsionate
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
ei enzimatică fiind crescută de sărurile biliare și ionii de calciu. Lipaza pancreatică nu poate acționa asupra grăsimilor decât dacă acestea sunt emulsionate (proces care se realizează în prezența sărurilor biliare). Colipaza pancreatică (enzimă secretată de pancreas și activată de tripsină) se fixează pe grăsimile emulsionate, dislocă agenții emulsionanți și ancorează lipaza pancreatică. Rezultatul acțiunii lipazei pancreatice este producerea de monogliceride și acizi grași. Fosfolipazele hidrolizează legăturile esterice ale fosfogliceridelor. In sucul pancreatic există fosfolipaza A2 (fosfatidil-acil hidrolaza) care descompune lecitina
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
de 12-15 g); 2g/kgc la copil. Sursele endogene (150-180 g/zi) de proteine luminale sunt secrețiile digestive și enterocitele exfoliate. Digestia proteică începe în stomac sub acțiunea pepsinei și este desăvârșită în intestin sub acțiunea proteazelor din sucul pancreatic (tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaze), rezultând aminoacizi și oligopeptide (fig. 23). Aminoacizii sunt preluați de enterocite prin transport activ secundar (Na+). Există transportori speciali pentru aminoacizi dibazici, dicarboxilici, neutri și pentru iminoacizi/glicină. Transportorul peptidic preferă diși tripeptide cu resturi Gly sau Lys
Fiziologie umană: funcțiile vegetative by Ionela Lăcrămioara Serban, Walther Bild, Dragomir Nicolae Serban () [Corola-publishinghouse/Science/1306_a_2282]
-
dar se deschide Într- un alt loc al duodenului. Ca structură, pancreasul are două părți cu funcții diferite: -pancreasul exocrin cu canalele exterioare prin care secretă zilnic circa 1 litru de suc pancreatic, compus din enzime digestive active (amilază, lipază, tripsină, chimotripsină) pe care le deversează În duoden unde participă la descompunerea și absorbția alimentelor (glucide, grăsimi și proteine). -pancreasul endocrin cu insulele Langerhans În care există celule alfa cu granulații negre și celule beta cu granulații albicioase. Acestea secretă insulină
Tratat de medicină naturistă/volumul I: Bolile aparatului digestiv by Constantin Milică, Camelia Nicoleta Roman () [Corola-publishinghouse/Science/91766_a_92301]
-
proteică produse de organismele vii. Până în prezent s-au obținut numeroase enzime în stare cristalizată, cărora li s-a confirmat structura proteică; la unele din ele s-a reușit să se stabilească succesiunea aminoacizilor din lanțul polipeptidic (de exemplu, ribonucleaza, tripsina, chimotripsina), în timp ce la altele s-a stabilit numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
numai structura anumitor fragmente polipeptidice. În funcție de structură, enzimele se subîmpart în două categorii: enzime de natură exclusiv proteică formate în întregime din proteină; aceste enzime au deci o structură unitară; din această categorie de enzime fac parte ribonucleaza, ureaza, pepsina, tripsina, chimotripsina. enzime de natură heteroproteică, alcătuite din două părți: una proteică nedializabilă și termolabilă, numită apoenzimă și una neproteică, dializabilă și termostabilă, numită coenzimă; Aceste enzime au deci o structură binară. Coenzima este implicată direct în reacția chimică catalizată de
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
face ca acest pH (6, 9, 7) să fie optim pentru activitatea amilazei salivare; în stomac, unde mediul este acid, acționează pepsina care are pH-ul optim de 1,5 2. Sucul pancreatic este alcalin, iar enzimele prezente în acesta tripsina, chimotripsina acționează la pH optim între 8 8,6. La majoritatea enzimelor din plante pH-ul optim este în jur de 7 vitezei de reacție în funcție de pH se reprezintă printr-o curbă al cărui maxim coincide cu pH-ul optim
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
de vedere enzimaticdatorită unui fragment proteic inhibitor, care blochează centrii activi ai enzimei. Prin scindarea fragmentului proteic, centrii activi sunt deblocați, iar enzima eliberată își reia activitatea. Astfel enterokinaza intestinală în prezența HCl, acționează asupra tripsinogenului inactiv, transformându-l în tripsină activă, prin scindarea unui hexapeptid. Activatorii de tipul ionilor metalici formează combinații complexe cu partea prostetică a enzimei , care favorizează formarea complexului activ E.S. 6.5.5.2. Inhibitori enzimatici Spre deosebire de activatori, inhibitorii încetinesc viteza reacției enzimatice. Inhibitorii se pot
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
respective inactive în sistemul ribozomal din celule, care apoi sunt secretate în tractul digestiv, unde devin active, prin scindarea unor fragmente peptidice inhibitoare. Endopeptidazele acționează atât în mediu acid, cât și în mediu alcalin. Din această subgrupă fac parte pepsina, tripsina, chimotripsina chimozina, catepsinele. Pepsina este secretată în regiunea pilorică a stomacului sub formă de pepsinogen, precursor inactiv. Sub acțiunea HCl din stomac la un pH 1,5-2,5 pepsinogenul se transformă în pepsină activă: Prezentă în sucul gastric, pepsina hidrolizează
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
un pH 1,5-2,5 pepsinogenul se transformă în pepsină activă: Prezentă în sucul gastric, pepsina hidrolizează legăturile peptidice dintre un aminoacid aromatic și unul dicarboxilic, degradând astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
astfel proteinele până la faza de polipeptide. Pepsina este diferită ca structură, în funcție de specie. Tripsina este produsă de pancreasul exocrin și este secretată sub formă inactivă de tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
tripsinogen; are activitate optimă la un pH între 7 8,8. Transformarea tripsinogenului în tripsină are loc în intestin, sub acțiunea enterokinazei, prin îndepă rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
rtarea unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]
-
unui hexapeptid N-terminal. Schematic, această transformare poate fi redată astfel: OH tripsinogen enterokinaza autocatalitic tripsina + hexapeptid Prin îndepărtarea hexapeptidului din structura tripsinogenului se formează legături noi între centrul activ al enzimei, serină și histidină, fapt care explică activitatea tripsinei. Tripsina își exercită activitatea asupra polipeptidelor rezultate în urma acțiunii pepsinei și catalizează desfacerea legă turilor peptidice formate între fracțiunea -COOH provenită de la lizină sau arginină, și -NH2 de la aminoacizii aromatici. Tripsinele hidrolizează proteinele până la faza de polipeptide și peptide. Chimotripsina este
Chimie biologică by Lucia Carmen Trincă () [Corola-publishinghouse/Science/701_a_1306]